Какие белки плазмы крови являются антителами. Защитная функция белков плазмы

Тема 1. БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ БЕЛКОВЫХ И НЕБЕЛКОВЫХ КОМПОНЕНТОВ ПЛАЗМЫ КРОВИ.

Практическая значимость темы. Кровь является важнейшим и наиболее доступным объектом биохимического исследования. Наиболее изученные компоненты крови - это гемоглобин, альбумин, иммуноглобулины и разнообразные факторы свёртывания. При различных заболеваниях наблюдаются изменения уровня белков в плазме; эти изменения можно обнаружить при электрофорезе. Важным диагностическим признаком при некоторых патологических состояниях служит повышение активности некоторых ферментов плазмы крови. Определение содержания небелковых компонентов плазмы (глюкоза, мочевина, холестерол, билирубин и др.) также используется в диагностике заболеваний.

Цель занятия. После изучения данной темы студент должен знать состав и биологическую роль различных групп белков, небелковых азотистых компонентов (остаточного азота), безазотистых органических соединений и минеральных веществ, входящих в состав плазмы крови; уметь применять полученные знания при решении теоретических и практических задач.

Исходный уровень знаний.

  1. Строение и биологические функции аминокислот и белков, жирных кислот и липидов, моно- и полисахаридов.
  2. Участие минеральных веществ в процессах жизнедеятельности.
  3. Кислотно-основные свойства биологических макромолекул.
  4. Гидрофильные и гидрофобные свойства биологических макромолекул.
  5. Механизмы регуляции активности ферментов.

Общая характеристика.

Кровь - жидкая подвижная ткань, циркулирующая в замкнутой системе кровеносных сосудов, транспортирующая различные химические вещества к органам и тканям, и осуществляющая интеграцию метаболических процессов, протекающих в различных клетках.

Кровь состоит из плазмы и форменных элементов (эритроцитов, лейкоцитов и тромбоцитов). Сыворотка крови отличается от плазмы отсутствием фибриногена. 90% плазмы крови составляет вода, 10% - сухой остаток, в состав которого входят белки, небелковые азотистые компоненты (остаточный азот), безазотистые органические компоненты и минеральные вещества.

Белки плазмы крови.

Плазма крови содержит сложную многокомпонентную (более 100) смесь белков, различающихся по происхождению и функциям. Большинство белков плазмы синтезируется в печени. Иммуноглобулины и ряд других защитных белков иммунокомпетентными клетками.

1.2.1. Белковые фракции. При помощи высаливания белков плазмы можно выделить альбуминовую и глобулиновую фракции. В норме соотношение этих фракций составляет 1,5 – 2,5. Использование метода электрофореза на бумаге позволяет выявить 5 белковых фракций (в порядке убывания скорости миграции): альбумины, α 1 -, α 2 -, β- и γ-глобулины. При использовании более тонких методов фракционирования в каждой фракции, кроме альбуминовой, можно выделить целый ряд белков (содержание и состав белковых фракций сыворотки крови см. рисунок 1).

Рисунок 1. Электрофореграмма белков сыворотки крови и состав белковых фракций.

Альбумины – белки с молекулярной массой около 70000 Да. Благодаря гидрофильности и высокому содержанию в плазме играют важную роль в поддержании коллоидно-осмотического (онкотического) давления крови и регуляции обмена жидкостей между кровью и тканями. Выполняют транспортную функцию: осуществляют перенос свободных жирных кислот, желчных пигментов, стероидных гормонов, ионов Са 2+ , многих лекарств. Альбумины также служат богатым и быстро реализуемым резервом аминокислот.

α 1 -Глобулины:

  • Кислый α 1 -гликопротеин (орозомукоид) – содержит до 40% углеводов, изоэлектрическая точка его находится в кислой среде (2,7). Функция этого белка до конца не установлена; известно, что на ранних стадиях воспалительного процесса орозомукоид способствует образованию коллагеновых волокон в очаге воспаления (Я.Мусил, 1985).
  • α 1 -Антитрипсин – ингибитор ряда протеаз (трипсина, химотрипсина, калликреина, плазмина). Врождённое снижение содержания α 1 -антитрипсина в крови может быть фактором предрасположенности к бронхо-лёгочным заболеваниям, так как эластические волокна лёгочной ткани особенно чувствительны к действию протеолитических ферментов.
  • Ретинолсвязывающий белок осуществляет транспорт жирорастворимого витамина А.
  • Тироксинсвязывающий белок – связывает и транспортирует иодсодержащие гормоны щитовидной железы.
  • Транскортин – связывает и транспортирует глюкокортикоидные го рмоны (кортизол, кортикостерон).

α 2 -Глобулины:

  • Гаптоглобины (25% α 2 -глобулинов) – образуют стабильный комплекс с гемоглобином, появляющимся в плазме в результате внутрисосудистого гемолиза эритроцитов. Комплексы гаптоглобин-гемоглобин поглощаются клетками РЭС, где гем и белковые цепи подвергаются распаду, а железо повторно используется для синтеза гемоглобина. Тем самым предотвращается потеря железа организмом и повреждение почек гемоглобином.
  • Церулоплазмин – белок, содержащий ионы меди (одна молекула церулоплазмина содержит 6-8 ионов Cu 2+), которые придают ему голубую окраску. Является транспортной формой ионов меди в организме. Обладает оксидазной активностью: окисляет Fe 2+ в Fe 3+ , что обеспечивает связывание железа трансферрином. Способен окислять ароматическиеамины, участвует в обмене адреналина, норадреналина, серотонина.

β-Глобулины:

  • Трансферрин – главный белок β-глобулиновой фракции, участвует в связывании и транспорте трёхвалентного железа в различные ткани, особенно в кроветворные. Трансферрин регулирует содержание Fe 3+ в крови, предотвращает избыточное накопление и потерю с мочой.
  • Гемопексин – связывает гем и предотвращает его потерю почками. Комплекс гем-гемопексин улавливается из крови печенью.
  • С-реактивный белок (С-РБ) – белок, способный преципитировать (в присутствии Са 2+) С-полисахарид клеточной стенки пневмококка. Биологическая роль его определяется способностью активировать фагоцитоз и ингибировать процесс агрегации тромбоцитов. У здоровых людей концентрация С-РБ в плазме ничтожно мала и стандартными методами не определяется. При остром воспалительном процессе она увеличивается более чем в 20 раз, в этом случае С-РБ обнаруживается в крови. Исследование С-РБ имеет преимущество перед другими маркерами воспалительного процесса: определением СОЭ и подсчётом числа лейкоцитов. Данный показатель более чувствителен, его увеличение происходит раньше и после выздоровления быстрее возвращается к норме.

γ-Глобулины:

  • Иммуноглобулины (IgA, IgG, IgM, IgD, IgE) представляют собой антитела, вырабатываемые организмом в ответ на введение чужеродных веществ с антигенной активностью. Подробнее об этих белках см. 1.2.5.

1.2.2. Количественные и качественные изменения белкового состава плазмы крови. При различных патологических состояниях белковый состав плазмы крови может изменяться. Основными видами изменений являются:

  • Гиперпротеинемия - увеличение содержания общего белка плазмы. Причины: потеря большого количества воды (рвота, диарея, обширные ожоги), инфекционные заболевания (за счёт увеличения количества γ-глобулинов).
  • Гипопротеинемия - уменьшение содержания общего белка в плазме. Наблюдается при заболеваниях печени (вследствие нарушения синтеза белков), при заболеваниях почек (вследствие потери белков с мочой), при голодании (вследствие недостатка аминокислот для синтеза белков).
  • Диспротеинемия - изменение процентного соотношения белковых фракций при нормальном содержании общего белка в плазме крови, например, снижение содержания альбуминов и увеличение содержания одной или нескольких глобулиновых фракций при различных воспалительных заболеваниях.
  • Парапротеинемия - появление в плазме крови патологических иммуноглобулинов - парапротеинов, отличающихся от нормальных белков по физико-химическим свойствам и биологической активности. К таким белкам относятся, например, криоглобулины , образующие друг с другом преципитаты при температуре ниже 37° С. Парапротеины обнаруживаются в крови при макроглобулинемии Вальденстрема, при миеломной болезни (в последнем случае они могут преодолевать почечный барьер и обнаруживаться в моче как белки Бенс-Джонса). Парапротеинемия, как правило, сопровождается гиперпротеинемией.

1.2.3. Липопротеиновые фракции плазмы крови. Липопротеины - сложные соединения, осуществляющие транспорт липидов в крови. В состав их входят: гидрофобное ядро, содержащее триацилглицеролы и эфиры холестерола, и амфифильная оболочка, образованная фосфолипидами, свободным холестеролом и белками-апопротеинами (рисунок 2). В плазме крови человека содержатся следующие фракции липопротеинов:



Рисунок 2. Схема строения липопротеина плазмы крови.

  • Липопротеины высокой плотности или α-липопротеины , так как при электрофорезе на бумаге они движутся вместе с α-глобулинами. Содержат много белков и фосфолипидов, транспортируют холестерол из периферических тканей в печень.
  • Липопротеины низкой плотности или β-липопротеины , так как при электрофорезе на бумаге они движутся вместе с β-глобулинами. Богаты холестеролом; транспортируют его из печени в периферические ткани.
  • Липопротеины очень низкой плотности или пре-β-липопротеины (на электрофореграмме расположены между α- и β-глобулинами). Служат транспортной формой эндогенных триацилглицеролов, являются предшественниками липопротеинов низкой плотности.
  • Хиломикроны - электрофоретически неподвижны; в крови, взятой натощак, отсутствуют. Являются транспортной формой экзогенных (пищевых) триацилглицеролов.

1.2.4. Белки острой фазы воспаления. Это белки, содержание которых увеличивается в плазме крови при остром воспалительном процессе. К ним относятся, например, следующие белки:

  1. гаптоглобин ;
  2. церулоплазмин ;
  3. С-реактивный белок ;
  4. α 1 -антитрипсин ;
  5. фибриноген (компонент свёртывающей системы крови; см. 2.2.2).

Скорость синтеза этих белков увеличивается прежде всего за счёт снижения образования альбуминов, трансферрина и альбуминов (небольшая фракция белков плазмы, обладающая наибольшей подвижностью при диск-электрофорезе, и которой соответствует полоса на электрофореграмме перед альбуминами), концентрация которых при остром воспалении снижается.

Биологическая роль белков острой фазы: а) все эти белки являются ингибиторами ферментов, освобождаемых при разрушении клеток, и предупреждают вторичное повреждение тканей; б) эти белки обладают иммунодепрессорным действием (В.Л.Доценко, 1985).

1.2.5. Защитные белки плазмы крови. К белкам, выполняющим защитную функцию, относятся иммуноглобулины и интерфероны.

Иммуноглобулины (антитела) - группа белков, вырабатываемых в ответ на попадание в организм чужеродных структур (антигенов). Они синтезируются в лимфоузлах и селезёнке лимфоцитами В. Выделяют 5 классов иммуноглобулинов - IgA, IgG, IgM, IgD, IgE.


Рисунок 3. Схема строения иммуноглобулинов (серым цветом показана вариабельная область, не закрашена - константная область).

Молекулы иммуноглобулинов имеют единый план строения. Структурную единицу иммуноглобулина (мономер) образуют четыре полипептидные цепи, соединённые между собой дисульфидными связями: две тяжёлые (цепи Н) и две лёгкие (цепи L) (см. рисунок 3). IgG, IgD и IgЕ по своей структуре, как правило, являются мономерами, молекулы IgM построены из пяти мономеров, IgA состоят из двух и более структурных единиц, или являются мономерами.

Белковые цепи, входящие в состав иммуноглобулинов, можно условно разделить на специфические домены, или области, имеющие определённые структурные и функциональные особенности.

N-концевые участки как L-, так и Н-цепей называются вариабельной областью (V), так как их структура характеризуется существенными различиями у разных классов антител. Внутри вариабельного домена имеются 3 гипервариабельных участка, отличающихся наибольшим разнообразием аминокислотной последовательности. Именно вариабельная область антител ответственна за связывание антигенов по принципу комплементарности; первичная структура белковых цепей в этой области определяет специфичность антител.

С-концевые домены Н- и L-цепей обладают относительно постоянной первичной структурой в пределах каждого класса антител и называются константной областью (С). Константная область определяет свойства различных классов иммуноглобулинов, их распределение в организме, может принимать участие в запуске механизмов, вызывающих уничтожение антигенов.

Интерфероны - семейство белков, синтезируемых клетками организма в ответ на вирусную инфекцию и обладающих противовирусным эффектом. Различают несколько типов интерферонов, обладающих специфическим спектром действия: лейкоцитарный (α-интерферон), фибробластный (β-интерферон) и& иммунный (γ-интерферон). Интерфероны синтезируются и секретируются одними клетками и проявляют свой эффект, воздействуя на другие клетки, в этом отношении они подобны гормонам. Механизм действия интерферонов показан на рисунке 4.


Рисунок 4. Механизм действия интерферонов (Ю.А.Овчинников, 1987).

Связываясь с клеточными рецепторами, интерфероны индуцируют синтез двух ферментов - 2",5"-олигоаденилатсинтетазы и протеинкиназы, вероятно, за счет инициации транскрипции соответствующих генов. Оба образующихся фермента проявляют свою активность в присутствии двухцепочечных РНК, а именно такие РНК являются продуктами репликации многих вирусов или содержатся в их вирионах. Первый фермент синтезирует 2",5"-олигоаденилаты (из АТФ), которые активируют клеточную рибонуклеазу I; второй фермент фосфорилирует фактор инициации трансляции IF2. Конечным результатом этих процессов является ингибирование биосинтеза белка и размножения вируса в инфицированной клетке (Ю.А.Овчинников, 1987).

1.2.6. Ферменты плазмы крови. Все ферменты, содержащиеся в плазме крови, можно разделить на три группы:

  1. секреторные ферменты - синтезируются в печени, выделяются в кровь, где выполняют свою функцию (например, факторы свёртывания крови);
  2. экскреторные ферменты - синтезируются в печени, в норме выделяются с желчью (например, щелочная фосфатаза), их содержание и активность в плазме крови возрастает при нарушении оттока желчи;
  3. индикаторные ферменты - синтезируются в различных тканях и попадают в кровь при разрушении клеток этих тканей. В разных клетках преобладают различные ферменты, поэтому при повреждении того или иного органа в крови появляются характерные для него ферменты. Это может быть использовано в диагностике заболеваний.

Например, при повреждении клеток печени (гепатит ) в крови возрастает активность аланинаминотраноферазы (АЛТ), аспартатаминотрансферазы (ACT), изофермента лактатдегидрогеназы ЛДГ 5 , глутаматдегидрогеназы, орнитинкарбамоилтрансферазы.

При повреждении клеток миокарда (инфаркт ) в крови возрастает активность аспартатаминотрансферазы (ACT), иэофермента лактатдегидрогеназы ЛДГ 1 , изофермента креатинкиназы MB.

При повреждении клеток поджелудочной железы (панкреатит ) в крови возрастает активность трипсина, α-амилазы, липазы.

Белки являются важной составной частью крови и выполняют следующие функции:

1) определяют онкотическое давление;

2) обеспечивают вязкость крови;

3) обеспечивают свертываемость крови;

4) участвуют в регуляции кислотно-основного равновесия;

5) выполняют транспортную функцию (переносят липиды, НЭЖК, металлы, билирубин, гемоглобин, гор­моны, лекарственные вещества);

6) обеспечивают иммунитет (антитела, интерферон и др.);

7) питательная функция (белки являются резервом аминокислот).

Белки плазмы обычно делят на альбумины, глобулины и фибриноген.

Альбумины

Это простые, высокогидро­фильные белки. Образуются в гепа­тоцитах печени. Выполняют следующие функции:

    играют важную роль в поддержании коллоидно-ос­мо­ти­чес­кого давления крови);

    транспортируют многие вещества, в том числе билирубин, катионы металлов и красок, НЭЖК, холестерин и др.;

    служат богатым и быстро реализуемым резервом аминокислот.

Глобулины

разделены электрофорети­чески на подгруппы.  и -гло­булины вырабатываются в ретикулоэндотели­альной системе, в том числе купферовскими клетками печени.

-глобулины состоят из глико- и липопротеидов. - глобулины участвуют в транспорте различных веществ. Они имеют самую высокую электрофоре-тическую подвиж­ность.

-глобулины состоят из глико-, липо- и металлопротеидов. Они выпол­няют транспортную и другие функции.

-глобулины с самой низкой электрофоретической подвижно­стью. К этой группе относятся большинство защитных веществ крови, многие из которых обладают фер­ментативной ак­тив­ностью. -глобулины синтезируются плазматическими клетками.

Белки - ферменты

1. Собственные ферменты плазмы крови, которые участвуют в свертыва­нии крови, растворении внутрисосуди­стых сгустков и т.д. Эти ферменты синтезируются в печени.

2. Клеточные ферменты освобождаются из клеток крови и клеток других тканей в результате есте­ственного рас­пада (лизиса). при гепатите - активность аланина­минотрансферазы, арги­назы, аспартат-сердце

Белки - переносчики .

Трансферрин является -глобулином. Может взаимодействовать с Сu 2+ и Zn 2+ , но главным образом связывает и переносит Fe 3+ в различные ткани.

Гаптоглобин является  2 -глобулином, выполняет следующие функции:

    связывает гемоглобин в соотношении 1:1, в результате образуются высо­комолекулярные комплексы, которые не могут выводиться почками транспортирует витамин В 12 ;

    является естественным ингибитором катепсина В.

Церулоплазмин является  2 -глобулином, выполняет следующие функции:

Является переносчиком и регулятором концентрации ионов меди в ор­ганизме,

Белки острой фазы

Это группа белков плазмы, содержание которых увеличивается в ответ на повреждение ткани,воспале­ние, опухо­левый процесс. Эти белки синтезиру­ются в печени и являются гликопротеинами. К белкам ост­рой фазы отно­сятся:

    гаптоглобин (увеличивается в 2-3 раза, особенно при раке, ожо­гах, хирургических вмеша­тельствах, воспалении);

    церулоплазмин (имеет значение как антиоксидант);

    трансферрин (содержание снижается);

    С-реактивный белок . Отсутствует в сыворотке здорового человека, но обнаруживается при патологи­ческих состояниях, сопровождающихся некро­зом

    интерферон - специфический белок, появляющийся в клетках в резуль­тате проникновения в них ви­русов. Он угнетает размножение вирусов в клет­ках.

    фибриноген , основная функция которого участие в свертывании крови.

Гиперпротеинемия – увеличение общего содержания белков плазмы.рвата диарея, потеря воды организмом, а следовательно, и плазмой приводит к повышению концентрации белка в крови (относительная гиперпротеинемия ). При ряде патологических состояний может наблюдатьсяабсолютная гиперпротеинемия , обусловленная увеличением уровня γ-глобулинов: например, гиперпротеинемия в результате инфекционного или токсического раздражения системы макрофагов;

Гипопротеинемия , или уменьшение общего кол-ва белка в плазме крови, наблюдается гл образом при снижении уровня альбуминов.. Содержание общего белка снижается до 30–40 г/л. Гипопротеинемия наблюдается при поражении печеночных кл (острая атрофия печени, токсический гепатит и др.). Кроме того, гипопротеинемия может возникнуть при резко увеличенной проницаемости стенок капилляров, при белковой недостаточности (поражение пищеварительного тракта, карцинома и др.).

Остаточный азот крови. Гиперазотемия, ее причины. Уремия.

остаточный азот крови (сумма всех азотсодержащих веществ крови после удаления из неё белков = Небелковый азот крови). Нормальное содержание 14,3 – 28,6 ммоль/

1) мочевина (примерно 50% 2) АКты (около 25%), 3) креатин и креатинин (7,5%; 4) полипептиды, нуклеотиды и азотистые основания (5%;

5)мочевая кислота (4%; 6) аммиак и индикан (0,5%; Индикан представляет собой калиевую или натриевую соль индоксилсерной кислоты, образующейся в печени при обезвреживании индола

Ретенционная азотемия развивается в результате недостаточного выделения с мочой азотсодержащих продуктов Она в свою очередь может быть почечной и внепочечной . При почечной ретенционной азотемии концентрация остаточного азота в крови увеличивается вследствие ослабления очистительной функции почек. 90%мочевины вместо 50%Внепочечные в свою очередь подразделяются на надпочечные и подпочечные

Продукционная азотемия развивается при избыточном поступлении азотсодержащих продуктов в кровь, как следствие усиленного распада тканевых белков при обширных воспалениях, ранениях, ожогах, кахексии и др. Нередко наблюдаются азотемии смешанного типа.

Уреми́я - острое или хроническое самоотравление организма, обусловленное почечной недостаточностью; накопление в крови главным образом токсических продуктов азотистого обмена (азотемия), нарушения кислотно-щелочного и осмотического равновесия.

Проявления: вялость, головная боль, рвота, диарея, кожный зуд, судороги, кома и др.

Основные биохимические функции и особенности печени.

Гепатоцит имеет хорошо развитую систему эндоплазматического ретикулума ЭР как гладкую, так и шероховатую. Функции ЭР - синтез белков, (альбумины), или ферментов работающих в печени. синтезируются фосфолипиды, триглицериды и холестерол

Функции печени: 1. Пищеварительная –Она образует желчь, включающую воду (82%), желчные кислоты (12%), фосфатидилхолин (4%), холестерол (0,7%), прямой билирубин, белки.Желчь обеспечивает эмульгирование и переваривание жиров пищи, стимулирует перистальтику кишечника.

2. Экскреторная функция, близка к пищеварительной – с помощью желчи выводятся билирубин, немного креатинина и мочевины, холестерол.(в составе желчи)

3. Секреторная – печень синтез альбумина, белков свертывающей системы, липопротеинов, глюкозы, кетоновых тел, креатина.

4. Депонирующая депо гликогена, мин. в-в, особенно железо, витамины A, D, K, B12 и фолиевая кислота.

5.Метаболическая функция – поддержание метаболического гомеостаза

*Углеводный обмен. . Благодаря синтезу и распаду гликогена печень поддерживает конц-ию глюкозы в крови. Гликогена в печени30-100гр.при длительном голодании источником глюкозы яв-ся глюконеогенез из АК и глицерин. превращение гексоз (фруктозы, галактозы) в глюкозу. р-ии ПФ пути обеспечивают синтез НАДФН, необх-го для синтеза ж к-т и холестерола из глюкозы.

*Липидный обмен . Если поступает избыток глюкозы, который не используется для синтеза гликогена и других синтезов, то она превращается в липиды – холестерол и триацилглицеролы. их удаление происходит при помощи ЛПОНП.. При сильном голодании синтезируются кетоновые тела которые яв-ся альтер. ист. Е

*Белковый обмен. За 7 суток обновляются белки печени– альбумины, многие глобулины, ферменты крови, фибриноген и факторы свертывания крови. АК подвергаются реакциям с трансаминированием и дезаминированием, декарбоксилированию с образованием биогенных аминов. идет утилизация избыточного N и включение его в состав мочевины.

*Пигментный обмен. Участие превращении гидрофобного билирубина в гидрофильную форму и секреция его в желчь

6. Обезвреживающая функция - биотрансформации подвергаются: а) стероидные и тиреоидные гормоны, инсулин, адреналин, б) продукты распада гемопротеинов (билирубин), в) продукты жизнед-ти микрофлоры, всасывающихся из толстого кишечника – кадаверин (производное лизина), путресцин (производное аргинина), крезол и фенол (производное фенилаланина и тирозина) и других токсинов, г)ксенобиотики (токсины, лекарственные вещества и их метаболиты).

путем аминирования или переаминирования пировиноградная кислота, являющаяся продуктом распада углеводов, может превратиться в аминокислоту -аланин. Кроме того, пировиноградная кислота в результате дальнейших превращений дает щавелевоуксусную (СООН-СН2-СО-СООН) и a-кетоглютаровую (СООН-СН2-СН2-СО-СООН) кислоты, из которых путем реакции аминирования и переаминирования соответственно образуются аспарагиновая и глютаминовая аминокислоты.

углеводы в животном организме могут синтезироваться из продуктов окисления белков. Углеводы образуются из тех аминокислот, которые при своем дезаминировании превращаются в кетокислоты.

СВЯЗЬ МЕЖДУ ОБМЕНОМ УГЛЕВОДОВ И ЖИРОВ

Единство в обмене углеводов и жиров доказывается возникновением общих промежуточных продуктов распада. При распаде углеводов образуется пировиноградная кислота, а из нее -активная уксусная кислота -ацетил-КоА, который может быть использован в синтезе жирных кислот. Последние при своем распаде дают ацетил-КоА. Для синтеза нейтрального жира необходим кроме жирных кислот и глицерин. Глицерин также может синтезироваться из продуктов распада углеводов, а именно, из фосфоглицеринового альдегида и фосфодиоксиацетона. И наоборот, при распаде глицерина могут образовываться фосфотриозы.

СВЯЗЬ МЕЖДУ ОБМЕНОМ БЕЛКОВ И ЖИРОВ

Многие заменимые аминокислоты могут синтезироваться из промежуточных продуктов расщепления жиров. Возникающий при распаде жирных кислот цетил-КоА вступает в конденсацию с щавелевоуксусной кислотой и через цикл трикарбоновых кислот приводит к образованию a-кетоглютаровой кислоты. Кетоглютаровая кислота в результате аминирования или переаминирования переходит в глютаминовую. Глицерин, входящий в состав нейтральногo жира, окисляется в глицериновую кислоту и в дальнейшем превращается в пировиноградную, а последняя используется для синтеза заменимых аминокислот.

Использование белков для синтеза жира осуществляется через образование ацетил-КоА.

Интеграция – это объединение элементов системы в единое целое.

Координация (соподчинение) – это подчинение менее важных элементов системы более важным элементам. Интеграция и координация – это две стороны процесса регуляции.

Различают:

    Внутриклеточную регуляцию (ауторегуляцию).

    Дистантную регуляцию (межкеточную

Механизмы клеточной ауторегуляции

1. Компартментализация (мембранный механизм).

Роль мембран состоит в следующем:

а) мембраны делят клетки на отсеки и в каждом из них осуществляются свои процессы;

б) мембраны обеспечивают активный транспорт и регулируют потоки молекул в клетке и из клетки;

в) в мембраны встроены ферменты;

г) мембраны защищают клетку от внешних воздействий.

Воздействием на функции мембран клетка может регулировать тот или иной процесс.

2. Изменение активности ферментов.

3. Изменение количества ферм

Классификация межклеточных регуляторов

Анатомо-физиологическая :

а) Гормоны – межклеточные регуляторы, доставляемые к клеткам-мишеням током крови. Вырабатываются в эндокринных железах

б) Нейрогормоны вырабатываются нервными клетками и выделяются в синаптическую щель. Нейрогормоны делятся на медиаторы и модуляторы. Медиаторы обладают непосредственным пусковым эффектом. Модуляторы изменяют эффект медиаторов. Примерами медиаторов являются ацетилхолин и норадреналин; модуляторов – -ааминомасляная кислота, дофамин.

в) Локальные гормоны – это межклеточные регуляторы, действующие на близлежащие к месту их синтеза клетки. Пример: гормоны, производные жирных кислот.

Классификация по широте действия:

а) Гормоны универсального действия действуют на все ткани организма (например, катехоламины, глюкокортикостероиды).

б) Гормоны направленного действия действуют на определенные органы-мишени (например, АКТГ действует на кору надпочечников).

Классификация по химическому строению :

а) Белково-пептидные гормоны

    Олигопептиды (кинины, АДГ).

    Полипептиды (АКТГ, глюкагон).

    Белки (СТГ, ТТГ, ГТГ).

б) Производные аминокислот :

    Катехоламины и йодтиронины - образуются из тирозина;

    Ацетилхолин - образуется из серина.

    Серотонин, триптамин, мелатонин - образуются из триптофана.

в) Липидные гормоны :


Табличку продиктуй!

На стимулирующие или тормозящие стимулы из ЦНС секретируются стимулирующие или ингибирующие рилизинг-факторы, которые носят название либерины или статины соответственно. Эти нейрогормоны с кровотоком достигают аденогипофиза, где стимулируют (либерины) или ингибируют (статины) биосинтез и секрецию тропных гормонов.

Тропные гормоны воздействуют на периферические железы, стимулируя выделение соответствующих периферических гормонов

Рецепторы – это белковые молекулы, специфически связывающие данный гормон, в результате чего возникает какой-либо эффект.

Гормон начинает свое действие с соединения с рецептором, образуя гормон-рецепторный комплекс.

Рецепторы могут находиться внутри клетки, а также на клеточной мембране.

Механизм действия гормонов через внутриклеточные рецепторы.

Гормон проникает в клетку, связывается с рецептором. Образованный таким образом гормон-рецепторный комплекс перемещается в ядро и действует на генетический аппарат клетки. В результате меняется процесс транскрипции, а в дальнейшем, синтез белков. Таким образом, данные гормоны влияют на количество ферментов в клетке.

Механизм действия гормонов через рецепторы плазматических мембран

В этом случае гормон не проникает в клетку, а взаимодействует с рецептором на поверхности мембраны.

    Первый вариант – с рецептором связан фермент, который из специфического субстрата образует второй посредник . Второй посредник далее связывается со своим рецептором в клетке. Чаще всего рецептором посредника является протеинкиназа, которая за счет фосфата АТФ, фосфорилирует белки. В результате изменяются их свойства, возникает биохимический и физиологический эффект.

    Второй вариант – рецептор связан не с ферментом мембраны, а с ионным каналом. При связывании гормона с рецептором, канал открывается, ион поступает в клетку и выполняет функции второго посредника.

Хорошо изученными вторыми посредниками являются циклические нуклеотиды (цАМФ, цГМФ) и Ca 2+ .

Механизм действия гормонов через цАМФ

Когда соответствующий гормон связывается с рецептором, в мембране активируется фермент аденилатциклаза, который из АТФ образует цАМФ. цАМФ является аллостерическим активатором протеинкиназы, которая фосфорилирует белки и изменяет их свойства.

Механизм действия гормонов через Са 2+

Когда гормон связывается с рецептором, в мембране открывается кальциевый канал. В результате содержание кальция в клетке возрастает. Кальций связывается с белком клеток – кальмодулином, образуется комплекс, который может действовать непосредственно на белки, вызывая эффекты, или действовать на кальмодулин-зависимую протеинкиназу. Эта протеинкиназа фосфорилирует белки, в результате изменяются их свойства.

Са 2+ в качестве второго посредника выполняет те же функции, что и цАМФ, за исключением того, что в гладких мышцах вызывает сокращение, тромбоцитах – агрегацию.

Инсулин является белкого-пептидным гормоном с молекулярной массой 5700. Синтезируется в В-клетках поджелудочной железы из проинсулина. проинсулин, который транспортируется в комплекс Гольджи, далее в цистернах которого происходит так называемое созревание инсулина.

В процессе созревания из молекулы проинсулина с помощью специфических эндопептидаз вырезается C-пептид Скорость секреции инсулина зависит от концентрации глюкозы в крови: при повышении концентрации секреция инсулина увеличивается, а при снижении – уменьшается.

Молекула инсулина образована двумя полипептидными цепями, содержащими 51аминокислотный остаток: A-цепь состоит из 21 аминокислотного остатка, B-цепь образована 30 аминокислотными остатками. Полипептидные цепи соединяются двумя дисульфидными мостиками через остатки цистеина, третья дисульфидная связь расположена в A-цепи.

Секрецию инсулина также усиливают: глюкагон, секретин, холецистокинин, СТГ и пища, богатая белками.

Рецепторы для инсулина находятся на клеточной мембране, Главными мишенями для инсулина являются мышцы, печень, жировая ткань, фибробласты и лимфоциты. Головной мозг не зависит от инсулина.

    усиление поглощения клетками глюкозы и других веществ;

    активацию ключевых ферментов гликолиза;

    увеличение интенсивности синтеза гликогена - инсулин форсирует запасание глюкозы клетками печени и мышц путём полимеризации её в гликоген;

    уменьшение интенсивности глюконеогенеза - снижается образование в печени глюкозы из различных веществ

усиливает поглощение клетками аминокислот (особенно лейцина и валина);

    усиливает транспорт в клетку ионов калия, а также магния и фосфата;

    усиливает репликацию ДНК и биосинтез белка;

    усиливает синтез жирных кислот и последующую их этерификацию - вжировой ткани и в печени инсулин способствует превращению глюкозы втриглицериды; при недостатке инсулина происходит обратное - мобилизация жиров.

Может быть 2 причины сахарного диабета:

  1. Абсолютная недостаточность инсулина . В этом случае концентрация инсулина в крови ниже нормы. Это может быть связано либо с повреждением островковой ткани железы, либо с истощением запасов инсулина, либо с ускоренным его разрушением.

    Относительная недостаточность возникает в результате снижения числа рецепторов к инсулину, или снижения их чувствительности.

Различают инсулинзависимый (юношеский, ювенильный) и инсулиннезависимый (стабильный) сахарный диабет.

При инсулинзависимом диабете наблюдается абсолютная недостаточность инсулина, и жизнь больных зависит от инъекции инсулина.

При инсулиннезависимом диабете наблюдается относительная недостаточность инсулина, поддержание глюкозы на нормальном уровне достигается сахаропонижающими средствами, инъекции инсулина не требуются.

Кровь состоит из жидкой части (плазмы ) и форменных элементов (лейкоцитов, эритроцитов, тромбоцитов ). Процентное содержание плазмы в крови составляет 55%, а форменных элементов - 45%.

В свою очередь плазма является сложной биологической средой, содержащей 92% воды, 7% белка и 1% жиров, углеводов и минеральных солей.

Белки плазмы - это высокомолекулярные азотсодержащие соединения, имеющие сложное строение и состоящие более чем из 20 аминокислот. Аминокислоты обладают свойствами как кислот, так и оснований и могут вступать во взаимодействие с различными соединениями.

В состав белков входят:

  • углерод (50-55%);
  • кислород (21-23%);
  • водород (6-7%);
  • азот (15-16%);
  • сера, фосфор, железо, медь и некоторые другие элементы - в незначительном количестве.

Белки бывают простыми и сложными. Простые белки состоят только из аминокислот: протамин, гистон, альбумин, глобулин. В сложные белки входят не только аминокислоты, но и другие соединения (нуклеиновые кислоты, фосфорная кислота, углеводы): нуклепротеиды, хромопротеиды, фосфоропротеиды, глюкопротеиды, липопротеиды.

Белки способны отдавать и получать электрический заряд, становясь заряженными положительно или отрицательно. Кроме того, белки способны удерживать воду, создавая коллоидный раствор (одна кислотная группа способна связать 4, а аминная - 3 молекулы воды). Сила, с которой белки плазмы притягивают к себе воду, называется коллоидно-осмотическим давлением. Эта величина равна 23-28 мм ртутного столба.

Белки плазмы защищают организм от проникновения чужеродных белков, участвуют в процессе свертывания крови, поддерживают постоянство гомеостаза. Вот сколько полезных и важных функций выполняют белки плазмы в нашем организме.

В клинической практике определяют общее содержание белка в плазме крови и его фракции. Общее количество белка в плазме должно составлять 65..85 г/л. В сыворотке крови белка на 2..4 г/л меньше, чем в плазме - это объясняется тем, что в сыворотке отсутствует фибриноген.

Пониженное количество белка (гипопротеинемия ) возникает по причине:

  • недостаточного поступления белка в организм - результат длительного голодания, безбелковой диеты, нарушения деятельности желудочно-кишечного тракта;
  • повышенной потери белка - в результате острых и хронических кровотечениях, злокачественных новообразованиях;
  • нарушения образования белка - как результат недостаточности функции печени (гепатит, цирроз, дистрофия печени).

Повышенное количество белка (гиперпротеинемия ) возникает по причине потери части внутрисосудистой жидкости - при перегревании организма, обширных ожогах, тяжелых травмах, холере, миеломной болезни.

Белковый состав плазмы крови очень разнообразен. Современная медицина идентифицировала более 100 различных белков плазмы. Наиболее простые белки - альбумины, глобулины и фибриноген находятся в плазме в больших количествах, остальные - в ничтожно малых.

По форме и величине молекул белки крови разделяют на альбумины и глобулины. Наиболее распространенный белок плазмы крови - альбумин (более 50% всех белков, 40-50 г/л). Они выступают как транспортные белки для некоторых гормонов, свободных жирных кислот, билирубина, различных ионов и лекарственных препаратов, поддерживают постоянство коллоидно-осмотического постоянства крови, участвуют в ряде обменных процессов в организме. Синтез альбумина происходит в печени.

Альбумин

Содержание альбуминов в крови служит дополнительным диагностическим признаком при ряде заболеваний. При низкой концентрации альбумина в крови нарушается равновесие между плазмой крови и межклеточной жидкостью. Последняя перестает поступать в кровь, и возникает отек. Концентрация альбумина может снижаться как при уменьшении его синтеза (например, при нарушении всасывания аминокислот), так и при увеличении потерь альбумина (например, через изъязвленную слизистую оболочку желудочно-кишечного тракта). В старческом и пожилом возрасте содержание альбумина снижается. Измерение концентрации альбумина в плазме используется в качестве теста функции печени, поскольку для ее хронических заболеваний характерны низкие концентрации альбумина, обусловленные снижением его синтеза и увеличением объема распределения в результате задержки жидкости в организме.

Низкое содержание альбумина (гипоальбуминемия) у новорожденных увеличивает риск развития желтухи, поскольку альбумин связывает свободный билирубин крови. Альбумин также связывает многие лекарственные препараты, поступающие в кровяное русло, поэтому при снижении его концентрации возрастает риск отравления несвязанным веществом. Анальбуминемия - редкое наследственное заболевание, при котором концентрация альбумина в плазме очень мала (250 мг/л или меньше). Лица с данными нарушениями подвержены эпизодическому появлению умеренных отеков без каких-либо иных клинических симптомов. Высокая концентрация альбумина в крови (гиперальбуминемия) может быть вызвана либо избыточным вливанием альбумина, либо дегидратацией (обезвоживанием) организма.

Иммуноглобулины

Большинство прочих белков плазмы крови относится к глобулинам. Среди них различают: альфа-глобулины, связывающие тироксин и билирубин; бета-глобулины, связывающие железо, холестерол и витамины A, D и K; гамма-глобулины, связывающие гистамин и играющие важную роль в иммунологических реакциях организма, поэтому их иначе называют иммуноглобулинами или антителами.

Известны 5 основных классов иммуноглобулинов, наиболее часто встречающиеся из них IgG, IgA, IgM. Уменьшение и увеличение концентрации иммуноглобулинов в плазме крови может иметь как физиологический, так и патологический характер. Известны различные наследственные и приобретенные нарушения синтеза иммуноглобулинов. Снижение их количества часто она возникает при злокачественных заболеваниях крови, таких как хронический лимфатический лейкоз, множественная миелома, болезнь Ходжкина; может быть следствием применения цитостатических препаратов или при значительных потерях белка (нефротический синдром). При полном отсутствие иммуноглобулинов, например, при СПИДе, могут развиваться рецидивирующие бактериальные инфекции.

Повышенные концентрации иммуноглобулинов наблюдаются при острых и хронических инфекционных, а также аутоиммунных заболеваниях, например, при ревматизме, системной красной волчанке и т. д. Весомую помощь в постановке диагноза многих инфекционных заболеваний оказывает выявление иммуноглобулинов к специфическим антигенам (иммунодиагностика).

Другие белки плазмы крови

Помимо альбуминов и иммуноглобулинов, плазма крови содержит ряд других белков: компоненты комплемента, различные транспортные белки, например тироксинсвязывающий глобулин, глобулин, связывающий половые гормоны, трансферрин и др. Концентрации некоторых белков повышаются при острой воспалительной реакции. Среди них известны антитрипсины (ингибиторы протеаз), С-реактивный белок и гаптоглобин (гликопептид, связывающий свободный гемоглобин). Измерение концентрации С-реактивного белка помогает следить за течением заболеваний, характеризующихся эпизодами острого воспаления и ремиссии, например, ревматоидным артритом. Наследственная недостаточность a1-антитрипсина может вызвать гепатит у новорожденных. Снижение концентрации гаптоглобина в плазме свидетельствует об усилении внутрисосудистого гемолиза, а также отмечается при хронических заболеваниях печени, тяжелом сепсисе и метастатической болезни.

К глобулинам относятся белки плазмы, участвующие в свертывании крови, такие как протромбин и фибриноген, и определение их концентрации важно при обследовании больных с кровотечениями.

Колебания концентрации белков в плазме определяется скоростью их синтеза и удаления и объемом их распределения в организме, например, при изменении положения тела (в течение 30 мин после перехода из лежачего положения в вертикальное концентрация белков в плазме возрастает на 10-20%) или после наложения жгута для венопункции (концентрация белка может увеличиться в течение нескольких минут). В обоих случаях увеличение концентрации белков вызвано усилением диффузии жидкости из сосудов в межклеточное пространство, и уменьшением объема их распределения (эффект дегидратации). Быстрое снижение концентрации белков, напротив, чаще всего является следствием увеличения объема плазмы, например, при увеличении проницаемости капилляров у пациентов с генерализованным воспалением.

ВНИМАНИЕ! Информация, представленная сайте сайт носит справочный характер. Администрация сайта не несет ответственности за возможные негативные последствия в случае приема каких-либо лекарств или процедур без назначения врача!

Благодаря крови осуществляется поступление важных веществ к внутренним органам и тканям. Ее доля в человеческом организме занимает второе место после мышечной ткани. Кровь в свою очередь состоит из жидкой среды – плазмы и находящихся в ней форменных веществ. В состав плазмы входят органические (небелковые и белковые) и минеральные соединения. Белки занимают около 7% объема плазмы крови и выполняют несколько важных функций для организма.

Общий белок – это показатель обменного процесса аминокислот в организме, характеризующий уровень концентрации белковых молекул и фракций в плазме. Значение показателя белкового метаболизма отражает способность организма к восстановлению. В состав плазмы крови входит более 100 видов белков. Синтез в большей степени осуществляется клетками печени (гепатоцитами). Важность белков обусловлена выполнением следующих функций:

  1. обеспечивают онкотическое давление, за счет которого вода удерживается в русле крови.
  2. Принимают участие в свертываемости крови.
  3. Поддерживают кислотно-щелочной баланс крови, так как создают белковый буфер.
  4. Обеспечивают транспортную функцию. Образуют соединение с некоторыми веществами (холестерин, билирубин и другие), составляющими медикаментозных препаратов и доставляют их к органам и тканям.
  5. Выполняют иммунную функцию организма.
  6. Создают резервный запас аминокислот.
  7. Обеспечивают определенную вязкость и текучесть крови.
  8. Принимают участие в реакциях организма на воспалительные процессы.

Уровень белка в крови определяют при биохимическом анализе крови, которое имеет важное диагностическое значение при многих патологических нарушениях. Одного лишь определения уровня белка недостаточно для того, чтобы точно поставить диагноз, поэтому при отклонении содержания от нормы производят биохимический анализ фракций белка и прочие дополнительные обследования. Также немаловажным при диагностике является исследование небелковых компонентов крови.

Фракции белков и их функции

Белки плазмы крови по своему составу делятся на простые и сложные. К простым относятся альбумины, а к сложным липопротеины, гликопротеины (подавляющее число белков плазмы) и металлопротеины (трансферин, церрулоплазмин). Белки плазмы крови представляют собой комплекс белков различных структур и функций. Выделение фракций из белков осуществляют с применением электрического тока — электрофорезом.

Разделить белки данным способом можно на большое количество фракций, но основными из них являются:

  1. альбумины - основная составляющая белков плазмы, синтезируемый клетками печени. Обновляется альбумин очень стремительно. За одни сутки происходит синтез и распад 10-16 грамм белков данной фракции. Альбумин осуществляет несколько функций для организма. Поддерживает онкотическое давление, создает резервный запас аминокислот, переносит вещества к органам и тканям, в особенности нерастворимые в воде.
  2. а1-глобулины. Фракция включает в себя нерастворимые белки с высокой гидрофильностью и низкой молекулярной массой. При нарушении функционирования почек быстро выводятся из организма вместе с мочой, не оказывая при этом значительного влияния на онкотическое давление. Выполняют транспортировку липидов, активно участвуют в свертываемости крови, угнетают некоторые ферменты, оказывающие негативное воздействие на организм.
  3. а2-глобулины, синтезируемые в печени в объеме 75%, являются высокомолекулярными белками. В состав фракции входят регуляторные белки: а2-макроглобулин - участвует в инфекционных и воспалительных реакциях; гаптоглобин - создает специфическое соединение с гемоглобином, препятствует выведению железа; церулоплазмин - обеспечивает постоянное содержание меди в тканях.
  4. b-глобулины, 50% синтеза осуществляется клетками печени. В фракцию b-глобулинов входят некоторые белки, обеспечивающие свертываемость крови. Большую часть состава фракции занимают: липопротеины низкой плотности; трансферрин — транспортирует железо; составляющие комплемента участвуют в реакции иммунной системы; бета-липопротеиды - переносят холестерин и фосфолипиды.
  5. g-глобулины, синтез осуществляется В-лимфоцитами. В состав фракции входят белки-антитела (иммуноглобулины) и некоторые элементы системы комплемента. Иммуноглобулины выполняют защитную функцию организма от инфицирования и внешних возбудителей.


Глобулины являются нерастворимыми компонентами плазмы и растворяются в слабоконцентрированных солевых растворах. Нарушение соотношения фракций белков определяется при многих патологических реакциях путем проведения биохимии крови. При анализе показателей в динамике и в совокупности с изменением небелковых соединений можно с высокой точностью определить длительность заболевания и эффективность проводимой терапии.

Причины изменения белковых фракций

Отклонение значений каждой из фракций свидетельствует о наличии нарушений в организме, вызванных реакцией на воспалительные процессы или инфицирование. Например, повышение а1-глобулинов происходит в результате реакции организма на воспалительные процессы в хронической стадии, травмы и операции, опухолевые поражения, нарушении функционирования печени, третий триместр беременности. Рост значения компонентов а2-глобулинов происходит при воспалительных процессах, ожоговых поражениях, нефротическом синдроме, диффузных патологиях соединительной ткани.


Повышенное значение компонентов фракции b-глобулинов происходит при гиперлипопротеинемии, миеломной болезни (вызвана синтезом патологических белков), дефиците железа, беременности, желтухе, нефротическом синдроме. Причинами роста g-глобулинов могут быть: хронические нарушения в работе печени, инфицирование, ревматизм, красная волчанка.

Кроме патологических процессов, повышение значений могут вызвать компоненты некоторых лекарственных препаратов.

Снижение альбуминов происходит при: нарушении питания, патологиях печени (снижается синтез альбуминов), опухолевых поражениях, коллагенозах, ожогах, гипергидрации, обильных кровотечениях, беременности, воспалительных процессах в тяжелой стадии течения. Снижение синтеза глобулинов происходит при иммунодефиците, беременности, панкреатите, дефиците иммуноглобулина IgA, реакции на терапию глюкокортикоидами, саркоидозе.

Белки плазмы крови выполняют важные для организма человека функции. Благодаря им осуществляется поступление важных веществ к клеткам и органам, обеспечивается свертываемость крови и другие. Колебание их уровня происходит в результате реакции организма на воздействие возбудителей, инфекций, воспалительные нарушения. Исследование общего белка и его фракций проводят при биохимическом анализе крови, имеющем важное значение при диагностике многих заболеваний.

В плазме крови человека содержится примерно 200-300 г белка. Белки плазмы делятся на две основные группы: альбумины и глобулины . В глобулиновую фракцию входит фибриноген.

Альбумины составляют 60% белков плазмы, обладают высокой концентрацией (около 80%), большой подвижностью при относительно небольших размерах молекулы; участвуют в транспорте питательных веществ (аминокислоты), а также ряда других веществ (билирубин, соли тяжелых металлов, жирные кислоты, лекарственные препараты).

Глобулины . К ним относятся группы крупномолекулярных белков, обладающие более низкой подвижностью, чем альбумины. Среди глобулинов можно выделить бета-глобулины , участвующие в транспорте стероидных гормонов, холестерина. Они удерживают в растворе около 75% всех жиров и липидов плазмы.

Другая группа этих белков - гамма-глобулины , включающие различные антитела, защищающие организм от вторжения вирусов и бактерий. К ним относятся также агглютинины плазмы крови. Фибриноген занимает промежуточное положение между вышеперечисленными белками. Он обладает свойством переходить в нерастворимую волокнистую форму - фибрин - под влиянием фермента тромбина. В плазме крови фибриногена содержится всего 0,3%, но именно его участием обусловливается свертывание крови и превращение ее в течение нескольких минут в плотный сгусток. Сыворотка крови по своему составу отличается от плазмы отсутствием фибриногена.

Альбумин и фибриноген образуются в печени, глобулины - в печени, костном мозгу, селезенке, лимфатических узлах. В организме человека за сутки вырабатывается 17 г альбумина и 5 г глобулина. Период полураспада альбумина составляет 10-15 дней, глобулина - 5 дней.

Белки плазмы вместе с электролитами (Са 2+ , К + , Nа + и др.) являются ее функциональными элементами. Они участвуют в транспорте веществ из крови к тканям; транспортируют питательные вещества, витамины, микроэлементы, гормоны, ферменты, а также конечные продукты обмена веществ. Белки плазмы участвуют также в поддержании постоянного осмотического давления, так как они способны связывать большое количество циркулирующих в крови низкомолекулярных соединений. Создаваемое белками онкотическое давление играет важную роль в регулировании распределения воды между плазмой и межклеточной жидкостью. Оно составляет 25-30 мм рт. ст. Таким образом, значение белков очень большое и заключается в следующем:

Белки являются буферными веществами, сохраняя постоянство реакции крови;



Белки обусловливают вязкость крови, что имеет большое значение для поддержания постоянства кровяного давления;

Белки играют важную роль в водном обмене. от их концентрации в значительной степени зависит обмен воды между кровью и тканями, интенсивность образования мочи. белки являются факторами образования иммунитета;

Фибриноген является основным фактором свертывания крови.

С возрастом содержание белков в плазме увеличивается. К 3-4 годам содержание белка практически достигает уровня взрослых (6,83%). У детей в раннем возрасте отмечаются более широкие границы колебаний содержания белка (от 4,3 до 8,3%) по сравнению со взрослыми, у которых пределы колебаний от 7 до 8%. Наименьшее количество белка отмечается до 3 лет, затем количество белка нарастает от 3 до 8 лет. В последующие периоды оно увеличивается незначительно. В препубертатном и пубертатном возрасте содержание белка больше, чем в детском и среднем возрастах.

У новорожденных снижено содержание альбуминов (56,8%) при относительно высоком содержании гамма-глобулинов. Содержание альбуминов постепенно повышается: к 6 месяцам оно составляет в среднем 59,25%, а к 3 годам - 58,97%, что близко к норме взрослого.

Уровень гамма-глобулинов высок в момент рождения и в ранние сроки постнатальной жизни за счет получения их от матери через плацентарный барьер. В течение первых 3 месяцев происходит их разрушение и падение уровня в крови. Затем содержание гамма-глобулинов несколько увеличивается, достигая к 3 годам нормы взрослого (17,39%).

Клетки крови, их характеристика, функции. Возрастные особенности. Клетки крови (или форменные элементы) подразделяются на красные кровяные тельца - эритроциты, белые кровяные тельца - лейкоциты и кровяные пластинки - тромбоциты (Атл., рис. 2, с. 143). Суммарный объем их у человека составляет около 44% общего объема крови.

Классификацию форменных элементов крови можно представить следующим образом (рис. 16).



эритроциты
клетки крови Ý лейкоциты Ý зернистые лейкоциты Ý эозинофилы
Ý базофилы
Ý нейтрофилы
незернистые лейкоциты Ý моноциты
Ý лимфоциты Ý B-лимфоциты
Ý плазмоциты
Ý Т-лимфоциты
Ý кровяные пластинки (тромбоциты)

Рис. 16.Классификация форменных элементов крови

Эритроциты человека представляют собой круглые двояко-вогнутые безъядерные клетки. Они составляют основную массу крови и определяют ее красный цвет. Диаметр эритроцитов равен 7,2-7,5 мкм, а толщина 2-2,5 мкм. Они обладают большой пластичностью и легко проходят по капиллярам. По мере старения эритроцитов их пластичность уменьшается. Образуются эритроциты в красном костном мозге, где и созревают. В процессе созревания они теряют ядро и только после этого поступают в кровь. Они циркулируют в крови в течение 130 дней, а затем разрушаются преимущественно в печени и селезенке.

В 1 мкл крови у мужчин содержится в среднем 4,5-5 млн эритроцитов, а у женщин -3,9-4,7 млн. Количество эритроцитов не постоянно и может меняться при некоторых физиологических состояниях (мышечной работе, при пребывании на больших высотах и т. д.).

Общая поверхность всех эритроцитов взрослого человека составляет примерно 3 800 м 2 , то есть в 1500 раз превышает поверхность тела.

Эритроциты содержат дыхательный пигмент гемоглобин . В одном эритроците находится около 400 млн молекул гемоглобина. Он состоит из двух частей: белковой - глобина и железосодержащей - гема. Гемоглобин образует непрочное соединение с кислородом - оксигемоглобин (НвО 2). При этом соединении валентность железа не меняется. 1 г гемоглобина может свзать 1,34 мл О 2 . Оксигемоглобин имеет ярко-алый цвет, что и определяет цвет артериальной крови. В капиллярах тканей оксигемоглобин легко распадается на гемоглобин и кислород, который поглощается клетками. Гемоглобин, отдавший кислород, называют восстановленным гемоглобином (Hb), именно он определяет вишневый цвет венозной крови. В капиллярах тканей гемоглобин соединяется с углекислым газом, образуя карбоксигемоглобин . Это соединение распадается в капиллярах легких, углекислый газ диффундирует в воздух альвеол, оттуда частично выделяется в атмосферный воздух.

Гемоглобин особенно легко соединяется с угарным газом СО, образовавшееся соединение препятствует переносу гемоглобином кислорода, и в результате в организме возникают тяжелые последствия кислородного голодания (рвота, головная боль, потеря сознания). Слабые отравления угарным газом являются процессом обратимым: СО постепенно отделяется и выводится при дыхании свежим воздухом.

Количество гемоглобина в крови имеет индивидуальные колебания и половые различия: у мужчин он составляет 135-140 г/л, у женщин - 125-130 г/л (табл. 11).

О наличии анемического состояния свидетельствует снижение числа эритроцитов (ниже 3 млн) и количество гемоглобина меньше 60%. При анемии может быть уменьшено либо число эритроцитов, либо содержание в них гемоглобина, либо и то и другое. Чаще всего встречается железодефицитная анемия. Она может быть следствием недостатка железа в пище (особенно у детей), нарушения всасывания железа в пищеварительном тракте или хронической кровопотере (например, при язвенной болезни, опухолях, полипах, глистной инвазии). Среди других причин - белковое голодание, гиповитаминоз аскорбиновой кислоты (витамин С), фолиевой кислоты, витаминов В 6 , В 12 , экология.

Неблагоприятные условия жизни детей и подростков могут привести к возникновению малокровия. Оно сопровождается головными болями, головокружением, обмороками, отрицательно сказывается на работоспособности учащихся, снижается сопротивляемость организма, и дети часто болеют.

Профилактические мероприятия:

Рациональное питание с достаточным количеством микроэлементов (Cu, Zn, Co, Mn, Mg и др.) и витаминов (E, B 2 , B 6 , B 9 , В 12 и фолиевой кислоты);

Пребывание на свежем воздухе;

Нормирование учебной, трудовой, двигательной активности и творческой деятельности.

Для новорожденных детей характерно повышенное содержание гемоглобина и большое количество эритроцитов. Процентное содержание гемоглобина в крови детей периода новорожденности колеблется в пределах от 100 до 140%, а количество эритроцитов может превышать 7 млн в мм 3 , что связывают с недостаточным снабжением кислородом плода в последние дни эмбрионального периода и во время родов. После рождения условия газообмена улучшаются, часть эритроцитов распадается, а содержащийся внутри их гемоглобин превращается в пигмент билирубин . Образование больших количеств билирубина может послужить причиной так называемой желтухи новорожденных, когда кожа и слизистые оболочки окрашиваются в желтый цвет.

К 5-6 дню эти показатели снижаются, что связано с кроветворной функцией мозга.

Кровь новорожденных содержит значительное количество незрелых форм эритроцитов, имеются эритроциты, содержащие ядро (до 600 в 1мм 3 крови). Наличие незрелых форм эритроцитов указывает на интенсивно протекающие процессы кроветворения после рождения. Эритроциты новорожденных неодинакового размера, их диаметр колеблется от 3,25 до 10,25 мкм. После месяца жизни в крови ребенка встречаются лишь единичные ядерные эритроциты.

К 3-4 годам количество гемоглобина и эритроцитов несколько увеличивается, в 6-7 лет отмечается замедление в нарастании числа эритроцитов и содержании гемоглобина, с 8-летнего возраста вновь нарастает число эритроцитов и количество гемоглобина. В 12-14 лет может наблюдаться повышение количества эритроцитов, обычно до верхних границ нормы, что объясняется повышенной активностью органов кроветворения под влиянием половых гормонов в период полового созревания. Половые различия в содержании гемоглобина в крови проявляются в том, что у мальчиков процентное содержание гемоглобина выше, чем у девочек.

Скорость оседания эритроцитов (СОЭ). При стоянии крови в стеклянном капилляре, не свертывающейся вследствие добавления противосвертывающих веществ, наблюдается постепенное оседание эритроцитов. Это происходит потому, что удельная плотность эритроцитов выше, чем плазмы (1,096 и 1,027). Скорость оседания эритроцитов зависит от соотношения альбуминов и глобулинов в плазме крови. Кроме того, СОЭ находится в линейной зависимости от количества эритроцитов. Чем больше эритроцитов, тем медленнее они оседают. СОЭ выражается в миллиметрах высоты столба плазмы над слоем осевших эритроцитов за единицу времени (обычно за 1 час).

У здоровых женщин скорость оседания эритроцитов колеблется в пределах 2-15 мм/ч, а у мужчин 1-10 мм/ч. Обычно скорость оседания эритроцитов у женщин несколько больше, чем у мужчин. Высокая СОЭ наблюдается у беременных женщин (до 45 мм/ч), при наличии воспалительных процессов и при некоторых других изменениях в организме. Поэтому СОЭ широко используется как важный диагностический показатель.

У новорожденных скорость оседания эритроцитов низкая (от 1 до
2 мм/ч). У детей до трех лет величина СОЭ колеблется в пределах от 2 до 17 мм/ч. В возрасте от 7 до 12 лет величина СОЭ не превышает 12 мм/ч.

Лейкоциты относятся к белым (бесцветным) кровяным клеткам. У них имеется ядро и цитоплазма. Общее количество лейкоцитов меньше, чем эритроцитов. У взрослого человека до приема пищи в 1 мм 3 содержится 4000-9000 лейкоцитов. Их численность непостоянна, и она меняется даже в течение дня. Увеличение количества лейкоцитов называется лейкоцитозом , уменьшение - лейкопенией .

Различают физиологический и реактивный лейкоцитоз .

Первый наблюдают после приема пищи, во время беременности, при мышечной работе, сильных эмоциях, болевых ощущениях.

Второй вид характерен для воспалительных процессов и инфекционных заболеваний. Реактивный лейкоцитоз обусловлен повышением выброса клеток из органов кроветворения с преобладанием молодых форм клеток.

Лейкопения характеризует течение некоторых инфекционных заболеваний (брюшной тиф, грипп, полиомиелит, эпидемический гепатит, малярия). Она наблюдается при поражении красного костного мозга в результате облучения.

Существует три типа лейкоцитов: гранулоциты , лимфоциты и моноциты . В зависимости от того, содержит ли цитоплазма зернистость или она однородна, лейкоциты делятся на две группы: гранулоциты и агранулоциты.

Гранулоциты . Название этих клеток связано с наличием в их цитоплазме гранул, выявляемых обычными методами фиксации и окрашивания. В зависимости от свойств гранул гранулоциты подразделяются на нейтрофильные (воспринимают как кислые, так и основные красители), эозинофильные (окрашиваются кислыми красками) и, наконец, базофильные (их клетки способны воспринимать основные краски). Гранулоциты составляют 72% всех лейкоцитов крови (Атл., рис. 3, с. 144), время их жизни равно примерно 2 суток.

Подавляющее большинство гранулоцитов приходится на долю нейтрофилов . Их называют также полиморфно-ядерными, так как они имеют ядро различной формы. У юных нейтрофилов ядро округлое, у молодых - в виде подковы или палочки (палочкоядерные). С возрастом клеток ядро перешнуровывается и разделяется на несколько сегментов, образуя сегментоядерные нейтрофилы.

Время нахождения нейтрофилов в кровеносном русле очень мало (в среднем 6-8 ч), так как эти клетки быстро мигрируют в слизистые оболочки. При острых инфекционных заболеваниях число нейтрофилов быстро увеличивается. Они способны получать энергию путем анаэробного гликолиза и поэтому могут существовать даже в бедных кислородом тканях: воспаленных, отечных или плохо кровоснабжаемых. Нейтрофилы скапливаются в местах повреждения тканей или проникновения микробов, захватывают и переваривают их. Помимо того, нейтрофилы выделяют или адсорбируют на своей мембране антитела против микробов и чужеродных белков.

Нейтрофилы являются наиболее важными функциональными элементами неспецифической защиты системы крови, способными обезвреживать даже такие инородные тела, с которыми организм ранее не встречался.

Эозинофилы обладают способностью к фагоцитозу. Они содержат крупные овальные ацидофильные гранулы, состоящие из аминокислот, белков и липидов. Увеличение числа эозинофилов называют эозинофилией . Особенно часто это состояние наблюдается при аллергических реакциях, глистных инвазиях и так называемых аутоиммунных заболеваниях, при которых в организме вырабатываются антитела против собственных клеток.

Базофилы . 0,5-1% всех лейкоцитов крови (около 35 клеток на 1 мм 3 приходится на долю базофилов. Время присутствия этих клеток в кровеносном русле составляет в среднем 12 ч. Крупные гранулы в цитоплазме продуцируют гепарин, препятствующий свертыванию крови. Кроме того, на мембране базофилов находятся специфические рецепторы, к которым присоединяются определенные глобулины крови. В результате образования такого иммунного комплекса из гранул высвобождается гистамин , который вызывает расширение сосудов, зудящую сыпь и в некоторых случаях спазм бронхов.

Агранулоциты (незернистые лейкоциты). Эти клетки делят на лимфоциты и моноциты (Атл., рис. 2,3, с. 143-144). На их долю приходится 28% всех лейкоцитов крови, у детей -50%. Местом образования лимфоцитов являются многие органы: лимфатические узлы, миндалины, пейровы бляшки, аппендикс, селезенка, вилочковая железа, костный мозг; местом образования моноцитов - костный мозг. Состояние, при котором число лимфоцитов превышает обычный уровень их содержания, называется лимфоцитозом , падение ниже нормальной величины - лимфопенией .

Все лимфоциты происходят из стволовых лимфоидных клеток костного мозга, затем они переносятся к тканям, где проходят дальнейшую дифференциацию. При этом одни лимфоциты развиваются и зреют в тимусе, превращаясь в Т-лимфоциты , которые в дальнейшем вновь возвращаются в кровеносное русло. Другие клетки попадают в фабрициеву сумку (бурсу) у птиц или выполняющую ее функцию лимфоидную ткань миндалин, аппендикса, пейеровых бляшек кишки у млекопитающих. Здесь они превращаются в зрелые В-лимфоциты . После созревания В-лимфоциты вновь выходят в кровоток и с ним разносятся к лимфатическим узлам, селезенке и другим лимфоидным образованиям.

Лимфоциты на наружной поверхности мембраны имеют специфические рецепторы, которые способны возбуждаться при встрече с чужеродными белками. При этом Т-лимфоциты посредством ферментов самостоятельно разрушают эти белковые тела: микробы, вирусы, клетки трансплантируемой ткани. Из-за этого качества они получили название киллеров - клеток-убийц.

В-лимфоциты несколько иначе реагируют при встрече с инородными телами: они вырабатывают специфические антитела, которые нейтрализуют и связывают эти вещества, подготавливая тем самым процесс их последующего фагоцитоза. Обычно в кровеносном русле находится только часть лимфоцитов, постоянно переходящая в лимфу и возвращающаяся обратно (рециркуляция). Другие лимфоциты постоянно локализуются в лимфоидной ткани. Во время стрессовых состояний лимфоциты интенсивно разрушаются под влиянием гормонов гипофиза и кортикостероидов.

Лимфоциты являются центральным звеном иммунной системы, а также участвуют в процессах клеточного роста, дифференцировки, регенерации тканей; переносят макромолекулы информационного белка, необходимого для управления генетическим аппаратом других клеток.

Моноциты - самые крупные клетки крови; они имеют округлую форму с хорошо выраженной цитоплазмой. На долю моноцитов приходится 4% всех лейкоцитов крови. Моноциты образуются в костном мозге, лимфатических узлах, соединительной ткани. Эти клетки обладают амебовидным движением, характеризуются самой высокой фагоцитарной активностью. Из крови моноциты выходят в окружающие ткани; здесь они растут и, достигнув зрелости, превращаются в неподвижные клетки - гистоциты , или тканевые макрофаги . Вблизи воспалительного очага эти клетки могут размножаться делением.

Между отдельными видами лейкоцитов существует определенное процентное отношение, называемое лейкоцитарной формулой (табл. 13)

Табл. 13. Лейкоцитарная формула (в %)

При инфекционных заболеваниях наблюдаются характерные изменения соотношения отдельных форм лейкоцитов. Острые бактериальные инфекции сопровождаются нейтрофильным лейкоцитозом и снижением числа лимфоцитов и эозинофилов. В дальнейшем борьба с инфекцией вступает в стадию моноцитоза; это является признаком победы организма над патогенными бактериями. Наконец, последняя стадия борьбы с патогенным агентом - это стадия очищения, в которой участвуют лимфоциты и эозинофилы. Хронические инфекционные заболевания сопровождаются лимфоцитозом. При туберкулезе часто отмечают увеличение количества лимфоцитов.

В острый период инфекционного заболевания, при тяжелом течении болезни эозинофилы могут не обнаружиться в крови, а с началом выздоровления, еще до видимых признаков улучшения состояния больного, они отчетливо видны под микроскопом.

Важнейшей функцией лейкоцитов является защита организма от проникающих в кровь и ткани микроорганизмов. Все виды лейкоцитов способны к амебовидному движению, благодаря чему они могут выходить (мигрировать) через стенку кровеносных сосудов. Скорость их движения может доходить до 40 мкм/мин. Лейкоциты способны окружать инородные тела и захватывать их в цитоплазму. Поглощенный микроорганизм разрушается и переваривается, лейкоциты погибают, в результате чего образуется гной. Это поглощение лейкоцитами попавших в организм микробов называется фагоцитозом (Атл., рис. 5, с. 145). Оно было открыто русским ученым И. И. Мечниковым в 1882 году. Один лейкоцит может захватывать до 15-20 бактерий. Помимо того, лейкоциты выделяют ряд веществ, важных для защиты организма. К ним относятся антитела, которые обладают антибактериальными и антитоксическими свойствами, способствуя заживлению ран. В лейкоцитах каждого типа содержатся определенные ферменты, в том числе протеазы, пептидазы, липазы и др. Большая часть (более 50%) лейкоцитов находится за пределами сосудистого русла, в межклеточном пространстве, остальные (более 30%) - в костном мозге.

Количество лейкоцитов и их соотношение меняется с возрастом. У новорожденных в первые 2 дня их больше, чем у взрослых, и в среднем колеблется в пределах 10 000-20 000. Затем число их начинает падать. Иногда отмечается второй небольшой подъем между 2-м и 9-м днем жизни. К 7-12-му дню число лейкоцитов снижается и достигает 10-12 тысяч. Такое количество лейкоцитов сохраняется у детей первого года жизни, после чего оно снижается и к 13-15 годам достигает величины взрослого человека. Чем меньше возраст ребенка, тем его кровь содержит больше незрелых форм лейкоцитов. Лейкоцитарная формула крови ребенка в период новорожденности характеризуется:

Последовательным снижением числа лимфоцитов от момента рождения к концу периода новорожденности (10 дней);

Значительным процентом палочкоядерных форм и нейтрофилов;

Структурной незрелостью и хрупкостью лейкоцитов, поэтому отсутствуют сегментированные и палочкоядерные формы, ядра рыхлые и окрашиваются светлее, плазма лимфоцитов часто не окрашивается.

К 5-6 годам количество этих форменных элементов выравнивается, после этого процент нейтрофилов неуклонно растет, а процент лимфоцитов понижается (табл. 14).

У детей в возрасте от 3 до 7 лет содержание нейтрофилов относительно низкое, и поэтому фагоцитарная функция крови невелика. Этим можно объяснить подверженность детей дошкольного возраста инфекционным заболеваниям. Начиная с 8-9 лет фагоцитарная функция крови усиливается, что в значительной мере повышает сопротивляемость организма школьников.

Табл. 14. Возрастная характеристика лейкоцитарной формулы (в %)

Возраст (в годах) Нейтрофилы Моноциты Лимфоциты
1-2 34,5 11,5
4-5 45,5 9,0 44,5
6-7 46,5 9,5 42,0
7-8 44,5 9,0 45,0
8-9 49,5 8,5 39,5
9-10 51,5 8,0 38,5
10-11 50,0 9,5 36,0
11-12 52,5 9,0 36,0
12-13 53,5 8,5 35,0
13-14 56,5 8,5 32,0
14-15 60,5 9,0 28,0

Возрастные колебания числа лимфоцитов можно объяснить функциональными особенностями органов кроветворения: лимфатических узлов, селезенки, костного мозга и т. д. К 13-15 годам компоненты лейкоцитарной формулы достигают величин взрослого человека.

Тромбоциты и свертывание крови. Тромбоциты, или кровяные пластинки, представляют собой самостоятельные клеточные элементы крови неправильной округлой формы, окруженные мембраной и обычно лишенные ядра, диаметром 1-4 мкм, толщиной 0,5-0,75 мкм. Кровяные пластинки образуются в костном мозге (Атл., рис. 4, с. 144). Период созревания тромбоцитов составляет 8 дней. Они циркулируют в крови в течение 5-11 дней и затем разрушаются в печени, легких, селезенке. Количество тромбоцитов у человека 200-400 × 10 9 / л (200 000-400 000 в 1 мкл). Число тромбоцитов увеличивается при пищеварении, тяжелой мышечной работе (миогенный тромбоцитоз), беременности. Имеют место суточные колебания: днем тромбоцитов больше, чем ночью.

Функции тромбоцитов многообразны:

1) продуцируют и выделяют ферменты, участвующие в свертывании крови;

2) обладают способностью фагоцитировать небиологические инородные тела, вирусы и иммунные комплексы, участвующие в неспецифической защитной системе организма;

Свертывание крови. Свертывание крови имеет большое биологическое значение, так как предохраняет организм от значительной потери крови.

В свертывании крови принимают участие все клетки крови (особенно тромбоциты ), белки плазмы (так называемые факторы свертывания крови), ионы Са +2 , сосудистая стенка и окружающая сосудистая ткань. В норме факторы свертывания крови находятся в неактивном состоянии. Свертывание крови - многоступенчатый процесс ферментативных цепных реакций, действующий по принципу обратной связи.

Процесс свертывания крови включает в себя три фазы.

Рис. 17. Схема процесса свертывания крови (по: Андреева , 1998)

В первой фазе под влиянием внешних факторов происходит формирование фермента активной протромбиназы, во второй - образование фермента тромбина, в третьей - образование фибрина из фибриногена. Для образования протромбина в печени необходим витамин К, и поэтому недостаток этого витамина (например, при нарушении всасывания жиров в кишечнике) приводит к расстройствам свертывания крови. Период полувыведения протромбина из плазмы крови равен 1,5-3 дням. Тромбин вызывает переход растворенного в плазме фибриногена в фибрин, нити которого образуют основу тромба. Такой сгусток крови плотно закупоривает отверстие в сосуде и препятствует дальнейшему кровотечению. Кровь человека, извлеченная из сосудистого русла, свертывается за 3-8 мин. При некоторых заболеваниях это время может увеличиться или уменьшиться.

Свертыванию крови препятствует гепарин - вещество, которое вырабатывается специальными клетками - гепариноцитами . Большое скопление их наблюдается в легких и печени. Они находятся также в стенке кровеносных сосудов и ряде других тканей. Свертыванию препятствуют и некоторые вещества, образующиеся в организме, так называемые противосвертывающие факторы .

При нормальных условиях кровь в кровеносных сосудах не свертывается, но при повреждении внутренней оболочки сосуда и при некоторых заболеваниях сердечно-сосудистой системы происходит ее свертывание, при этом в кровеносном сосуде образуется сгусток - тромб .

Количество тромбоцитов у новорожденных колеблется в довольно широких пределах - от 150 до 350 тыс. в 1 мм 3 . У грудных детей число кровяных пластинок колеблется в среднем от 230 до 250 тыс. в 1 мм 3 . С возрастом содержание тромбоцитов мало меняется. Так, у детей от 1 года до 16 лет число тромбоцитов колеблется в среднем в пределах от 200 до 300 тыс. в 1 мм 3 .

Свертывание крови у детей в первые дни после рождения замедляется, особенно на 2-й день жизни ребенка. С 3-го по 7-й день жизни свертывание крови ускоряется и приближается к норме взрослых. У детей дошкольного и школьного возраста время (или скорость) свертывания крови имеет широкие индивидуальные колебания. В среднем начало свертывания в капле крови наступает через 1-2 мин, конец свертывания - через 3-4 мин.

При ряде заболеваний (например, при гемофилии ) отмечается удлинение времени свертывания крови, оно может достигать 30 мин, иногда нескольких часов. Замедление свертываемости крови зависит от недостатка в плазме крови антигемофильного глобулина , участвующего в образовании тромбопластина. Заболевание проявляется в детском возрасте исключительно у мужчин; гемофилия передается по наследству от практически здоровой женщины из семьи, один из членов которой страдал гемофилией. Заболевание характеризуется длительными кровотечениями в связи с травмой или оперативным вмешательством. Кровоизлияния могут быть в кожу, мышцы, суставы; могут быть кровотечения из носа. Такие дети должны избегать травм и находиться на диспансерном учете.

В крови поддерживается относительно постоянное соотношение форменных элементов.

В табл. 15 представлена гемограмма здоровых детей от 1 года до 15 лет.

Табл. 15. Гемограмма здоровых детей от 1 года до 15 лет
(Тур , Шабалов , 1970)

Возраст Эритроциты 1: 10 6 в 1 мкл Гемоглобин, г/л Тромбоциты 1: 10 4 в 1 мкл Лейкоциты 1: 10 3 в 1 мкл СОЭ, мм/ч
М ± 0 М ± 0 М ± 0 М ± 0 М ± 0
4,2 0,20 7,2 8,9 2,3
4,2 0,22 7,1 8,5 2,2
4,2 0,20 7,4 7,9 1,9
4,2 0,21 6,2 7,9 1,9
4,3 0,22 7,0 7,5 1,7
4,2 0,18 7,5 7,6 1,7
4,4 0,18 8,5 7,3 1,6
4,3 0,20 8,3 7,2 1,5
4,4 0,19 6,9 7,3 1,5
4,4 0,19 7,2 7,1 1,7
4,4 0,21 6,8 7,1 1,5
4,4 0,22 6,8 6,7 1,3
4,4 0,20 7,2 6,8 1,4
4,6 0,21 8,0 7,0 1,5

Иммунитет. Виды иммунитета. Защита организма от чужеродных веществ осуществляется посредством выработки антител различной специфичности, которые могут распознавать всевозможные виды чужеродных веществ.

Чужеродное вещество, вызывающее образование антител, называют антигеном . По своей природе антиген является высокомолекулярным полимером естественного происхождения или синтезированным искусственным путем. Антиген состоит из крупной белковой, полисахаридной или липидной молекулы, находящейся на поверхности микроорганизма или в свободном виде.

В процессе эволюции у человека сформировалось два механизма иммунитета - неспецифический и специфический . Среди того и другого выделяют гуморальный и клеточный . Такое разделение функций иммунной системы связано с существованием двух типов лимфоцитов: Т-клеток и В-клеток.

Неспецифический гуморальный иммунитет . Главная роль в этом виде иммунитета принадлежит защитным веществам плазмы крови, таким как лизоцим, интерферон. Они обеспечивают врожденную невосприимчивость организма к инфекциям.

Лизоцим представляет собой белок, обладающий ферментативной активностью. Он активно подавляет рост и развитие возбудителей болезней, разрушает некоторые бактерии. Лизоцим содержится в кишечной и носовой слизи, слюне, слезной жидкости.

Интерферон - глобулин плазмы крови. Он быстро синтезируется и высвобождается. Обладает широким спектром действия и обеспечивает противовирусную защиту еще до повышения числа специфических антител.

Неспецифический клеточный иммунитет . Этот вид иммунитета определяется фагоцитарной активностью гранулоцитов, моноцитов, тромбоцитов. Гранулоциты и моноциты содержат большое число лизосомных ферментов, и наиболее выражена их фагоцитарная активность. В этой реакции выделяют несколько стадий: присоединение фагоцита к микробу, поглощение микроба, его ферментативное переваривание и удаление материала, оставшегося не разрушенным.

Специфический клеточный иммунитет . Здесь основную роль играют Т-лимфоциты, которые созревают в вилочковой железе и поступают в кровоток. Т-клетки постоянно выходят из тимуса и поступают в лимфатические узлы и селезенку, где в случае встречи со специфическим антигеном узнают его и начинают делиться. Одна часть образовавшихся дочерних
Т-лимфоцитов связывается с антигеном и разрушает его. Т-лимфоциты могут атаковать чужеродные клетки благодаря специфическому рецептору для антигена, встроенному в плазматическую мембрану. Эта реакция происходит при участии особых клеток Т-хелперов (помощников). Другая часть дочерних лимфоцитов - так называемые Т-клетки, обладающие иммунологической памятью. Они «запоминают» антиген с первой встречи с ним и «узнают» при повторном контакте. Это опознание сопровождается интенсивным делением, образуя большое число эффекторных Т-лимфо­цитов - клеток-киллеров.

Специфический гуморальный иммунитет . Этот вид иммунитета создается В-лимфоцитами лимфатических узлов, липидами и другими лимфатическими органами. При первой встрече с антигеном В-лимфоциты начинают делиться и дифференцироваться, образуя плазматические клетки и клетки «памяти». Плазматические клетки вырабатывают и выделяют в плазму крови гуморальные антитела. И здесь в выработке антител участвуют Т-хелперы. Повторная