Az RNS felépítése és funkciói. Az RNS típusai

Ri-bo-well-kle-and-no-vaya acid-lo-ta (RNS) - poly-mer, mo-no-me-ra-mi valaki-raj is-la-yut-sya ri -bo-well -to-leo-ti-dy. A poly-me-ra pro-is-ho-dit kialakulása ugyanúgy, mint a DNS-ben, a -noy sour-lo-you és a ri-bo-zoy foszformaradék közötti foszfo-diéter kötés miatt .

Az RNS Mo-no-merei a nukleo-ti-dov összetételében öt szénatomos cukrot (pent-to-za), foszfor-nuyu sav-lo-tu-t (a foszforsav maradéka-lo-you) és azo-t tartalmaznak. ti-stoy os-no-va-nie.

Az RNS azo-ty-stye bázisai - ura-cil, cito-to-zin, adenin és gu-a-nin. A Mo-no-sa-harid nuc-leo-ti-da RNS-t a ri-bo-zoy képviseli

Az RNS egy, de láncú poch-naya mo-le-ku-la, lényegesen kisebb méretű, mint a mo-le-ku-la DNS.

A Mo-le-ku-la RNS 75-10 000 nukleotidot tartalmaz.

RNS-tartalmú vírusok

Sok vírus, például az influenzavírus, az egyetlen mag-le-és új-savat-le-ku-lu RNS-t tartalmaz. Az RNS-tartalmú vírusok, amelyek nem teremtenek embert, többek, mint DNS-tartalmúak. Ők vy-zy-va-yut in-lyo-mi-e-lit, he-pa-tit A, akut pro-student for-bo-le-va-nia.

Ar-bo-vi-ru-sy - vi-ru-sy, valaki-rozs pe-re-no-syat-sya tagok-nincs száz-no-gi-mi. Yav-la-yut-sya voz-bu-di-te-la-mi kle-sche-vo-go és japán-ko-go en-tse-fa-li-ta, valamint sárga játék li-ho - örülök.

Reo-vi-ru-sy, ritka air-boo-di-te-akár re-spi-ra-tor-ny és intestinalis for-bo-le-va-ny man-lo-ve-ka, ők lettek a tárgy egy speciális-bo-go on-uch-no-go in-te-re-sa, mivel a génjük-not-ti-che-ma-te-ri-al egy két- szálú RNS molekula.

Szintén su-stu-stu-yut re-tro-vi-ru-sy, some-rye you-zy-va-yut számos he-ko-lo-gi-che-sky for-bo-le-va- ny.

A funkcióm szerkezetétől és teljesítményétől függően az RNS-nek három fő típusa van: ri-bo-some -nuyu, trans-port-nuyu és in-for-ma-zi-on-nuyu (mátrix-nuyu).

1. In-for-ma-ci-on-naya RNS

Az in-form-ma-ci-on-naya RNS a teljes co-der -zh-niya RNS 3-5%-a a sejtben. Ez a one-but-tse-poch-naya mo-le-ku-la, valamiféle paradicsom a-ra-zo-you-va-et-sya körül, az egyik láncon az átírás folyamatában. -le-ku-ly DNS. Ez annak köszönhető, hogy a sejtmagban a DNS-e a sejtmagban van, és a fehérjeszintézis ri-bo-so -max-on megy végbe a qi-plazmába, ezért szükség van egy ho-di-re. -híd a „médiumban”. A „közepes” funkciót a mátrix RNS látja el, a fehérje szerkezetéről információt továbbít a sejtmagból, ahol a DNS található, a ri-bo-som-mum-ba, ahol ez az információ re-a-li -zu-et-sya.

A co-pi-ru-e-my információ mennyiségétől függően a mo-le-ku-la mátrix RNS eltérő személyhosszúságú lehet.

A legtöbb hírvivő RNS rövid ideig létezik a sejtben. A tank-te-ri-al-ny sejtekben az ilyen RNS-ek létezését de-la-et-xia mi-well-ta-mi, az emlősök sejtjeiben pedig pi-ta-yu-shchih (in eryth-ro-qi-tah) a he-mo-glo-bi-na (fehérje) szintézise a reggel-you erit-ro-qi -ta-mi magok után is folytatódik abban a néhány napban.

2. Ribo-szomális RNS

A riboszomális RNS-ek a sejtben jelenlévő összes ribo-somák 80%-át teszik ki. Ezek az RNS-ek syn-te-zi-ru-yut-xia a venom-rysh-ke-ben, a sejtben pedig a qi-to-plazmában vannak, ahol a fehérjével együtt -mi ob-ra-zu- yut ri-bo-so-mi. A ri-bo-so-max pro-is-ho-dit fehérjeszintézisen. Íme a „kód”, a mátrix RNS-be zárva, a transz-li-ru-et-xia aminosav-szekvencia-do-va-tel-ness mo-le-ku-ly fehérjévé.

3. RNS átvitele

A transzport RNS-ek (lásd a 7. ábrát) a DNS-en lévő sejtmagban képződnek, majd átjutnak a citoplazmába.

Az ilyen RNS-ek részesedése a sejt teljes RNS-tartalmának körülbelül 10%-át teszi ki. Nekik van a legrövidebb mo-le-ku-ly a 80-100 nuk-leo-ti-dov közül.

A transzport RNS-ek aminosavat kötnek magukhoz, és a fehérjeszintézis helyére, a ri-bo -with-mom-hoz szállítják.

Az összes ismert transzport RNS az azo-ti-sta-mi i-mi about-ra-zo-you-va-yut a második gazdag szerkezetű-tu-ru közötti komplementer kölcsönhatás miatt, a- formájában. by-mi-on-s-shchy ragasztó-ve-ra lap. A mo-le-ku-le tRNS-ben két aktív hely található - egy an-ti-ko-don triplet az egyik végén és egy acc-tep-tor-drain, amelyhez -nya-yu-schi ami-no-kis kapcsolódik. -lo-tu, másrészt.

Minden ami-no-kis-lo-te co-ot-vet-stu-e-com-bi-on-tion három nuk-leo-ti-dov, valaki-paradicsom nevet viseli hármas.

Ko-di-ru-yu-schi ami-no-kis-lo-you three-ple-you - hozzánk DNS - re-re-da-yut-sya tri-pletek (co-do-nov) mRNS képződése formájában. A tRNS kle-ver-no-go-levelének tetején a dis-la-ha-et-sya triplet nuk-leo-ti-dov, some-ry comp-tri-men-tar-ren co-ot- ve-stvo-yu-sche-mu to-to-well mRNS. Ez a triplett különbözik a különböző aminosavakat hordozó tRNS-ek esetében, és pontosan ezt az amino-no-sour-lo-tu, some-paradise per-re-no-syat-sya tRNS-t társítják. Megkapta a nevet an-ti-ko-dong.

Az Ak-tsep-tor-ny vége az y-la-et-sya „on-s-doch-noy square” egy bizonyos de-len-noy ami-no-sour-lo-you számára.

Így az RNS különböző típusai egyetlen funkcionális rendszert képviselnek, amely fehérjeszintézisen keresztül az örökletes információ újrahasznosítására irányul.

A világ RNS-ének fogalma abban rejlik, hogy valamikor egy mo-le-ku-la RNS képes volt mo-le-ku-ly DNS és fehérjék funkcióját ellátni.

Az élő or-ha-niz-mah prak-ti-che-ski-ben minden folyamat pro-is-ho-dyat bla-go-da-rya fer-men-van fehér-ko-üvöltés at-ro- dy. A fehérjék azonban nem tudnak sa-mo-rep-li-qi-ro-va-sya és syn-te-zi-ru-yut-sya a -for-ma-tion os-no-va-nii sejtjeiben. , for-lo-female-noy a DNS-ben. De a DNS megkettőződése is csak a fehérjék és az RNS részvételének köszönhetően megy végbe. Következő-va-tel-but, kb-ra-zu-et-sya zárt körnek, valaki-ro-go miatt az élet felemelkedése-nick-no-ve -niya elméletének keretein belül a ste-we ma-lo-ve-ro-yat-but ilyen összetett rendszerének spontán megjelenése.

Az 1980-as évek na-cha-le-jében, Cheka és Ol-t-me-na tudósok la-bo-ra-to-rii-jében (ob-la-da-te-li but-be-lev- égbolt pre -Mii a kémiában) az USA-ban fedezték fel az RNS cata-li-ti-che-s-képességét. RNS-ka-ta-li-for-hat-ry-nek hívták ri-bo-zi-ma-mi(

Kiderült, hogy a riboszómák aktív központja is nagyszámú ribo-szomális RNS-t tartalmaz. Ezenkívül az RNS képes kettős láncot és önrep-li-qi-ro-vat-sya-t létrehozni. Vagyis az RNS létezhet teljesen auto-to-nom-but, ka-ta-li-zi-ruya meta-bo-li-che-reakciók formájában, például syn-te-az új ri-bo-nu-kle -a-ti-dov és sa-mo-vos-pro-from-to-dyas, megtartva a from-to-le-niya in-ko-le-ni-ka-ta-li-ti-che-tulajdonságokat. A véletlenszerű mutációk felhalmozódása az RNS megjelenéséhez vezetett, a ca-ta-li-zi-ru-yu-shy szintézis meghatározza a de-len-nyh fehérjéket, mivel a-la-yu-shchih-sya hatékonyabb-fek-tiv-us -mi ka-ta-li-for-that-ra-mi, amellyel kapcsolatban ezek a mu-ta -ció az erő-la-lis során a természetes from-bo-ra. Rise-nick-függetlenül attól, hogy sp-tsi-a-li-zi-ro-van-nye-storage-ni-li-scha ge-not-ti-che-in-for-ma-tion - mo-le-ku -la DNS, és az RNS közvetítővé vált a DNS és a fehérjék között.

absztrakt forrás - http://interneturok.ru/ru/school/biology/10-klass/bosnovy-citologii-b/stroenie-i-funktsii-rnk?seconds=0&chapter_id=98

videó forrása - http://www.youtube.com/watch?v=d6jd9E1EqhE

videó forrása - http://www.youtube.com/watch?v=vSHIuT3eCyA

videó forrása - http://www.youtube.com/watch?v=UiuSfDdOs8Q

videó forrása - http://www.youtube.com/watch?v=aZd9DZIdt5Y

videó forrása - http://www.youtube.com/watch?v=msXWwcK2kqU

bemutató forrása - http://prezentacii.com/biologiya/2473-dnk-i-rnk-nukleinovye-kisloty.html

az RNS három fő típusa: információs(mRNS), vagy mátrix(mRNS), riboszómális(rRNS) és szállítás(tRNS). Molekulaméretükben és funkciójukban különböznek egymástól. Minden típusú RNS szintetizálódik a DNS-en enzimek - RNS polimerázok - részvételével. A hírvivő RNS az összes sejt RNS 2-3%-át teszi ki, a riboszómális - 80-85, a transzport - körülbelül 15%-át.

mRNS. örökletes információt olvas ki egy DNS-darabból, és nitrogénbázisok másolt szekvenciája formájában riboszómákba juttatja, ahol egy adott fehérje szintetizálódik. Mindegyik mRNS-molekula nukleotid sorrendben és méretben megfelel annak a DNS-nek a génjének, amelyből átírták. Az mRNS átlagosan 1500 nukleotidot (75-3000) tartalmaz. Az mRNS-en minden hármast (három nukleotidot) kodonnak nevezünk. A kodontól függ, hogy a fehérjeszintézis során melyik aminosav jelenik meg egy adott helyen.

(tRNS) viszonylag alacsony molekulatömege, körülbelül 24-29 ezer D, és egy molekula 75-90 nukleotidot tartalmaz. Az összes tRNS nukleotid 10%-a kisebb bázis, ami láthatóan megvédi a hidrolitikus enzimek hatásától.A tRNS szerepe az, hogy aminosavakat szállítanak a riboszómákba és részt vesznek a fehérjeszintézis folyamatában. Minden aminosav egy specifikus tRNS-hez kötődik. Egyes aminosavak egynél több tRNS-t tartalmaznak. A mai napig több mint 60 tRNS-t fedeztek fel, amelyek elsődleges szerkezetükben (bázisszekvenciájuk) különböznek egymástól. Az összes tRNS másodlagos szerkezete egy kétszálú szárral és három egyszálú lóhere formájában jelenik meg. Az egyik lánc végén van egy akceptor hely - a CCA triplett, amelynek adeninéhez egy specifikus aminosav kapcsolódik.

(rRNS). 120-3100 nukleotidot tartalmaznak. A riboszómális RNS felhalmozódik a sejtmagban, a sejtmagokban. A riboszómális fehérjék a sejtmagba jutnak a citoplazmából, és ott spontán riboszóma-alrészecskék képződnek a fehérjéknek a megfelelő rRNS-sel való kombinálásával. A riboszóma részszemcséi együtt vagy külön-külön a magmembrán pórusain keresztül a citoplazmába jutnak. Riboszómák 20-30 nm méretű organellumok. Két különböző méretű és formájú részrészecskéből épülnek fel. A sejtben a fehérjeszintézis bizonyos szakaszaiban a riboszómák alrészecskékre oszlanak. A riboszómális RNS a riboszómák vázaként szolgál, és elősegíti az mRNS kezdeti kötődését a riboszómához a fehérje bioszintézis során.

A genetikai kód a fehérjék aminosav-szekvenciájának kódolása egy olyan nukleotidszekvencia segítségével, amely minden élő szervezetre jellemző.

Tulajdonságok: 1) genetikai kód hármas(minden aminosavat három nukleotid kódol); 2) nem átfedő(a szomszédos hármasoknak nincs közös nukleotidja); 3) elfajzott(a metionin és a triptofán kivételével minden aminosavnak egynél több kodonja van); négy) egyetemes(többnyire minden élő szervezetre ugyanaz); 5) egy aminosav kodonjaiban az első két nukleotid általában azonos, a harmadik pedig változó; 6) lineáris olvasási sorrenddel rendelkezik, és az jellemzi kolinearitás, azaz az mRNS-ben lévő kodonok elrendeződési sorrendjének egybeesését a szintetizált polipeptidláncban lévő aminosavak elrendeződésének sorrendjével.

A nukleinsavak mononukleotidokból álló makromolekuláris anyagok, amelyek 3",5"-os foszfodiészter kötésekkel polimer láncban kapcsolódnak egymáshoz, és meghatározott módon a sejtekben vannak csomagolva.

A nukleinsavak kétféle biopolimerek: ribonukleinsav (RNS) és dezoxiribonukleinsav (DNS). Mindegyik biopolimer szénhidrát-maradékban (ribóz, dezoxiribóz) és az egyik nitrogénbázisban (uracil, timin) eltérő nukleotidokból áll. Ennek megfelelően a nukleinsavak kapták a nevüket.

A ribonukleinsav szerkezete

Az RNS elsődleges szerkezete

RNS molekula lineáris (azaz el nem ágazó) polinukleotidok, amelyek a DNS-hez hasonló szerveződési elvvel rendelkeznek. Az RNS monomerek foszforsavból, szénhidrátból (ribóz) és nitrogénbázisból álló nukleotidok, amelyeket 3", 5"-os foszfodiészter kötések kötnek össze. Az RNS-molekula polinukleotid láncai polárisak, azaz. megkülönböztethető 5'- és 3"-végük van. Ugyanakkor a DNS-től eltérően az RNS egyszálú molekula. Ennek a különbségnek az oka az elsődleges szerkezet három jellemzője:

1. Az RNS a DNS-től eltérően dezoxiribóz helyett ribózt tartalmaz, amely további hidroxilcsoporttal rendelkezik. A hidroxicsoport kevésbé tömöríti a kétszálú szerkezetet
2. A négy fő vagy fő nitrogénbázis (A, G, C és U) között timin helyett uracil található, amely csak az 5. pozícióban található metilcsoport hiányában tér el a timintől. Ennek köszönhetően csökken a hidrofób kölcsönhatás erőssége a komplementer A-U párban, ami szintén csökkenti a stabil kétszálú molekulák kialakulásának valószínűségét.
3. Végül az RNS-ben (főleg a tRNS-ben) magas az ún. kisebb bázisok és nukleozidok. Ezek közé tartozik a dihidrouridin (nincs egyetlen kettős kötés az uracilban), a pszeudouridin (az uracil a szokásostól eltérően kötődik a ribózhoz), a dimetil-adenin és a dimetil-guanin (két további metilcsoport a nitrogéntartalmú bázisokban) és még sokan mások. Ezen bázisok szinte mindegyike nem tud részt venni egymást kiegészítő kölcsönhatásokban. Így a dimetil-adeninben lévő metilcsoportok (a timintől és az 5-metil-citozintól eltérően) egy olyan atomnál helyezkednek el, amely az A-U párban hidrogénkötést képez; ezért most ezt a kapcsolatot nem lehet lezárni. Ez megakadályozza a kétszálú molekulák kialakulását is.

Így az RNS és a DNS összetételében közismert különbségek nagy biológiai jelentőséggel bírnak: elvégre az RNS-molekulák csak egyszálú állapotban tudják ellátni funkciójukat, ami az mRNS esetében a legnyilvánvalóbb: nehéz elképzelni, hogyan egy kétszálú molekula lefordítható a riboszómákon.

Ugyanakkor egyes területeken az RNS-lánc kétszálú szerkezetű hurkokat, kiemelkedéseket vagy "hajtűket" képezhet (1. ábra). Ezt a szerkezetet az A::U és G:::C párokban lévő bázisok kölcsönhatása stabilizálja. Azonban "helytelen" párok is képezhetők (például GU), és helyenként "hajtűk" vannak, és egyáltalán nem jön létre interakció. Az ilyen hurkok (különösen a tRNS-ben és az rRNS-ben) az összes nukleotid akár 50%-át is tartalmazhatják. Az RNS teljes nukleotidtartalma 75 egységtől sok ezerig terjed. De még a legnagyobb RNS-ek is több nagyságrenddel rövidebbek, mint a kromoszómális DNS-ek.

Az mRNS elsődleges szerkezetét a polipeptidlánc elsődleges szerkezetére vonatkozó információkat tartalmazó DNS-régióról másolták le. A fennmaradó RNS-típusok (tRNS, rRNS, ritka RNS) elsődleges szerkezete a megfelelő DNS-gének genetikai programjának végső másolata.

Az RNS másodlagos és harmadlagos szerkezete

A ribonukleinsavak (RNS) egyszálú molekulák, ezért a DNS-sel ellentétben másodlagos és harmadlagos szerkezetük szabálytalan. Ezek a struktúrák, amelyeket egy polinukleotid lánc térbeli konformációjaként határoznak meg, főként hidrogénkötések és nitrogéntartalmú bázisok közötti hidrofób kölcsönhatások révén jönnek létre. Ha egy natív DNS-molekulára egy stabil hélix jellemző, akkor az RNS szerkezete változatosabb és labilisabb. A röntgendiffrakciós analízis kimutatta, hogy az RNS polinukleotid lánc egyes szakaszai meghajolnak magukra, és intrahelikális struktúrák képződnek. A szerkezetek stabilizálása a lánc antiparallel szakaszainak nitrogénbázisainak komplementer párosításával érhető el; a konkrét párok itt A-U, G-C és ritkábban G-U. Emiatt az RNS-molekulában egyazon lánchoz tartozó rövid és kiterjesztett tekercses szakaszok egyaránt megjelennek; ezeket a területeket hajtűknek nevezzük. Az RNS hajtűelemekkel rendelkező másodlagos szerkezetének modelljét az 1950-es évek végén és az 1960-as évek elején dolgozták ki. 20. század A. S. Spirin (Oroszország) és P. Doty (USA) laboratóriumában.

Az RNS bizonyos típusai
Az RNS típusai	Méret nukleotidokban	Funkció
gRNS – genomiális RNS	10000-100000
mRNS - információs (mátrix) RNS	100-100000	információt ad át egy DNS-molekulából a fehérje szerkezetére vonatkozóan
tRNS - transzfer RNS	70-90	aminosavakat szállít a fehérjeszintézis helyére
rRNS – riboszomális RNS	több különálló osztály 100 és 500 000 között	a riboszómákban található, részt vesz a riboszóma szerkezetének fenntartásában
sn-RNS – kis nukleáris RNS	100	eltávolítja az intronokat és enzimatikusan kapcsolja össze az exonokat mRNS-be
sno-RNS - kis nukleoláris RNS		részt vesz az rRNS és a kis nukleáris RNS bázismódosításainak irányításában vagy végrehajtásában, mint például a metiláció és a pszeudouridinizáció. A legtöbb kis nukleoláris RNS más gének intronjaiban található.
srp-RNS ​​- jelfelismerő RNS		felismeri az expresszióra szánt fehérjék szignálszekvenciáját, és részt vesz a citoplazmatikus membránon való átjuttatásukban
mi-RNS - mikro-RNS	22	szabályozzák a strukturális gének transzlációját a nem transzlált mRNS-régiók 3'-végéhez való komplementer kötéssel

A spirális struktúrák kialakulását hipokróm hatás kíséri - az RNS-minták optikai sűrűségének csökkenése 260 nm-en. Ezeknek a szerkezeteknek a tönkremenetele akkor következik be, amikor az RNS-oldat ionerőssége csökken, vagy ha 60-70 °C-ra melegítjük; olvadásnak is nevezik, és a szerkezeti átmeneti hélix - kaotikus tekercs magyarázza, amelyet a nukleinsavoldat optikai sűrűségének növekedése kísér.

A sejtekben többféle RNS létezik:

1. információs (vagy templát) RNS (mRNS vagy mRNS) és elődje - heterogén nukleáris RNS (g-n-RNS)
2. transzfer RNS-t (t-RNS) és prekurzorát
3. riboszómális (r-RNS) és elődje
4. kis nukleáris RNS (sn-RNS)
5. kis nukleoláris RNS (sno-RNS)
6. jelfelismerő RNS (srp-RNS)
7. miRNS (mi-RNS)
8. mitokondriális RNS (t+ RNS).

Heterogén nukleáris és információs (mátrix) RNS

A heterogén nukleáris RNS az eukariótákra jellemző. Ez a hírvivő RNS (i-RNS) előfutára, amely genetikai információt szállít a nukleáris DNS-ből a citoplazmába. A heterogén nukleáris RNS-t (pre-mRNS) a szovjet biokémikus, G. P. Georgiev fedezte fel. A g-RNS típusok száma megegyezik a gének számával, mivel a genom kódoló szekvenciáinak közvetlen másolataként szolgál, aminek köszönhetően DNS palindrom másolatokkal rendelkezik, ezért másodlagos szerkezete hajtűket és lineáris szakaszokat tartalmaz . Az RNS polimeráz II enzim kulcsszerepet játszik az RNS DNS-ből történő transzkripciójában.

A hírvivő RNS az rn-RNS feldolgozása (érése) eredményeként jön létre, melynek során a hajtűket levágják, a nem kódoló régiókat (intronokat) kivágják, és a kódoló exonokat összeragasztják.

A Messenger RNS (i-RNS) a DNS egy bizonyos szakaszának másolata, és genetikai információ hordozójaként működik a DNS-ből a fehérjeszintézis helyére (riboszómára), és közvetlenül részt vesz molekuláinak összeállításában.

Az érett hírvivő RNS-nek több régiója van, amelyek különböző funkcionális szerepet töltenek be (ábra).

• az 5" végén található az úgynevezett "cap" vagy cap - egy-négy módosított nukleotidból álló szakasz. Ez a szerkezet megvédi az mRNS 5" végét az endonukleázoktól
• a "cap" mögött egy 5 "nem transzlált régió - több tíz nukleotidból álló szekvencia. Komplementer a riboszóma kis alegységének részét képező rRNS egyik szakaszához. Ennek köszönhetően a riboszóma kis alegységének részét képezi. az mRNS elsődleges kötődése a riboszómához, de magát nem sugározza
• iniciáló kodon – metionint kódoló AUG. Minden mRNS-nek ugyanaz a startkodonja. Az mRNS transzlációja (olvasása) vele kezdődik. Ha a peptidlánc szintézise után nincs szükség metioninra, akkor az általában leválik az N-terminálisáról.
• A startkodont a kódoló rész követi, amely a fehérjében található aminosavak sorrendjéről tartalmaz információkat. Az eukariótákban az érett mRNS-ek monocisztronosak; mindegyik csak egy polipeptid lánc szerkezetéről hordoz információt.

  Egy másik dolog az, hogy néha a peptidláncot röviddel a riboszómán történő képződés után több kisebb láncra vágják. Ez történik például az inzulin és számos oligopeptid hormon szintézisében.

  Az érett eukarióta mRNS kódoló része mentes az intronoktól – minden interkalált, nem kódoló szekvenciától. Más szóval, van egy folyamatos szenzorkodonsorozat, amelyet 5" -> 3" irányban kell olvasni.

• Ennek a szekvenciának a végén van egy terminációs kodon – a három „értelmetlen” kodon egyike: UAA, UAG vagy UGA (lásd a genetikai kód táblázatát lent).
• Ezt a kodont követheti egy másik 3'-nem transzlálódó régió, amely sokkal hosszabb, mint az 5'-nem transzlált régió.
• Végül szinte minden érett eukarióta mRNS (kivéve a hiszton mRNS-ek) tartalmaz egy 150-200 adenil nukleotidból álló poli(A) fragmentumot a 3' végén.

A 3'-nem transzlálódó régió és a poli(A)-fragment az mRNS élettartamának szabályozásával függ össze, mivel az mRNS elpusztítását 3'-exonukleázok végzik. Az mRNS transzláció befejeződése után 10-15 nukleotid hasad le a poli(A) fragmensről. Amikor ez a fragmentum kimerül, az mRNS jelentős része lebomlani kezd (ha hiányzik a 3' nem transzlált régió).

Az mRNS-ben lévő nukleotidok összszáma általában néhány ezren belül változik. Ebben az esetben a kódoló rész néha csak a nukleotidok 60-70%-át teszi ki.

A sejtekben az mRNS-molekulák szinte mindig fehérjékhez kapcsolódnak. Ez utóbbiak valószínűleg stabilizálják az mRNS lineáris szerkezetét, azaz megakadályozzák a "hajtűk" kialakulását a kódoló részben. Ezenkívül a fehérjék megvédhetik az mRNS-t a korai lebomlástól. Az ilyen mRNS-komplexeket fehérjékkel néha informoszómáknak nevezik.

A sejt citoplazmájában lévő transzfer RNS aktivált formában szállítja az aminosavakat a riboszómákba, ahol ezek meghatározott szekvenciában peptidláncokká egyesülnek, amelyet az RNS templát (mRNS) állít be. Jelenleg több mint 1700 prokarióta és eukarióta szervezetből származó tRNS-típus nukleotidszekvenciájáról ismertek adatok. Mindegyiknek van közös vonása mind az elsődleges szerkezetben, mind abban, ahogy a polinukleotid lánc másodlagos szerkezetté hajtódik, a szerkezetükben lévő nukleotidok komplementer kölcsönhatása miatt.

A transzfer RNS összetételében legfeljebb 100 nukleotidot tartalmaz, amelyek között nagy mennyiségben tartalmaz kisebb vagy módosított nukleotidokat. Az első teljesen dekódolt transzfer RNS az élesztőből izolált alanin RNS volt. Az elemzés kimutatta, hogy az alanin RNS 77 nukleotidból áll, amelyek szigorúan meghatározott szekvenciában vannak elrendezve; ide tartoznak az úgynevezett minor nukleotidok, amelyeket atipikus nukleozidok képviselnek dihidrouridin (dgU) és pszeudouridin (Ψ); inozin (I): az adenozinhoz képest az aminocsoportot ketocsoport helyettesíti; metilinozin (mI), metil- és dimetilguanozin (mG és m 2 G); metiluridin (mU): ugyanaz, mint a ribotimidin. Az alanin tRNS 9 szokatlan bázist tartalmaz egy vagy több metilcsoporttal, amelyek enzimatikusan kötődnek hozzájuk a nukleotidok közötti foszfodiészter kötések kialakulása után. Ezek az alapok nem képesek közönséges párokat alkotni; talán arra szolgálnak, hogy megakadályozzák a bázispárosodást a molekula bizonyos részein, és így olyan specifikus kémiai csoportokat tárnak fel, amelyek másodlagos kötéseket képeznek a hírvivő RNS-sel, a riboszómával, vagy esetleg azzal az enzimmel, amely szükséges egy adott aminosavnak a megfelelő transzfer RNS-hez való kapcsolásához. A tRNS ismert nukleotidszekvenciája lényegében azt jelenti, hogy a szekvenciája azokban a génekben, amelyeken ez a tRNS szintetizálódik, szintén ismert. Ez a szekvencia a Watson és Crick által meghatározott bázispárosítási szabályok alapján származtatható. 1970-ben egy komplett kétszálú DNS-molekulát szintetizáltak a megfelelő 77 nukleotidból álló szekvenciával, és kiderült, hogy templátként szolgálhat az alanin transzfer RNS megalkotásához. Ez volt az első mesterségesen szintetizált gén.

tRNS transzkripció

A tRNS-molekulák transzkripciója DNS-t kódoló szekvenciákból történik, az RNS-polimeráz III enzim részvételével. A transzkripció során a tRNS elsődleges szerkezete lineáris molekula formájában jön létre. A képződés egy nukleotidszekvencia RNS-polimeráz általi összeállításával kezdődik, a transzfer RNS-ről információt tartalmazó génnek megfelelően. Ez a szekvencia egy lineáris polinukleotid lánc, amelyben a nukleotidok követik egymást. A lineáris polinukleotid lánc egy elsődleges RNS, a tRNS prekurzora, amely intronokat tartalmaz - a nukleotidok nem informatív feleslegét. Ezen a szervezettségi szinten a pre-tRNS nem működik. A kromoszómák DNS-ének különböző helyein képződő pre-tRNS körülbelül 40 nukleotid felesleget tartalmaz az érett tRNS-hez képest.

A második lépésben az újonnan szintetizált tRNS prekurzor poszt-transzkripciós érésen vagy feldolgozáson megy keresztül. A feldolgozás során a nem informatív feleslegek a pre-RNS-ben eltávolítódnak, és érett, működőképes RNS-molekulák képződnek.

pre-tRNS feldolgozás

A feldolgozás az intramolekuláris hidrogénkötések kialakulásával kezdődik a transzkriptumban, és a tRNS-molekula lóhere levél formáját ölti. Ez a tRNS szerveződés másodlagos szintje, amelyen a tRNS molekula még nem működik. Ezután a nem informatív régiókat kivágják a pre-RNS-ből, a "tört gének" informatív régióit összeillesztik - az RNS 5'- és 3'-terminális régióinak illesztése és módosítása.

A pre-RNS nem informatív régióinak kivágása ribonukleázok (exo- és endonukleázok) segítségével történik. A felesleges nukleotidok eltávolítása után a tRNS-bázisok metilációja következik be. A reakciót metiltranszferázok hajtják végre. Az S-adenozil-metionin metilcsoport donorként működik. A metilezés megakadályozza a tRNS nukleázok általi elpusztítását. A végül érett tRNS egy specifikus nukleotidhármas (akceptorvég) - a CCA - összekapcsolásával jön létre, amelyet egy speciális RNS-polimeráz hajt végre.

A feldolgozás befejeztével a másodlagos szerkezetben ismét további hidrogénkötések jönnek létre, amelyeknek köszönhetően a tRNS a szerveződés harmadlagos szintjére kerül, és az úgynevezett L-alakot veszi fel. Ebben a formában a tRNS a hialoplazmába kerül.

tRNS szerkezete

A transzfer RNS szerkezete egy nukleotidláncon alapul. Tekintettel azonban arra, hogy bármely nukleotidláncnak vannak pozitív és negatív töltésű részei, nem lehet kibontott állapotban a sejtben. Ezek a töltött részek egymáshoz vonzódva a komplementaritás elve alapján könnyen hidrogénkötéseket képeznek egymással. A hidrogénkötések bizarr módon megcsavarják a tRNS-szálat, és ebben a helyzetben tartják. Ennek eredményeként a t-RNS másodlagos szerkezete "lóherelevél" (ábra) alakja van, amely szerkezetében 4 kettős szálú régiót tartalmaz. A tRNS-láncban megfigyelhető kisebb vagy módosított nukleotidok magas tartalma, amelyek nem képesek komplementer kölcsönhatásokra, 5 egyszálú régiót alkot.

Hogy. a tRNS másodlagos szerkezete a tRNS egyes szakaszainak komplementer nukleotidjainak szálon belüli párosítása eredményeként jön létre. A tRNS azon régiói, amelyek nem vesznek részt a nukleotidok közötti hidrogénkötések kialakításában, hurkokat vagy lineáris kapcsolatokat alkotnak. A tRNS-ben a következő szerkezeti régiókat különböztetjük meg:

1. Elfogadó webhely (vége), amely négy lineárisan elrendezett nukleotidból áll, amelyek közül háromnak ugyanaz a szekvenciája minden típusú tRNS-ben - CCA. Az adenozin hidroxil 3"-OH-ja szabad. Egy aminosav kapcsolódik hozzá karboxilcsoporttal, ezért a tRNS ezen szakaszának neve akceptor. Az adenozin 3"-hidroxilcsoportjához kötött tRNS aminosav szállítja a aminosavat a riboszómákba, ahol a fehérjeszintézis megtörténik.
2. Antikodon hurokáltalában hét nukleotid alkotja. Minden egyes tRNS-re specifikus nukleotidhármast tartalmaz, amelyet antikodonnak neveznek. A tRNS antikodon a komplementaritás elve szerint párosul az mRNS kodonnal. A kodon-antikodon kölcsönhatás határozza meg, hogy az aminosavak milyen sorrendben helyezkednek el a polipeptidláncban a riboszómákban való összeépülése során.
3. Pszeudouridil hurok (vagy TΨC hurok), amely hét nukleotidból áll, és szükségszerűen tartalmaz egy pszeudouridilsav-maradékot. Feltételezhető, hogy a pszeudouridil hurok részt vesz a tRNS riboszómához való kötődésében.
4. Dihidrouridin vagy D-hurokáltalában 8-12 nukleotidból áll, amelyek között szükségszerűen több dihidrouridin-maradék is található. Úgy gondolják, hogy a D-hurok szükséges az aminoacil-tRNS szintetázhoz való kötődéshez, amely részt vesz a tRNS aminosavainak felismerésében (lásd: "Fehérje bioszintézis"),
5. Kiegészítő hurok, amely a különböző tRNS-ekben változó méretben és nukleotid-összetételben változik.

A tRNS harmadlagos szerkezete már nem lóherelevél alakú. A "lóherelevél" különböző részeiből származó nukleotidok közötti hidrogénkötések kialakulása miatt a szirmok a molekula teste köré tekerednek, és a G vagy L betű alakjához hasonló van der Waals kötések tartják őket ebben a helyzetben. A stabil tercier szerkezet jelenléte a t-RNS másik jellemzője, ellentétben a hosszú lineáris mRNS polinukleotidokkal. Pontosan megértheti, hogy a t-RNS másodlagos szerkezetének különböző részei a harmadlagos szerkezet kialakulása során hogyan hajlanak meg, ha összehasonlítjuk a t-RNS másodlagos és harmadlagos szerkezetét ábrázoló diagram színeit.

A transzfer RNS-ek (tRNS-ek) a fehérjeszintézis során aminosavakat szállítanak a citoplazmából a riboszómákba. A genetikai kódot tartalmazó táblázatból látható, hogy minden aminosavat több nukleotid szekvencia kódol, ezért minden aminosavnak saját transzfer RNS-e van. Ennek eredményeként a tRNS-ek széles választéka létezik, egy-hat fajtól a 20 aminosav mindegyikéhez. Az azonos aminosavat megkötni képes tRNS-típusokat izoakceptoroknak nevezzük (például alanin kapcsolódhat a tRNS-hez, amelynek antikodonja komplementer lesz a GCU, GCC, GCA, GCG kodonokkal). A tRNS specifitását egy felső index jelzi, például: tRNS Ala.

A fehérjeszintézis folyamatához a t-RNS fő funkcionális részei a következők: antikodon - az antikodon hurokban található nukleotidszekvencia, amely komplementer az információs RNS kodonjával (i-RNS) és az akceptor rész - a t vége -RNS ellentétes az antikodonnal, amelyhez az aminosav kapcsolódik. Az antikodon bázisszekvenciája közvetlenül függ a 3" véghez kapcsolódó aminosav típusától. Például a tRNS, amelynek antikodonja 5"-CCA-3 szekvenciájú, csak a triptofán aminosavat hordozhatja. meg kell jegyezni, hogy ez a függőség a genetikai információ átvitelének középpontjában áll, amelynek hordozója a t-RNS.

A fehérjeszintézis folyamatában a tRNS antikodon felismeri az i-RNS genetikai kódjának (kodonjának) hárombetűs szekvenciáját, illesztve azt a tRNS másik végén rögzített egyetlen megfelelő aminosavhoz. Csak abban az esetben, ha az antikodon komplementer az mRNS-régióval, csatlakozhat hozzá a transzfer RNS, és adományozhatja az átvitt aminosavat fehérjelánc kialakítására. A t-RNS és az i-RNS közötti kölcsönhatás a riboszómában megy végbe, amely szintén aktív résztvevője a transzlációnak.

A tRNS aminosavának és az i-RNS kodonjának felismerése bizonyos módon történik:

• A „saját” aminosav kötődése a tRNS-hez egy enzim – egy specifikus aminoacil-tRNS szintetáz – segítségével történik.

  Az aminoacil-tRNS szintetázok széles választéka létezik, az aminosavak által használt tRNS-ek számától függően. Ezeket röviden ARSázoknak hívják. Az aminoacil-tRNS szintetázok nagy molekulák (100 000-240 000 molekulatömeg), kvaterner szerkezettel. Kifejezetten felismerik a tRNS-t és az aminosavakat, és katalizálják ezek kombinációját. Ez a folyamat ATP-t igényel, melynek energiáját a karboxilvégről származó aminosav aktiválására és a tRNS adenozin akceptor végének (CCA) hidroxilcsoportjához (3 "-OH) történő kapcsolódásra használják fel. Úgy gondolják, hogy a molekulában minden aminoacil-tRNS szintetáznak legalább három kötőcentruma van: az aminosavak, az izoakceptor tRNS és az ATP. A kötőközpontokban kovalens kötés jön létre, amikor a tRNS aminosavai egyeznek, és egy ilyen kötés. mismatch ("rossz" aminosav tRNS-hez való kötődése) esetén hidrolizálódik.

  Az ARS-ázok képesek arra, hogy felismeréskor szelektíven felhasználják a tRNS-ek egy-egy választékát minden aminosavhoz, pl. a felismerés vezető láncszeme az aminosav, amelyhez a saját tRNS-e igazodik. Továbbá a tRNS egyszerű diffúzióval a hozzá kapcsolódó aminosavat a riboszómákba viszi át, ahol a fehérje a különböző aminoacil-tRNS-ek formájában biztosított aminosavakból áll össze.

  

  Egy aminosav kötődése a tRNS-hez

  A tRNS és az aminosav kötődése a következőképpen történik (ábra): egy aminosav és egy ATP molekula kapcsolódik az aminoacil-tRNS szintetázhoz. A későbbi aminoacetilezéshez az ATP molekula energiát szabadít fel két foszfátcsoport leválasztásával. A fennmaradó AMP (adenozin-monofoszfát) az aminosavhoz kötődik, előkészítve azt a tRNS akceptor helyéhez - az akceptor hajtűhöz - való kapcsolódásra. Ezt követően a szintetáz hozzákapcsolja a rokon tRNS-t a megfelelő aminosavhoz. Ebben a szakaszban ellenőrizzük a tRNS és a szintetáz megfelelőségét. Illesztés esetén a tRNS szorosan kötődik a szintetázhoz, megváltoztatva annak szerkezetét, ami az aminoacilezési folyamat beindításához vezet - aminosav hozzáadása a tRNS-hez.

  Aminoacilezés akkor következik be, amikor egy aminosavhoz kapcsolódó AMP-molekulát tRNS-molekulára cserélnek. A csere után az AMP elhagyja a szintetázt, és a tRNS-t feltartják egy utolsó aminosav-ellenőrzésre.

  A tRNS és a csatolt aminosav megfelelőségének ellenőrzése

  A tRNS és a hozzákapcsolt aminosav megfelelőségének ellenőrzésére szolgáló szintetáz modell két aktív centrum jelenlétét feltételezi: szintetikus és korrekciós centrum. A szintetikus központban a tRNS egy aminosavhoz kapcsolódik. A szintetáz által megfogott tRNS akceptor helye először érintkezik a szintetikus központtal, amely már tartalmazza az AMP-hez kötött aminosavat. A tRNS akceptor helyének ez az érintkezése természetellenes csavarodást ad, amíg az aminosav meg nem kötődik. Miután az aminosav a tRNS akceptor helyéhez kötődik, megszűnik az igény, hogy ez a hely a szintetikus központban legyen, a tRNS kiegyenesedik és a hozzá kapcsolódó aminosavat a korrekciós központba mozgatja. Ha a tRNS-hez kapcsolódó aminosavmolekula mérete és a korrekciós központ mérete nem egyezik, akkor az aminosavat hibásnak ismerik fel, és leválik a tRNS-ről. A szintetáz készen áll a következő ciklusra. Ha a tRNS-hez kapcsolódó aminosavmolekula mérete és a korrekciós központ mérete megegyezik, az aminosavval töltött tRNS felszabadul: készen áll a fehérje transzlációjában betöltött szerepére. És a szintetáz készen áll új aminosavak és tRNS-ek csatolására, és újraindítja a ciklust.

  Nem megfelelő aminosav szintetázzal való kapcsolódása átlagosan 50 ezerből 1 esetben, hibás tRNS-sel pedig 100 ezer kapcsolódásonként csak egyszer fordul elő.

• Az mRNS kodon és a tRNS antikodon kölcsönhatása a komplementaritás és az antiparallelizmus elve szerint történik

  A tRNS kölcsönhatása az mRNS kodonnal a komplementaritás és az antiparallelizmus elve szerint azt jelenti: mivel az mRNS kodon jelentése 5 "-> 3" irányban olvasható, így a tRNS-ben lévő antikodont a 3. irányban kell olvasni. -> 5" Ebben az esetben a kodon és az antikodon első két bázisa szigorúan komplementeren párosul, azaz csak A U és G C párok jönnek létre. A harmadik bázisok párosítása ettől az elvtől eltérhet. Az érvényes párokat a következő séma határozza meg:

  A sémából a következő következik.

  • Egy tRNS-molekula csak az 1-es típusú kodonhoz kötődik, ha az antikodonjában a harmadik nukleotid C vagy A
  • A tRNS kétféle kodonhoz kötődik, ha az antikodon U-ra vagy G-re végződik.
  • És végül a tRNS 3 típusú kodonhoz kötődik, ha az antikodon I-ben végződik (inozin nukleotid); ilyen helyzet, különösen az alanin tRNS-ben.

    Ebből viszont az következik, hogy 61 szensz kodon felismeréséhez elvileg nem azonos, hanem kisebb számú különböző tRNS szükséges.

  Riboszomális RNS

  

  A riboszóma RNS-ek képezik a riboszóma alegységek kialakulásának alapját. A riboszómák biztosítják az mRNS és a tRNS térbeli elrendezését a fehérjeszintézis során.

  Minden riboszóma egy nagy és egy kis alegységből áll. Az alegységek nagyszámú fehérjét és riboszomális RNS-t tartalmaznak, amelyek nem mennek át transzláción. A riboszómák a riboszómális RNS-hez hasonlóan a Svedberg-egységben (S) mért ülepedési (ülepedés) együtthatóban különböznek. Ez az együttható az alegységek ülepedési sebességétől függ a telített vizes közegben végzett centrifugálás során.

  Minden eukarióta riboszóma ülepedési együtthatója 80S, és általában 80S részecskének nevezik. Magába foglalja

  • egy kis alegység (40S), amely riboszomális RNS-t tartalmaz, 18S rRNS ülepedési együtthatóval és 30 különböző fehérje molekulával,
  • egy nagy alegység (60S), amely 3 különböző rRNS-molekulát (egy hosszú és két rövid - 5S, 5.8S és 28S), valamint 45 fehérjemolekulát tartalmaz.

    Az alegységek a riboszóma "csontvázát" alkotják, mindegyiket saját fehérje veszi körül. A teljes riboszóma ülepedési együtthatója nem esik egybe két alegysége együtthatóinak összegével, ami a molekula térbeli konfigurációjához kapcsolódik.

  A riboszómák szerkezete a prokariótákban és az eukariótákban megközelítőleg azonos. Csak molekulatömegükben különböznek egymástól. A bakteriális riboszóma ülepedési együtthatója 70S, és 70S részecskének nevezik, ami alacsonyabb ülepedési sebességet jelez; tartalmaz

  • kis (30S) alegység - 16S rRNS + fehérjék
  • nagy alegység (50S) - 23S rRNS + 5S rRNS + a nagy alegység fehérjéi (ábra)

  Az rRNS-ben a nitrogénbázisok közül a guanin és citozin tartalma magasabb a szokásosnál. Kisebb nukleozidok is megtalálhatók, de nem olyan gyakran, mint a tRNS-ben: körülbelül 1%. Ezek főként ribóz-metilezett nukleozidok. Az rRNS másodlagos szerkezete számos kétszálú régiót és hurkot tartalmaz (ábra). Ilyen a két egymást követő folyamatban - DNS-transzkripció és az RNS érése (feldolgozása) - képződő RNS-molekulák szerkezete.

  Az rRNS transzkripciója a DNS-ből és az rRNS feldolgozása

  A pre-rRNS a sejtmagban termelődik, ahol az rRNS-transzkriptonok találhatók. Az rRNS átírása a DNS-ből két további RNS polimeráz segítségével történik. Az RNS-polimeráz I egyetlen hosszú 45S transzkriptumként írja át az 5S-t, 5.8S-t és 28S-t, amelyet azután a szükséges részekre osztanak fel. Ez egyenlő számú molekulát biztosít. Az emberi testben minden haploid genom körülbelül 250 másolatot tartalmaz a 45S transzkriptumot kódoló DNS-szekvenciából. Öt klaszterezett tandem ismétlődésben helyezkednek el (azaz egymás mögött párokban) a 13., 14., 15., 21. és 22. kromoszóma rövid karjain. Ezeket a régiókat nukleoláris szervezőknek nevezzük, mivel transzkripciójuk és ezt követő feldolgozásuk a 45S transzkriptum a nucleolus belsejében fordul elő.

  Az 1-es kromoszóma legalább három klaszterében az 5S-pRNS gén 2000 kópiája található. Transzkripciójuk az RNS-polimeráz III jelenlétében megy végbe a nucleoluszon kívül.

  A feldolgozás során a pre-rRNS valamivel több mint fele megmarad, és az érett rRNS felszabadul. Az rRNS nukleotidok egy része módosul, ami bázismetilációból áll. A reakciót metiltranszferázok hajtják végre. Az S-adenozil-metionin metilcsoport donorként működik. Az érett rRNS-ek a sejtmagban egyesülnek a riboszómák fehérjéivel, amelyek a citoplazmából jönnek ide, és kis és nagy riboszomális alegységeket alkotnak. Az érett rRNS-ek a sejtmagból a citoplazmába egy fehérjével alkotott komplexben transzportálódnak, ami ráadásul megvédi őket a pusztulástól és megkönnyíti átvitelüket.

  Riboszóma központok

  A riboszómák jelentősen eltérnek más sejtszervecskéktől. A citoplazmában két állapotban fordulnak elő: inaktív, amikor a nagy és a kis alegységek egymástól elkülönülnek, illetve aktív - funkciójuk ellátása során - fehérjeszintézisben, amikor az alegységek egymáshoz kapcsolódnak.

  A riboszóma alegységek összekapcsolásának vagy egy aktív riboszóma összeállításának folyamatát transzlációs iniciációnak nevezik. Ez az összeállítás szigorúan rendezett módon történik, amelyet a riboszómák funkcionális központjai biztosítanak. Mindezek a központok a riboszóma mindkét alegységének érintkezési felületén találhatók. Ezek tartalmazzák:

  1. mRNS-kötő központ (M központ). A 18S rRNS-régió alkotja, amely 5-9 nukleotidig komplementer az 5'-irányban nem transzlálódó mRNS-fragmenssel.
  2. Peptidil központ (P-közép). A transzlációs folyamat kezdetén az iniciáló aa-tRNS kötődik hozzá. Az eukariótákban az összes mRNS iniciáló kodonja mindig metionint kódol, így az indító aa-tRNS a két metionin aa-tRNS egyike, az i alsó indexszel jelölve: Met-tRNA i Met. A transzláció további szakaszaiban a peptidlánc már szintetizált részét tartalmazó peptidil-tRNS a P-centrumban helyezkedik el.

     Néha beszélnek az E-központról is ("kilépés"-ből - kilépés), ahol a peptidillel kapcsolatát elvesztett tRNS megmozdul, mielőtt elhagyná a riboszómát. Ez a központ azonban a P-központ szerves részének tekinthető.

  3. Aminosav központ (A-centrum) - a következő aa-tRNS kötődési helye.
  4. Peptidil-transzferáz centrum (PTF-központ) - katalizálja a peptidil átvitelét a peptidil-tRNS összetételéből a következő aa-tRNS-be, amely bejutott az A-központba. Ebben az esetben egy másik peptidkötés jön létre, és a peptidil egy aminosavval meghosszabbodik.

  Mind az aminosav-, mind a peptidil-centrumban a megfelelő tRNS (aa-tRNS vagy peptidil-tRNS) antikodonhurka nyilvánvalóan az M-központtal – a hírvivő RNS kötőközpontjával (mRNS-sel kölcsönhatásban) és az akceptorral – szemben áll. aminoacil- vagy peptidil-hurok a PTF-központba.

  A központok megoszlása ​​az alegységek között

  A központok eloszlása ​​a riboszóma alegységei között a következőképpen történik:

  • Kis alegység. Mivel ez az alegység tartalmazza a 18S-rRNS-t, amelynek helyéhez kötődik az mRNS, az M-központ ezen az alegységen található. Emellett itt található az A-központ nagy része és a P-központ egy kis része is.
  • Nagy alegység. A P- és A-központ többi része annak érintkező felületén található. A P-centrum esetében ez a fő része, az A-centrum esetében pedig az aa-tRNS akceptorhurkának kötőhelye az aminosavgyökkel (aminoacil); az aa-tRNS többi része és nagy része a kis alegységhez kötődik. A nagy alegységhez tartozik a PTF központ is.
  Mindezek a körülmények meghatározzák a riboszóma összeállításának sorrendjét a transzlációs iniciáció szakaszában.

  Riboszóma iniciáció (a riboszóma előkészítése a fehérjeszintézishez)

  A fehérjeszintézis vagy maga a transzláció általában három fázisra oszlik: iniciáció (kezdet), elongáció (a polipeptidlánc megnyúlása) és termináció (vége). Az iniciációs fázisban a riboszóma felkészül a munkára: alegységeinek összekapcsolására. A bakteriális és eukarióta riboszómákban az alegységek kapcsolódása és a transzláció megindulása eltérő módon megy végbe.

  Az adás indítása a leglassabb folyamat. Ebben a riboszóma alegységein, mRNS-en és tRNS-en kívül a GTP és három fehérje iniciációs faktor (IF-1, IF-2 és IF-3) vesz részt, amelyek nem szerves komponensei a riboszómának. Az iniciációs faktorok elősegítik az mRNS kötődését a kis alegységhez és a GTP-hez. A GTP a hidrolízis révén energiát biztosít a riboszóma alegységek bezárásához.

  

  1. Az iniciáció akkor kezdődik, amikor a kis alegység (40S) kötődik az IF-3 iniciációs faktorhoz, ami akadályt jelent a nagy alegység idő előtti kötődésében és az mRNS-hez való kötődés lehetőségében.
  2. Továbbá az mRNS (az 5' nem transzlált régiójával) csatlakozik a "kis alegység (40S) + IF-3" komplexhez. Ebben az esetben az iniciáló kodon (AUG) a jövőbeli riboszóma peptidil centrumának szintjén helyezkedik el. .
  3. A "kis alegység + IF-3 + mRNS" komplexhez további két iniciációs faktor csatlakozik: az IF-1 és az IF-2, míg az utóbbi egy speciális transzfer RNS-t hordoz, amelyet iniciáló aa-tRNS-nek neveznek. A komplexum GTP-t is tartalmaz.

     A kis alegység kötődik az mRNS-hez, és két kodont mutat be leolvasásra. Az első szakaszban az IF-2 fehérje rögzíti az iniciátor aa-tRNS-t. A második kodon lezárja az IF-1 fehérjét, amely blokkolja azt, és nem engedi, hogy a következő tRNS csatlakozzon, amíg a riboszóma teljesen össze nem áll.

  4. Az iniciáló aa-tRNS, azaz a Met-tRNS i Met megkötése után az mRNS-sel való komplementer kölcsönhatás (AUG iniciáló kodon) és a P-centrumban való helyére állítása után megtörténik a riboszóma alegységek kötődése. A GTP GDP-vé és szervetlen foszfáttá hidrolizálódik, és a nagyenergiájú kötés megszakadásakor felszabaduló energia termodinamikai ingert hoz létre a folyamat megfelelő irányba történő haladásához. Ezzel egyidejűleg az iniciációs faktorok elhagyják a riboszómát.

  Így egyfajta "szendvics" jön létre négy fő komponensből. Ugyanakkor az összeállt riboszóma P-centrumában található az iniciáló mRNS kodon (AUG) és a hozzá kapcsolódó iniciáló aa-tRNS. Ez utóbbi, az első peptidkötés kialakításában, a peptidil-tRNS szerepét tölti be.

  

  Az RNS-polimeráz által szintetizált RNS-transzkriptumok általában további enzimatikus átalakulásokon mennek keresztül, amelyeket poszttranszkripciós feldolgozásnak neveznek, és csak ezt követően nyerik el funkcionális aktivitásukat. Az éretlen hírvivő RNS átiratait heterogén nukleáris RNS-nek (hnRNS) nevezik. Nagyon hosszú RNS-molekulák keverékéből állnak, amelyek intronokat és exonokat tartalmaznak. A hnRNS érése (feldolgozása) eukariótákban több szakaszból áll, amelyek közül az egyik az intronok eltávolítása - a nem lefordított inszerciós szekvenciák és az exonok fúziója. A folyamat úgy megy végbe, hogy az egymást követő exonok, azaz az mRNS-fragmenseket kódoló fizikailag soha nem válnak el egymástól. Az exonokat nagyon pontosan kapcsolják egymáshoz a kis nukleáris RNS-eknek (snRNS) nevezett molekulák. Ezeknek a rövid, körülbelül száz nukleotidból álló nukleáris RNS-eknek a funkciója sokáig tisztázatlan maradt. Megállapítást nyert, miután kiderült, hogy nukleotidszekvenciájuk komplementer az egyes intronok végén található szekvenciákkal. Az snRNS-ben és a hurkos intron végein lévő bázisok párosítása következtében két exon szekvenciája úgy közeledik egymáshoz, hogy lehetővé válik az őket elválasztó intron eltávolítása és a kódoló fragmentumok enzimatikus összekapcsolása (splicing) (exonok). Az snRNS-molekulák tehát ideiglenes templátok szerepét töltik be, amelyek két exon végeit egymáshoz közel tartják annak érdekében, hogy a splicing a megfelelő helyen történjen (ábra).

  A hnRNS átalakulása mRNS-vé az intronok eltávolításával egy nukleáris RNS-protein komplexben, az úgynevezett splicesome-ban megy végbe. Mindegyik spliceomának van egy magja, amely három kis (alacsony molekulatömegű) nukleáris ribonukleoproteinből vagy snurpsból áll. Minden snurp legalább egy kis nukleáris RNS-t és több fehérjét tartalmaz. Több száz különböző kis nukleáris RNS létezik, amelyeket elsősorban az RNS-polimeráz II ír át. Úgy gondolják, hogy fő funkciójuk specifikus ribonukleinsav szekvenciák felismerése az RNS-RNS típusának megfelelő bázispárosítás révén. Az Ul, U2, U4/U6 és U5 a legfontosabbak a hnRNS feldolgozásában.

  Mitokondriális RNS

  A mitokondriális DNS egy folyamatos hurok, és 13 polipeptidet, 22 tRNS-t és 2 rRNS-t (16S és 23S) kódol. A gének többsége ugyanazon a (nehéz) láncon található, de néhányuk a komplementer könnyűláncon is található. Ebben az esetben mindkét lánc folyamatos transzkriptumként kerül átírásra mitokondrium-specifikus RNS polimeráz segítségével. Ezt az enzimet a nukleáris gén kódolja. A hosszú RNS-molekulákat ezután 37 különálló fajra hasítják, és az mRNS, az rRNS és a tRNS együtt 13 mRNS-t fordítanak le. Számos további fehérje, amely a citoplazmából a mitokondriumokba kerül, lefordításra kerül a nukleáris génekből. A szisztémás lupus erythematosusban szenvedő betegek saját testük fehérjéi ellen termelnek antitesteket. Ezenkívül úgy gondolják, hogy a 15q kromoszóma kis nukleáris RNS-génjeinek egy bizonyos csoportja fontos szerepet játszik a Prader-Willi-szindróma (a szellemi retardáció, az alacsony termet, az elhízás, az izomhipotenzió örökletes kombinációja) patogenezisében.

  
  

Az idő, amelyben élünk, elképesztő változások, hatalmas fejlődés jegyében jár, amikor az emberek egyre több új kérdésre kapnak választ. Az élet rohamosan halad előre, és ami egészen a közelmúltig lehetetlennek tűnt, az kezd valóra válni. Lehetséges, hogy ami ma a sci-fi műfajának cselekményének tűnik, hamarosan a valóság jegyeit is elnyeri.

A huszadik század második felének egyik legfontosabb felfedezése az RNS és a DNS nukleinsavak voltak, amelyeknek köszönhetően az ember közelebb került a természet titkainak megfejtéséhez.

Nukleinsavak

A nukleinsavak nagy molekulatömegű tulajdonságokkal rendelkező szerves vegyületek. Ezek közé tartozik a hidrogén, a szén, a nitrogén és a foszfor.

F. Misher fedezte fel 1869-ben, aki a gennyeket vizsgálta. Akkoriban azonban felfedezésének nem tulajdonítottak nagy jelentőséget. Csak később, amikor ezeket a savakat minden állati és növényi sejtben megtalálták, akkor érthető meg óriási szerepük.

Kétféle nukleinsav létezik: RNS és DNS (ribonukleinsav és dezoxiribonukleinsav). Ezt a cikket a ribonukleinsavnak szenteljük, de az általános megértés érdekében azt is megvizsgáljuk, mi is az a DNS.

Mit

A DNS két szálból áll, amelyeket a komplementaritás törvénye szerint hidrogénkötések kötnek össze a nitrogéntartalmú bázisok között. A hosszú láncok spirálba csavarodnak, egy fordulat csaknem tíz nukleotidot tartalmaz. A kettős hélix átmérője két milliméter, a nukleotidok közötti távolság körülbelül fél nanométer. Egy molekula hossza néha eléri a több centimétert is. Az emberi sejt magjában található DNS hossza közel két méter.

A DNS szerkezete tartalmazza az összes replikációval rendelkező DNS-t, ami azt a folyamatot jelenti, amelynek során egy molekulából két teljesen egyforma leánymolekula keletkezik.

Amint már említettük, a lánc nukleotidokból áll, amelyek viszont nitrogéntartalmú bázisokból (adenin, guanin, timin és citozin) és egy foszforsav-maradékból állnak. Az összes nukleotid nitrogénbázisban különbözik. Hidrogénkötés nem jön létre minden bázis között, az adenin például csak timinnel vagy guaninnal kombinálható. Így annyi adenil-nukleotid van a szervezetben, mint timidil-nukleotid, és a guanil-nukleotidok száma megegyezik a citidil-nukleotidok számával (Chargaff-szabály). Kiderült, hogy az egyik lánc sorrendje előre meghatározza egy másik lánc sorrendjét, és úgy tűnik, hogy a láncok tükrözik egymást. Az ilyen mintázatot, ahol két lánc nukleotidjai rendezetten helyezkednek el, és szelektíven is kapcsolódnak egymáshoz, a komplementaritás elvének nevezzük. A hidrogénvegyületek mellett a kettős hélix hidrofób kölcsönhatásba is lép.

A két lánc ellentétes irányú, vagyis ellentétes irányban helyezkedik el. Ezért a három "-vége az egyiknek az öt"-vége a másik láncnak.

Külsőleg csigalépcsőhöz hasonlít, melynek korlátja cukor-foszfát gerinc, a lépcsőfokok pedig kiegészítő nitrogénbázisok.

Mi az a ribonukleinsav?

Az RNS egy nukleinsav monomerekkel, amelyeket ribonukleotidoknak neveznek.

Kémiai tulajdonságaiban nagyon hasonlít a DNS-hez, mivel mindkettő nukleotidok polimerje, amelyek foszforilált N-glikozidok, amelyek egy pentóz (öt szénatomos cukor) maradékra épülnek, és az ötödik szénatomon egy foszfátcsoport található. nitrogénbázis az első szénatomon.

Ez egy egyetlen polinukleotid lánc (a vírusok kivételével), amely sokkal rövidebb, mint a DNS-é.

Az egyik RNS monomer a következő anyagok maradékai:

• nitrogénbázisok;
• öt szénatomos monoszacharid;
• foszfor savak.

Az RNS-ek pirimidin (uracil és citozin) és purin (adenin, guanin) bázissal rendelkeznek. A ribóz az RNS nukleotid monoszacharidja.

Az RNS és a DNS közötti különbségek

A nukleinsavak a következő tulajdonságokban különböznek egymástól:

• mennyisége a sejtben az élettani állapottól, életkortól és szervi hovatartozástól függ;
• A DNS tartalmazza a szénhidrát dezoxiribózt, az RNS pedig ribózt;
• a DNS-ben a nitrogénbázis a timin, az RNS-ben pedig az uracil;
• osztályok különböző funkciókat látnak el, de a DNS-mátrixon szintetizálódnak;
• A DNS kettős hélixből, míg az RNS egyetlen szálból áll;
• nem jellemző a DNS-ben való működésre;
• Az RNS-nek több kisebb bázisa van;
• A láncok hossza nagyon eltérő.

Tanulmánytörténet

Az RNS-sejtet először egy német biokémikus, R. Altman fedezte fel élesztősejtek tanulmányozása közben. A huszadik század közepén bebizonyosodott a DNS szerepe a genetikában. Csak ezután írták le az RNS típusait, funkcióit stb. A sejt tömegének akár 80-90%-a az rRNS-re esik, amely a fehérjékkel együtt riboszómát alkot, és részt vesz a fehérje bioszintézisében.

A múlt század hatvanas éveiben először merült fel, hogy léteznie kell egy bizonyos fajnak, amely hordozza a fehérjeszintézis genetikai információit. Ezt követően tudományosan megállapították, hogy léteznek ilyen információs ribonukleinsavak, amelyek a gének komplementer másolatait képviselik. Messenger RNS-nek is nevezik.

A bennük rögzített információk dekódolásában az úgynevezett szállító savak vesznek részt.

Később módszereket kezdtek kidolgozni a nukleotidszekvenciák azonosítására és az RNS szerkezetének megállapítására a sav terében. Így azt találták, hogy néhány közülük, amelyeket ribozimeknek neveztek, képesek poliribonukleotid láncokat hasítani. Ennek eredményeként azt kezdték feltételezni, hogy abban az időben, amikor az élet megszületett a bolygón, az RNS DNS és fehérjék nélkül működött. Ráadásul minden átalakítást az ő részvételével hajtottak végre.

A ribonukleinsav molekula szerkezete

Szinte minden RNS egyetlen láncú polinukleotid, amely viszont monoribonukleotidokból - purin és pirimidin bázisokból áll.

A nukleotidokat a bázisok kezdőbetűi jelölik:

• adenin (A), A;
• guanin (G), G;
• citozin (C), C;
• uracil (U), U.

Három és öt foszfodiészter kötések kötik össze őket.

Az RNS szerkezetében nagyon eltérő számú nukleotid (több tíztől tízezerig) található. Másodlagos szerkezetet alkothatnak, amely főként rövid, kétszálú szálakból áll, amelyeket komplementer bázisok alkotnak.

A ribnukleinsav molekula szerkezete

Mint már említettük, a molekula egyszálú szerkezettel rendelkezik. Az RNS másodlagos szerkezetét és alakját a nukleotidok egymással való kölcsönhatása eredményeként kapja meg. Ez egy polimer, amelynek monomerje egy cukorból, egy foszforsav-maradékból és egy nitrogénbázisból álló nukleotid. Külsőleg a molekula hasonló az egyik DNS-lánchoz. Az adenin és guanin nukleotidok, amelyek az RNS részét képezik, purinok. A citozin és az uracil pirimidinbázisok.

Szintézis folyamata

Annak érdekében, hogy egy RNS-molekula szintetizálódjon, a templát egy DNS-molekula. Igaz, a fordított folyamat is megtörténik, amikor a ribonukleinsavmátrixon új dezoxiribonukleinsavmolekulák képződnek. Ez bizonyos típusú vírusok replikációja során fordul elő.

A ribonukleinsav más molekulái is alapul szolgálhatnak a bioszintézishez. A sejtmagban végbemenő transzkripciója számos enzimet érint, de ezek közül a legjelentősebb az RNS polimeráz.

Fajták

Az RNS típusától függően funkciói is eltérőek. Több típusa van:

• információs i-RNS;
• riboszómális r-RNS;
• transzport t-RNS;
• kiskorú;
• ribozimek;
• vírusos.

Információ ribonukleinsav

Az ilyen molekulákat mátrixnak is nevezik. Körülbelül két százalékot tesznek ki a sejtben. Az eukarióta sejtekben a DNS-templátokon lévő magokban szintetizálódnak, majd a citoplazmába kerülnek, és riboszómákhoz kötődnek. Továbbá a fehérjeszintézis templátjává válnak: aminosavakat hordozó transzfer RNS-ek kapcsolódnak hozzájuk. Így megy végbe az információ átalakulás folyamata, amely a fehérje egyedi szerkezetében valósul meg. Egyes vírus RNS-ekben ez is kromoszóma.

Jacob és Mano ennek a fajnak a felfedezői. Nem merev szerkezetű, lánca ívelt hurkokat képez. Nem működik, az i-RNS gyűrődésekké gyűlik össze, és golyóvá gyűrődik, és működőképes állapotban kibontakozik.

Az mRNS információt hordoz a szintetizálandó fehérje aminosav-szekvenciájáról. Minden aminosavat egy meghatározott helyen kódolnak genetikai kódok segítségével, amelyeket a következők jellemeznek:

• triplett - négy mononukleotidból hatvannégy kodon építhető (genetikai kód);
• nem keresztező - az információ egy irányba mozog;
• folytonosság - a működési elv az, hogy egy mRNS egy fehérje;
• egyetemesség - az aminosavak egyik vagy másik típusa minden élő szervezetben azonos módon kódolva van;
• degeneráció - húsz aminosav ismert, és hatvanegy kodon, vagyis több genetikai kód kódolja.

Riboszomális ribonukleinsav

Ilyen molekulák alkotják a sejt RNS túlnyomó többségét, nevezetesen az összmennyiség nyolcvan-kilencven százalékát. Fehérjékkel egyesülnek és riboszómákat képeznek - ezek olyan organellák, amelyek fehérjeszintézist hajtanak végre.

A riboszómák hatvanöt százalékban rRNS-t és harmincöt százalékot fehérjét tartalmaznak. Ez a polinukleotid lánc könnyen meghajlik a fehérjével együtt.

A riboszóma aminosav és peptid régiókból áll. Az érintkező felületeken helyezkednek el.

A riboszómák szabadon mozognak a megfelelő helyekre. Nem túl specifikusak, és nem csak információt tudnak olvasni az mRNS-ből, hanem mátrixot is alkotnak velük.

Szállító ribonukleinsav

a tRNS-ek a leginkább tanulmányozottak. A sejt ribonukleinsavának tíz százalékát teszik ki. Az ilyen típusú RNS egy speciális enzimnek köszönhetően aminosavakhoz kötődik, és a riboszómákba kerül. Ebben az esetben az aminosavakat szállítómolekulák szállítják. Előfordul azonban, hogy egy aminosavat különböző kodonok kódolnak. Ezután több transzport RNS hordozza őket.

Inaktív állapotban golyóvá gömbölyödik, és működés közben lóherelevélnek tűnik.

A következő szakaszokat tartalmazza:

• egy akceptor szár, amelynek ACC nukleotid szekvenciája van;
• a riboszómához való kapcsolódás helye;
• egy antikodon, amely az ehhez a tRNS-hez kapcsolódó aminosavat kódolja.

A ribonukleinsav kisebb fajtái

A közelmúltban az RNS-fajok egy új osztállyal, az úgynevezett kis RNS-ekkel bővültek. Valószínűleg univerzális szabályozók, amelyek be- vagy kikapcsolják a géneket az embrionális fejlődés során, és szabályozzák a sejten belüli folyamatokat is.

A közelmúltban azonosítottak ribozimeket is, amelyek aktívan részt vesznek az RNS-sav fermentációjában, katalizátorként működnek.

A savak vírusos típusai

A vírus ribonukleinsavat vagy dezoxiribonukleinsavat is tartalmazhat. Ezért a megfelelő molekulákkal együtt RNS-tartalmúnak nevezik őket. Amikor egy ilyen vírus belép a sejtbe, reverz transzkripció történik - ribonukleinsav alapján új DNS jelenik meg, amelyek beépülnek a sejtekbe, biztosítva a vírus létezését és szaporodását. Egy másik esetben komplementer RNS képződése történik a beérkező RNS-en. A vírusok fehérjék, a létfontosságú tevékenység és a szaporodás DNS nélkül megy végbe, de csak a vírus RNS-ében található információk alapján.

replikáció

Az általános megértés javítása érdekében figyelembe kell venni a replikáció folyamatát, amely két azonos nukleinsav molekulát eredményez. Így kezdődik a sejtosztódás.

Ez magában foglalja a DNS-polimerázokat, a DNS-függőket, az RNS-polimerázokat és a DNS-ligázokat.

A replikációs folyamat a következő lépésekből áll:

• despiralizáció - az anyai DNS szekvenciális feltekercselése, a teljes molekula befogása;
• a hidrogénkötések megszakadása, amelyben a láncok szétválnak, és megjelenik egy replikációs villa;
• a dNTP-k igazítása az anyai láncok felszabaduló bázisaihoz;
• pirofoszfátok hasítása a dNTP molekulákból és foszfor-diészter kötések kialakulása a felszabaduló energia miatt;
• légzés.

A leánymolekula kialakulása után a sejtmag, a citoplazma és a többi feloszlik. Így két leánysejt képződik, amelyek teljesen megkapták az összes genetikai információt.

Ezenkívül a sejtben szintetizálódó fehérjék elsődleges szerkezete kódolt. Ebben a folyamatban a DNS közvetetten vesz részt, és nem közvetlen, ami abból áll, hogy a DNS-en megy végbe a fehérjék, a képződésben részt vevő RNS szintézise. Ezt a folyamatot transzkripciónak nevezik.

Átírás

Az összes molekula szintézise a transzkripció során történik, vagyis a genetikai információ átírása egy adott DNS-operonból. A folyamat bizonyos tekintetben hasonló a replikációhoz, másokban pedig nagyon különbözik.

A hasonlóságok a következő részek:

• a kezdet a DNS despiralizációjából származik;
• a láncok bázisai között a hidrogénkötések megszakadnak;
• Az NTF-ek kiegészítve vannak hozzájuk igazítva;
• hidrogénkötések jönnek létre.

Különbségek a replikációtól:

• a transzkripció során a DNS-nek csak a transzkripciónak megfelelő szakasza csavarodik ki, míg a replikáció során a teljes molekula csavarodik ki;
• a transzkripció során a hangolható NTP-k ribózt, timin helyett pedig uracilt tartalmaznak;
• az információkat csak egy bizonyos területről írják le;
• a molekula kialakulása után a hidrogénkötések és a szintetizált szál megszakad, és a szál lecsúszik a DNS-ről.

A normál működéshez az RNS elsődleges szerkezete csak az exonokból leírt DNS-szakaszokból állhat.

Az újonnan képződött RNS megkezdi az érési folyamatot. A csendes régiók kivágásra kerülnek, és az informatív régiók fuzionálva polinukleotid láncot alkotnak. Ezenkívül minden fajnak vannak olyan átalakulásai, amelyek csak rájuk jellemzőek.

Az mRNS-ben a kezdeti véghez kötődik. A poliadenilát csatlakozik a végső helyhez.

A bázisokat a tRNS-ben módosítják, hogy kisebb fajokat képezzenek.

Az r-RNS-ben az egyes bázisok is metiláltak.

Megvédi a pusztulástól és javítja a fehérjék citoplazmába történő szállítását. Az érett állapotban lévő RNS kapcsolódik hozzájuk.

A dezoxiribonukleinsavak és ribonukleinsavak jelentősége

A nukleinsavak nagy jelentőséggel bírnak az élőlények életében. Tárolják, továbbítják a citoplazmába és öröklik a leánysejteknek az egyes sejtekben szintetizált fehérjékről szóló információkat. Minden élő szervezetben jelen vannak, ezeknek a savaknak a stabilitása fontos szerepet játszik mind a sejtek, mind az egész szervezet normális működésében. Szerkezetükben bekövetkező bármilyen változás sejtelváltozásokhoz vezet.

A fehérjék képezik az élet alapját. Funkcióik a sejtben nagyon változatosak. A fehérjék azonban „nem tudnak” szaporodni. És a fehérjék szerkezetére vonatkozó összes információt a gének (DNS) tartalmazzák.

A magasabb rendű szervezetekben a fehérjék a sejt citoplazmájában szintetizálódnak, a DNS pedig a sejtmag héja mögött rejtőzik. Ezért a DNS közvetlenül nem szolgálhat templátként a fehérjeszintézishez. Ezt a szerepet egy másik nukleinsav - az RNS - látja el.

RNS molekula egy elágazás nélküli polinukleotid harmadlagos szerkezet. Egy polinukleotid lánc alkotja, és bár a benne található komplementer nukleotidok is képesek hidrogénkötést kialakítani egymás között, ezek a kötések egy lánc nukleotidjai között jönnek létre. Az RNS-láncok sokkal rövidebbek, mint a DNS-láncok. Ha egy sejt DNS-tartalma viszonylag állandó, akkor az RNS-tartalom nagymértékben ingadozik. A sejtekben a legnagyobb mennyiségű RNS a fehérjeszintézis során figyelhető meg.

Az RNS fontos szerepet játszik az örökletes információk továbbításában és megvalósításában. A funkciójuknak és szerkezeti jellemzőknek megfelelően a sejtes RNS több osztályát különböztetjük meg.

A sejtes RNS-nek három fő osztálya van.

1. Információs (mRNS) vagy mátrix (mRNS). Molekulái méretüket, molekulatömegüket (0,05x106-tól 4x106-ig) és stabilitásukat tekintve a legváltozatosabbak. A sejtben lévő RNS teljes mennyiségének körülbelül 2%-át teszik ki. Minden mRNS genetikai információ hordozója a sejtmagtól a citoplazmáig, a fehérjeszintézis helyéig. Ezek mátrixként (munkarajzként) szolgálnak egy fehérjemolekula szintéziséhez, mivel meghatározzák a fehérjemolekula aminosavszekvenciáját (elsődleges szerkezetét).

1. Riboszomális RNS (rRNS). A sejt teljes RNS-tartalmának 80-85%-át teszik ki. A riboszómális RNS 3-5 ezer nukleotidból áll. A sejtmag magjaiban szintetizálódik. A riboszómális fehérjékkel komplexben az rRNS riboszómákat képez - organellumokat, amelyeken fehérjemolekulák állnak össze. Az rRNS fő jelentősége, hogy biztosítja az mRNS és a riboszóma kezdeti kötődését, és a riboszóma aktív centrumát képezi, amelyben a polipeptidlánc szintézise során aminosavak között peptidkötések jönnek létre.
2. Transzfer RNS-ek (tRNS-ek). A tRNS molekulák általában 75-86 nukleotidot tartalmaznak. A tRNS molekulák molekulatömege körülbelül 25 ezer A tRNS molekulák közvetítő szerepet töltenek be a fehérje bioszintézisben - aminosavakat szállítanak a fehérjeszintézis helyére, azaz a riboszómákba. A sejt több mint 30 típusú tRNS-t tartalmaz. Minden tRNS-típusnak megvan a maga egyedi nukleotidszekvenciája. Mindazonáltal minden molekulának több intramolekuláris komplementer régiója van, amelyek jelenléte miatt minden tRNS harmadlagos szerkezetű, amely alakjában egy lóherelevélre emlékeztet.

Az RNS másodlagos szerkezete - a tRNS-re jellemző, egyszálú, "lóherelevél" alakú. Magába foglalja:

• viszonylag rövid kettős spirálok - szárak,
• egyszálú szakaszok - hurkok.

4 szár van (akceptor, antikodon, dihidrouridil, pszeudouridil) és 3 hurok.

"Pseudoknot" - az RNS másodlagos szerkezetének eleme, sematikusan

Az akceptor szár tartalmazza a polinukleotid lánc 3'- és 5'-végét, az 5'-vég egy guanilsav-maradékot, a 3'-vég egy CCA triplett, és az AA-val észterkötés kialakítására szolgál.

Az antikodon szár a komplementaritás elve alapján ismeri fel kodonját a riboszómák mRNS-én.

A pszeudouridil szár a riboszómához való kapcsolódásra szolgál.

A dihidrouridil szár az aminoacil-tRNS szintetázhoz való kötődésre szolgál.