Fiziologinės ir patologinės hemoglobino formos. Patologinio hemoglobino tipai

Pagrindinis eritrocitų baltymas yra hemoglobino(Hb), tai apima brangakmenis su geležies katijonu, o jo globine yra 4 polipeptidinės grandinės.

Tarp globino aminorūgščių vyrauja leucinas, valinas ir lizinas (jie sudaro iki 1/3 visų monomerų). Paprastai vyrų Hb kiekis kraujyje yra 130-160 g / l, moterų - 120-140 g / l. Skirtingais embriono ir vaiko gyvenimo laikotarpiais aktyviai veikia įvairūs genai, atsakingi už kelių globino polipeptidinių grandinių sintezę. Yra 6 subvienetai: α, β, γ, δ, ε, ζ (atitinkamai alfa, beta, gama, delta, epsilonas, zeta). Pirmajame ir paskutiniame iš jų yra 141, o likusiuose - 146 aminorūgščių liekanos. Jie skiriasi vienas nuo kito ne tik monomerų skaičiumi, bet ir sudėtimi. Antrinės struktūros formavimosi principas yra vienodas visoms grandinėms: jos stipriai (iki 75% ilgio) spiralizuotos dėl vandenilinių ryšių. Kompaktiškas krovimas tokio darinio erdvėje lemia tretinės struktūros atsiradimą; ir tuo pačiu sukuriama kišenė, kurioje yra įdėtas hemas. Gautą kompleksą palaiko maždaug 60 hidrofobinių sąveikų tarp baltymo ir protezų grupės. Panašus rutuliukas susijungia su 3 panašiais subvienetais ir sudaro ketvirtinę struktūrą. Pasirodo, baltymas, sudarytas iš 4 polipeptidinių grandinių (heterogeninis tetrameras), turintis tetraedro formą. Didelis Hb tirpumas išlaikomas tik esant skirtingoms grandinių poroms. Jei yra tų pačių jungčių, seka greita denatūracija, sutrumpinant eritrocitų gyvenimą.

Atsižvelgiant į įtrauktų protomerų pobūdį, išskiriami šie rūšys normalus hemoglobinas. Per pirmąsias 20 embriono egzistavimo dienų susidaro retikulocitai Hb P(Primityvus) kaip dvi parinktys: Hb Gower 1, susidedanti iš zeta ir epsilono grandinių, sujungtų poromis, ir Hb Gower 2 , kuriame zeta sekos jau buvo pakeistos alfa. Vieno tipo struktūros genezės perjungimas į kitą vyksta lėtai: iš pradžių atsiranda atskiros ląstelės, kurios gamina skirtingą variantą. Jie skatina naujų ląstelių, sintezuojančių kitokio tipo polipeptidus, klonus. Vėliau pradeda vyrauti eritroblastai, kurie pamažu pakeičia senuosius. 8-ąją embriono gyvenimo savaitę įjungiama hemoglobino sintezė. F\u003d α 2 γ 2, artėjant gimdymui, atsiranda retikulocitų, kuriuose yra HbA=α 2 β 2. Naujagimiams jis sudaro 20-30%, sveiko suaugusio žmogaus jo indėlis sudaro 96-98% visos šio baltymo masės. Be to, hemoglobino yra atskiruose eritrocituose. HbA2 \u003d α 2 δ 2 (1,5–3 %) ir vaisiaus HbF(dažniausiai ne daugiau kaip 2 proc.). Tačiau kai kuriuose regionuose, įskaitant Užbaikalės vietinius gyventojus, pastarųjų rūšių koncentracija padidinama iki 4% (normalus).

Hemoglobino formos

Apibūdinamos šios šio hemoproteino formos, kurios gaunamos sąveikaujant, pirmiausia, su dujomis ir kitais junginiais.

• Deoksihemoglobinas - baltymų forma be dujų.

• Oksihemoglobinas yra deguonies įtraukimo į baltymo molekulę produktas. Viena Hb molekulė gali išlaikyti 4 dujų molekules.

• Karbhemoglobinas iš audinių pašalina su šio baltymo lizinu susijungusį CO 2.

• Anglies monoksidas, prasiskverbęs su atmosferos oru į plaučius, greitai įveikia alveolių-kapiliarų membraną, ištirpsta kraujo plazmoje, difunduoja į eritrocitus ir sąveikauja su deoksi- ir (arba) oksi-Hb:

susiformavo karboksihemoglobinas nesugeba prie savęs prijungti deguonies, o anglies monoksidas gali surišti 4 molekules.

Svarbus Hb darinys yra methemoglobinas , kurios molekulėje geležies atomas yra oksidacijos būsenos 3+. Ši hemoproteino forma susidaro veikiant įvairioms oksiduojančioms medžiagoms (azoto oksidai, nitrobenzenas, nitroglicerinas, chloratai, metileno mėlynasis), dėl to kraujyje sumažėja funkciškai svarbaus oksiHb kiekis, dėl ko sutrinka deguonies patekimas į audinius. todėl jiems išsivysto hipoksija.

Galinės aminorūgštys globino grandinėse leidžia joms reaguoti su monosacharidais, pirmiausia su gliukoze. Šiuo metu yra keletas Hb A potipių (nuo 0 iki 1c), kuriuose oligosacharidai yra prijungti prie beta grandinių valino. Ypač lengvai reaguoja paskutinis hemoproteino porūšis. Dėl to nedalyvaujant fermentui glikozilintas hemoglobinas keičia savo afinitetą deguoniui. Paprastai ši Hb forma sudaro ne daugiau kaip 5% viso jo kiekio. Sergant cukriniu diabetu, jo koncentracija padidėja 2-3 kartus, o tai skatina audinių hipoksijos atsiradimą.

Hemoglobino savybės

Visi žinomi hemoproteinai (I skyrius) savo struktūra yra panašūs ne tik į protezų grupę, bet ir į apoproteiną. Tam tikras erdvinio išdėstymo bendrumas lemia ir veikimo panašumą – sąveiką su dujomis, daugiausia su deguonimi, CO 2, CO, NO. Pagrindinė hemoglobino savybė yra gebėjimas grįžtamai prisitvirtinti plaučiuose (iki 94%) ir efektyviai išleisti jį audiniuose. deguonies. Tačiau šio baltymo išskirtinumas yra deguonies surišimo stiprumo esant dideliam daliniam slėgiui ir lengvo šio komplekso disociacijos esant žemam slėgiui derinys. Be to, oksihemoglobino skilimo greitis priklauso nuo temperatūros, terpės pH. Kai kaupiasi anglies dioksidas, laktatas ir kiti rūgštiniai produktai, deguonis išsiskiria greičiau ( Boro efektas). Karščiavimas taip pat veikia. Esant alkalozei, hipotermijai, atsiranda atvirkštinis poslinkis, pagerėja sąlygos Hb prisotinti deguonimi plaučiuose, tačiau mažėja dujų išsiskyrimo audinyje išsamumas. Panašus reiškinys pastebimas esant hiperventiliacijai, užšalimui ir kt. Patekę į ūminės hipoksijos sąlygas, eritrocitai suaktyvina glikolizę, kurią lydi padidėjęs 2,3-DFGK kiekis, kuris sumažina hemoproteino afinitetą deguoniui, aktyvina kraujo deoksigenaciją audiniuose. Įdomu tai, kad vaisiaus hemoglobinas nesąveikauja su DFGK, todėl išlaikomas padidėjęs afinitetas deguoniui tiek arteriniame, tiek veniniame kraujyje.

Hemoglobino susidarymo etapai

Hemoglobino, kaip ir bet kurio kito baltymo, sintezei reikalingas šablonas (mRNR), kuris gaminamas branduolyje. Yra žinoma, kad eritrocitas neturi organelių; todėl hemo baltymų susidarymas galimas tik progenitorinėse ląstelėse (eritroblastuose, baigiantis retikulocitais). Šis procesas embrionuose vyksta kepenyse, blužnyje ir suaugusiųjų plokščiųjų kaulų čiulpuose, kuriuose kraujodaros kamieninės ląstelės nuolat dauginasi ir generuoja visų tipų kraujo ląstelių (eritrocitų, leukocitų, trombocitų) pirmtakus. Pirmojo formavimasis reguliuojamas eritropoetinas inkstai. Lygiagrečiai su globino geneze susidaro hemas, kurio privalomas komponentas yra geležies katijonai.

Hemoglobinas(sutrumpintai kaip Hb) yra geležies turintis deguonį pernešantis metaloproteinas, randamas stuburinių gyvūnų raudonuosiuose kraujo kūneliuose.

Hemoglobinas yra pagrindinis kraujo baltymas

Hemoglobinas yra baltymas, susidedantis iš 4 hemo turinčių baltymų subvienetų. Tarpusavyje protomerai yra sujungti hidrofobinėmis, joninėmis, vandenilinėmis jungtimis pagal komplementarumo principą. Tuo pačiu metu jie sąveikauja ne savavališkai, o tam tikroje srityje - kontaktiniame paviršiuje. Šis procesas yra labai specifinis, kontaktas vienu metu vyksta dešimtyse taškų pagal papildomumo principą. Sąveiką vykdo priešingai įkrautos grupės, hidrofobinės sritys ir baltymo paviršiaus nelygumai.

Baltymų subvienetai normaliame hemoglobine gali būti pavaizduoti įvairių tipų polipeptidinėmis grandinėmis: α, β, γ, δ, ε, ξ (atitinkamai, graikiškai – alfa, beta, gama, delta, epsilonas, xi). Hemoglobino molekulėje yra dvi dviejų skirtingų tipų grandinės.

Hemas yra prijungtas prie baltymo subvieneto, pirma, per histidino liekaną geležies koordinacine jungtimi, ir, antra, per pirolio žiedų ir hidrofobinių aminorūgščių hidrofobinius ryšius. Hemas yra tarsi jo grandinės „kišenėje“ ir susidaro hemo turintis protomeras.

Normalios hemoglobino formos

Yra keletas normalių hemoglobino variantų:

• HbP – primityvus hemoglobinas, turi 2 ξ ir 2 ε grandines, atsiranda embrione tarp 7-12 gyvenimo savaičių;
• HbF - vaisiaus hemoglobinas, turi 2 α ir 2 γ grandines, atsiranda po 12 savaičių intrauterinio vystymosi ir yra pagrindinis po 3 mėnesių;
• HbA - suaugusiųjų hemoglobinas, dalis yra 98%, turi 2 α- ir 2 β grandines, atsiranda vaisiui po 3 gyvenimo mėnesių ir gimus yra 80% viso hemoglobino;
• HbA 2 - suaugusiųjų hemoglobinas, dalis yra 2%, yra 2 α- ir 2 δ grandinės;
• HbO 2 – oksihemoglobinas, susidaro jungiantis deguoniui plaučiuose, plaučių venose yra 94-98% viso hemoglobino kiekio;
• HbCO 2 – karbohemoglobinas, susidaro anglies dioksidui jungiantis audiniuose, veniniame kraujyje jis sudaro 15-20% viso hemoglobino kiekio.

Patologinės hemoglobino formos

• HbS – pjautuvinių ląstelių hemoglobinas;
• MetHb – methemoglobinas, hemoglobino forma, kurioje vietoj dvivalenčio geležies jonas yra geležies jonas. Ši forma dažniausiai susidaro spontaniškai, tokiu atveju jai atkurti pakanka ląstelės fermentinio pajėgumo. Naudojant sulfonamidus, natrio nitritą ir maisto nitratus, o kai trūksta askorbo rūgšties, paspartėja Fe 2+ perėjimas prie Fe 3+. Susidaręs metHb nesugeba surišti deguonies ir atsiranda audinių hipoksija. Geležies jonams atkurti klinikoje naudojama askorbo rūgštis ir metileno mėlynasis;
• Hb-CO – karboksihemoglobinas, susidaro esant CO (anglies monoksidui) įkvepiamame ore. Kraujyje jo nuolat yra mažomis koncentracijomis, tačiau jo dalis gali skirtis priklausomai nuo sąlygų ir gyvenimo būdo. Anglies monoksidas yra aktyvus hemo turinčių fermentų, ypač citochromo oksidazės, 4-ojo kvėpavimo grandinės komplekso, inhibitorius;
• HbA 1С -

Jų nebaltyminė dalis yra hemas – struktūra, apimanti porfirino žiedą (sudarytą iš 4 pirolio žiedų) ir Fe 2+ jonus. Geležis prie porfirino žiedo jungiasi dviem koordinaciniais ir dviem kovalentiniais ryšiais.

Hemoglobino struktūra

Hemoglobino A struktūra

Baltymų subvienetai normaliame hemoglobine gali būti pavaizduoti įvairių tipų polipeptidinėmis grandinėmis: α, β, γ, δ, ε, ξ (atitinkamai, graikiškai – alfa, beta, gama, delta, epsilonas, xi). Hemoglobino molekulėje yra dvi dviejų skirtingų tipų grandinės.

Hemas yra prijungtas prie baltymo subvieneto, pirma, per histidino liekaną geležies koordinacine jungtimi, ir, antra, per pirolio žiedų ir hidrofobinių aminorūgščių hidrofobinius ryšius. Hemas yra tarsi jo grandinės „kišenėje“ ir susidaro hemo turintis protomeras.

Normalios hemoglobino formos

• HbP – primityvus hemoglobinas, turintis 2ξ ir 2ε grandines, atsiranda embrione 7–12 savaičių amžiaus,
• HbF - vaisiaus hemoglobinas, turintis 2α ir 2γ grandines, atsiranda po 12 savaičių intrauterinio vystymosi ir yra pagrindinis po 3 mėnesių,
• HbA – suaugusiųjų hemoglobinas, dalis 98%, turi 2α- ir 2β grandines, vaisiui atsiranda po 3 gyvenimo mėnesių ir gimus sudaro 80% viso hemoglobino,
• HbA 2 - suaugusiųjų hemoglobinas, dalis yra 2%, yra 2α ir 2δ grandinės,
• HbO 2 – oksihemoglobinas, susidaro jungiantis deguoniui plaučiuose, plaučių venose sudaro 94-98% viso hemoglobino kiekio,
• HbCO 2 – karbohemoglobinas, susidaro anglies dioksidui susijungus audiniuose, veniniame kraujyje yra 15-20% viso hemoglobino kiekio.

Galite paklausti arba palikti savo nuomonę.

Hemoglobino tipai, diagnozė ir tyrimo rezultatų interpretacija

Hemoglobinas – organizmui gyvybiškai svarbus baltymas, atliekantis keletą funkcijų, tačiau pagrindinė – deguonies pernešimas į audinius ir ląsteles. Hemoglobino trūkumas gali sukelti rimtų pasekmių. Būtent šis baltymas dėl jame esančios geležies suteikia kraujui sodrią raudoną spalvą. Hemoglobinas randamas raudonuosiuose kraujo kūneliuose ir susideda iš geležies ir globino (baltymų) junginių.

Hemoglobinas - rūšys ir funkcijos

Hemoglobino reikšmė ir tipai kraujyje

Žmogaus kraujyje turi būti pakankamai hemoglobino, kad audiniai gautų reikiamą deguonies kiekį. Kiekvienoje hemoglobino molekulėje yra geležies atomų, kurie suriša deguonį.

Yra trys pagrindinės hemoglobino funkcijos:

1. deguonies transportavimas. Garsiausia savybė. Žmogus įkvepia oro, deguonies molekulės patenka į plaučius, o iš ten pernešamos į kitas ląsteles ir audinius. Hemoglobinas suriša deguonies molekules ir jas perneša. Jei ši funkcija sutrinka, prasideda deguonies badas, kuris ypač pavojingas smegenims.
2. anglies dioksido transportavimas. Be deguonies, hemoglobinas gali surišti ir pernešti anglies dioksido molekules, o tai taip pat svarbu.
3. PH lygio palaikymas. Anglies dioksidas, besikaupiantis kraujyje, sukelia jo rūgštėjimą. To nereikėtų leisti, anglies dioksido molekulės turi būti nuolat šalinamos.

Žmogaus kraujyje baltymų yra kelių rūšių. Yra šie hemoglobino tipai:

• Oksihemoglobinas. Tai hemoglobinas su surištomis deguonies molekulėmis. Jo randama arteriniame kraujyje, todėl yra ryškiai raudonos spalvos.
• Karboksihemoglobinas. Hemoglobinas su surištomis anglies dioksido molekulėmis. Jie pernešami į plaučius, kur pašalinamas anglies dioksidas, o hemoglobinas vėl prisotinamas deguonimi. Šio tipo baltymo bus veniniame kraujyje, kuris yra tamsesnis ir storesnis.
• Glikuotas hemoglobinas. Tai neatsiejamas baltymų ir gliukozės junginys. Šios rūšies gliukozė kraujyje gali cirkuliuoti ilgą laiką, todėl ji naudojama cukraus kiekiui kraujyje nustatyti.
• Vaisiaus hemoglobinas. Šio hemoglobino galima rasti vaisiaus ar naujagimio kraujyje pirmosiomis gyvenimo savaitėmis. Tai hemoglobinas, kuris yra aktyvesnis deguonies pernešimo požiūriu, tačiau greitai suyra veikiamas aplinkos veiksnių.
• Methemoglobinas. Tai hemoglobinas, susijęs su įvairiomis cheminėmis medžiagomis. Jo augimas gali rodyti kūno apsinuodijimą. Ryšiai tarp baltymų ir agentų yra gana stiprūs. Padidėjus šio tipo hemoglobino kiekiui, sutrinka audinių prisotinimas deguonimi.
• Sulfhemoglobinas. Šio tipo baltymai kraujyje atsiranda vartojant įvairius vaistus. Jo kiekis paprastai neviršija 10%.

Hemoglobino lygio diagnozė

Hemoglobino lygio tyrimas: tikslas, paruošimas ir procedūra

Hemoglobinas įtraukiamas į klinikinį kraujo tyrimą. Todėl dažniausiai skiriamas bendras kraujo tyrimas ir įvertinami visi rodikliai, net jei svarbus tik hemoglobinas.

Jei įtariamas diabetas, atliekama atskira glikuoto hemoglobino analizė. Tuo pačiu metu pacientas yra padidėjęs troškulys, dažnas šlapinimasis, jis greitai pavargsta, dažnai serga virusinėmis ligomis.

Bet kokiu atveju kraujas imamas ryte tuščiu skrandžiu. Pageidautina, kad nuo paskutinio valgymo būtų praėję bent 8 valandos. Analizės išvakarėse nepageidautina sportuoti, rūkyti, gerti alkoholį ir bet kokius vaistus. Jei kai kurių vaistų negalima atšaukti, apie juos reikia pranešti gydančiam gydytojui. Dietos laikytis nebūtina, tačiau rekomenduojama susilaikyti nuo riebaus ir kepto maisto, nes gali keistis rodikliai. Nėštumo metu hemoglobino (ir kitų rodiklių apskritai) analizė atliekama dažnai, kartą per kelias savaites, jei reikia, kas savaitę.

Gydytojas gali įtarti hemoglobino trūkumą ir nurodyti atlikti kraujo tyrimą, kad patikrintų, ar pacientui nėra žemo kraujospūdžio, nuovargio, silpnumo, galvos skausmo ir galvos svaigimo, alpimo, plaukų slinkimo ir trapių nagų.

Įvairiose laboratorijose hemoglobino kraujo tyrimas atliekamas įvairiais būdais, priklausomai nuo turimų instrumentų. Ar išmatuojamas geležies kiekis hemoglobine, arba įvertinamas kraujo tirpalo spalvos sodrumas.

Naudingas vaizdo įrašas - padidėjęs glikuotas hemoglobinas.

Dažniausiai hemoglobino kiekiui matuoti naudojama druskos rūgštis. Šis metodas vadinamas Saly metodu. Gauta medžiaga sumaišoma su rūgštimi tam tikru kiekiu, o po to distiliuotu vandeniu atkuriama iki standartinės spalvos. Hemoglobino kiekis nustatomas pagal gauto tūrio santykį su priimtais standartais. Sali metodas naudojamas ilgą laiką, jis yra šiek tiek ilgas ir subjektyvus, daugiausia priklausomas nuo žmogiškojo faktoriaus. Tačiau šiuolaikinė medicina leidžia nustatyti hemoglobino lygį tikslesniais ir automatizuotais metodais, naudojant prietaisą, vadinamą hemometru. Šis metodas yra greitesnis, bet taip pat gali duoti iki 3 gramų litre neatitikimų.

Analizės iššifravimas

Hemoglobinas: nukrypimų norma ir priežastys

Tik gydytojas turėtų iššifruoti analizės rezultatą. Nepaisant akivaizdaus paprastumo (pakanka išsiaiškinti normą ir palyginti rezultatą), gali būti neatitikimų. Be to, gydytojas įvertins likusius rodiklius ir galės nustatyti, kokį dar tyrimą reikia atlikti.

• Vyrų hemoglobino norma yra didesnė nei moterų. Tai yra g / l, moterims - g / l.
• Nėštumo metu dėl padidėjusio kraujo tūrio hemoglobino kiekis gali sumažėti iki 90 g/l.
• Mažam vaikui norma dar didesnė. Jei tai naujagimis, jo hemoglobinas gali viršyti 200 g/l. Su amžiumi lygis mažėja dėl vaisiaus hemoglobino skilimo.

Glikuotas hemoglobinas nustatomas priklausomai nuo bendrojo kiekio. Paprastai jis yra ne didesnis kaip 6,5%. Moterims hemoglobino kiekis sumažėja menstruacijų metu, ir tai laikoma normalia dėl tam tikro kraujo netekimo. Šiuo metu vg / l rodiklis nelaikomas nuokrypiu. Iššifruodamas gydytojas turi atsižvelgti į veiksnius, turinčius įtakos paciento hemoglobino kiekiui: tai operacijos, kraujavimas (menstruacinis, hemoroidinis ir net dantenų kraujavimas).

Žemas hemoglobino kiekis laikomas žemiau/l.

Jei šis ženklas pasiekia g / l, tai yra kritinis hemoglobino sumažėjimas, todėl reikia hospitalizuoti ir stebėti. Su tokia anemija kenčia visi kūno organai ir sistemos. Hemoglobino kiekio sumažėjimo priežastys gali būti ne tik įvairūs kraujavimai, bet ir reprodukcinės sistemos organų patologijos, infekcijos, autoimuninės ir paveldimos ligos, vėžiniai navikai. Todėl, kai hemoglobino kiekis chroniškai mažas, pageidautina atlikti papildomą tyrimą.

Padidėjęs hemoglobino kiekis (didelis/l) visai nėra geras ženklas ir nerodo pakankamo deguonies kiekio audiniuose. Tai normalu, kai esate aplinkoje, kurioje trūksta deguonies, pavyzdžiui, dirbate dideliame aukštyje. Padidėjęs hemoglobino kiekis gali rodyti vidaus organų veiklos sutrikimus, vėžį, bronchinę astmą, sunkias širdies ir plaučių ligas, tuberkuliozę ir kt.

Pastebėjote klaidą? Pasirinkite jį ir paspauskite Ctrl + Enter, kad praneštumėte mums.

Komentarai

Tik jūsų straipsnis padėjo man susidoroti su pastebėtu žemu hemoglobino kiekiu. Viskas, ką iki šiol skaičiau, yra už mano žinių ribų. Ačiū!

Pridėti komentarą Atšaukti atsakymą

Straipsnio tęsinyje

Mes esame socialinėje erdvėje tinklai

Komentarai

• DOTAIJA - 2017-09-25
• Tatjana - 2017.09.25
• Ilona - 2017-09-24
• Lara - 2017-09-22
• Tatjana - 2017.09.22
• Mila - 2017-09-21

Klausimų temos

Analizės

Ultragarsas / MRT

Facebook

Nauji klausimai ir atsakymai

Autoriaus teisės © 2017 diagnozlab.com | Visos teisės saugomos. Maskva, Šv. Trofimova, 33 | Kontaktai | Svetainės žemėlapis

Šio puslapio turinys yra skirtas tik edukaciniams ir informaciniams tikslams ir negali būti ir nėra viešas pasiūlymas, kurį nustato 3 str. Rusijos Federacijos civilinio kodekso Nr. 437. Pateikta informacija yra tik informacinio pobūdžio ir nepakeičia apžiūros bei konsultacijos su gydytoju. Yra kontraindikacijų ir galimų šalutinių poveikių, pasitarkite su specialistu

Patologinės hemoglobino formos

Iki šiol žinoma daugiau nei 200 patologinių hemoglobinų formų, kurios nuo įprastos skiriasi globino polipeptidinės grandinės struktūra, kai viena ar kelios aminorūgštys pakeičiamos kitomis arba jų nėra.

Dažniausias paveldimas sutrikimas yra hemoglobinopatijos S (pjautuvinė anemija), kurią galima patvirtinti pjautuvinių ląstelių tyrimais (žr. 3.3.2). Patologinio hemoglobino tyrimas Patologiniai hemoglobino dariniai yra:

Karboksihemoglobinas(HbCO) Susidaro hemoglobinui susijungus su anglies monoksidu (CO). Šis procesas normaliomis sąlygomis įmanomas 2-4 proc. CO paprastai susidaro irstant hemoglobinui, kai susidaro verdoglobinas, skilinėjant metino tiltui. CH grupė (metino grupė) neprarandama, bet paverčiama CO. CO gali aktyvuoti guanilato ciklazę, sukeldamas vėlesnius įvykius tikslinėje ląstelėje. Karboksihemoglobinas yra stiprus junginys, silpnai disocijuojantis, negalintis prijungti deguonies. Be to, esant karboksihemoglobinui, sutrinka oksihemoglobino deoksigenacija (Holdeno efektas). Kai įkvepiamame ore anglies monoksido koncentracija yra apie 0,1%, 50% hemoglobino prisijungia prie jo per 1/130 sekundės (hemoglobinas turi didesnį afinitetą anglies monoksidui nei deguoniui). Yra trys apsinuodijimo anglies monoksidu laipsniai. Pirmasis pasireiškia stipriais galvos skausmais, dusuliu ir pykinimu. Antrajam prie pirmojo pasireiškimo taip pat būdingas raumenų silpnumas ir raudonų dėmių buvimas ant veido. Trečias laipsnis – koma (skaisčiai raudonas veidas, galūnių cianozė, temperatūra 38-40C, traukuliai). Būna netipinių formų – žaibiškai greitai nukritus kraujospūdžiui, blyškumas (balta asfiksija). Galimas lėtinis apsinuodijimas anglies monoksidu. Jei maždaug 70% hemoglobino yra susijusi su anglies monoksidu, organizmas miršta nuo hipoksijos. Kraujas turi alyvinį atspalvį ("bruknių sulčių spalva"). Karboksihemoglobino absorbcijos spektras yra labai panašus į oksihemoglobino absorbcijos spektrą – dvi plonos tamsios linijos geltonai žalioje spektro dalyje, tačiau jos šiek tiek pasislinkusios link violetinio galo. Kad būtų galima tiksliau atpažinti oksihemoglobiną ir karboksihemoglobiną, į tiriamąjį tirpalą reikia įpilti Stokso reagento (vyno geležies amoniako tirpalo). Kadangi šis reagentas yra stiprus reduktorius, jo dedant į oksihemoglobino tirpalą, pastarasis redukuojamas iki hemoglobino, kurio absorbcijos spektras yra viena tamsi linija. Karboksihemoglobino absorbcijos spektras nesikeičia, kai pridedamas Stokso reagentas, nes tai neturi jokios įtakos šiam ryšiui. Jis naudojamas teismo medicinos praktikoje diagnozuojant skirtumą tarp mirties nuo mechaninės asfiksijos (uždusimo) ir apsinuodijimo anglies monoksidu.

Methemoglobinas(HbOH)- gali susidaryti normaliomis sąlygomis (1-2%) utilizuojant azoto oksidą. Methemoglobinas fiziologinėmis sąlygomis dalyvauja ne tik azoto oksido panaudojime, bet ir geba surišti cianidus, reaktyvindamas kvėpavimo fermentus. Cianidai susidaro nuolat fiziologinėmis sąlygomis (dėl aldehidų, ketonų ir alfa hidroksi rūgščių sąveikos su cianohidrinu, taip pat dėl ​​nitrilų metabolizmo). Fermentas rodonazė (kepenys, inkstai ir antinksčiai) taip pat dalyvauja cianidų panaudojime. Šis fermentas katalizuoja sieros cianidų pridėjimą, dėl kurio susidaro tiocianatai – 200 kartų mažiau toksiškų medžiagų. Methemoglobinas gali surišti vandenilio sulfidą, natrio azitą, tiocianatus, natrio fluoridą, formiatą, arseno rūgštį ir kitus nuodus. Methemoglobinas dalyvauja šalinant vandenilio peroksido perteklių, sunaikinant jį į vandenį ir atominį deguonį, paverčiant oksihemoglobinu. Paprastai methemoglobinas nesikaupia eritrocituose, nes. jie turi jo atkūrimo sistemą – fermentinę (NADP-reduktazė, arba diaforazė – 75%), nefermentinę (vitamino C – 12-16% ir sumažintą GLT – 9-12%).

Tai sudėtinga ir atliekama specializuotose laboratorijose.

biocheminiai kriterijai anemijai diagnozuoti

Jie apima: KLA (Nv, Er, Tsv. p., reticul.), MSN, MCHC, serumą. Fe, OZhSS, VZhSS, feritino lygis. Kraujo tyrimas atskleidžia Hb sumažėjimą ir Hb koncentracijos Er sumažėjimą. Er kiekis buvo sumažintas mažesniu mastu.

Pagrindinis hematologinis IDA požymis yra jo aštrus hipochromija: pl. P.< 0,85 – 0,4-0,6. В N- цв. п. – 0,85-1,05. ЖДА visada hipochrominis, nors ne visai hipochrominei anemijai trūksta Fe.

Aptikta mikrocitozė (Er skersmuo< 6,8 мкм), анизо- и пойкилоцитоз. Количество ретикулоцитов, как правило нормальное, за исключением случаев кровопотери или на фоне лечения препаратами Fe.

Kai IDA sumažėja vidutinė Hb koncentracija eritrocituose(MCSU). Šis rodiklis atspindi eritrocitų prisotinimo hemoglobinu laipsnį ir N yra 30-38%. Tai yra Hb koncentracija gramais 100 ml kraujo.

Vidutinis Hb kiekis eritrocituose(MSN) – rodiklis, atspindintis absoliutų Hb kiekį viename eritrocite (N lygus pikogramoms (pg)). Šis rodiklis yra gana stabilus ir reikšmingai nekinta su IDA.

Jie yra lemiami diagnozuojant IDA. Tai apima: Fe, TIBC, LZhSS kiekį serume, transferino prisotinimo geležimi koeficientą. Kraujas šiems rodikliams tirti paimamas į specialius mėgintuvėlius, du kartus išplaunamas distiliuotu vandeniu. Pacientas neturėtų vartoti Fe preparatų likus 5 dienoms iki tyrimo.

Fe serume yra nehemo Fe kiekis, esantis serume (geležies transferinas, feritinas). N - 40,6-62,5 µmol / l. LVVR – skirtumas tarp TIBC ir Fe lygio serume (N turi būti ne mažesnis kaip 47 μmol/l).

Transferino prisotinimo faktorius atspindi specifinį Fe serumo iš TIBC tankį. N ne mažiau kaip 17%.

Pacientams, sergantiems IDA, sumažėja Fe koncentracija serume, padidėja TIBC ir LVVR, sumažėja transferino įsotinimo geležimi koeficientas.

Kadangi Fe atsargos IDA yra išeikvotos, serumo koncentracija sumažėja feritino (<мкг/л). Этот показатель является наиболее специфичным признаком дефицита Fe.

Fe atsargų įvertinimą taip pat galima nustatyti naudojant apgailėtinas pavyzdžiai. Sušvirkštus desferalio į raumenis arba į veną, su šlapimu paprastai išsiskiria 0,6-1,3 mg/d. Fe, o vartojant IDA, išskiriamo Fe kiekis sumažėja iki 0,4-0,2 mg/d.

Kaulų čiulpuose stebima eritroidinė hiperplazija su sideroblastų skaičiaus sumažėjimu.

Hemoglobinas. Hemoglobino kiekis kraujyje, lygis, hemoglobino matavimas.

Hemoglobinas – kvėpavimo pigmentas kraujyje, dalyvaujantis deguonies ir anglies dioksido pernešime, atliekantis buferines funkcijas, palaikantis pH. Esama eritrocituose (kraujo raudonieji kraujo kūneliai – kiekvieną dieną žmogaus organizmas pagamina 200 milijardų raudonųjų kraujo kūnelių). Jį sudaro baltyminė dalis – globinas – ir geležies turinti porfiritinė dalis – hemas. Tai ketvirtinės struktūros baltymas, sudarytas iš 4 subvienetų. Heme esanti geležis yra dvivalenčios formos.

Vyrų hemoglobino kiekis kraujyje yra šiek tiek didesnis nei moterų. Pirmųjų gyvenimo metų vaikams stebimas fiziologinis hemoglobino koncentracijos sumažėjimas. Hemoglobino kiekio kraujyje sumažėjimas (anemija) gali atsirasti dėl padidėjusio hemoglobino praradimo įvairaus kraujavimo metu arba dėl padidėjusio raudonųjų kraujo kūnelių naikinimo (hemolizės). Anemijos priežastis gali būti geležies, reikalingos hemoglobino sintezei, arba vitaminų, dalyvaujančių raudonųjų kraujo kūnelių (daugiausia B12, folio rūgšties) sintezei, trūkumas, taip pat specifinių hematologinių kraujo ląstelių susidarymo pažeidimas. ligų. Anemija gali atsirasti antriškai sergant įvairiomis lėtinėmis nehematologinėmis ligomis.

Alternatyvūs matavimo vienetai: g/l

Perskaičiavimo koeficientas: g/l x 0,1 ==> g/dal

Patologinės hemoglobino formos

Normalios hemoglobino formos

Hemoglobinas yra pagrindinis kraujo baltymas

Hemoglobinas priklauso hemoproteinų baltymų grupei, kuri yra chromoproteinų porūšis ir yra suskirstyta į nefermentinius baltymus (hemoglobiną, mioglobiną) ir fermentus (citochromus, katalazę, peroksidazę). Jų nebaltyminė dalis yra hemas – struktūra, apimanti porfirino žiedą (sudarytą iš 4 pirolio žiedų) ir Fe 2+ jonus. Geležis prie porfirino žiedo jungiasi dviem koordinaciniais ir dviem kovalentiniais ryšiais.

Hemoglobinas yra baltymas, susidedantis iš 4 hemo turinčių baltymų subvienetų. Tarpusavyje protomerai yra sujungti hidrofobinėmis, joninėmis, vandenilinėmis jungtimis pagal komplementarumo principą. Tuo pačiu metu jie sąveikauja ne savavališkai, o tam tikroje srityje - kontaktiniame paviršiuje. Šis procesas yra labai specifinis, kontaktas vienu metu vyksta dešimtyse taškų pagal papildomumo principą. Sąveiką vykdo priešingai įkrautos grupės, hidrofobinės sritys ir baltymo paviršiaus nelygumai.

Baltymų subvienetai normaliame hemoglobine gali būti pavaizduoti įvairių tipų polipeptidinėmis grandinėmis: α, β, γ, δ, ε, ξ (atitinkamai, graikiškai – alfa, beta, gama, delta, epsilonas, xi). Hemoglobino molekulėje yra dvi dviejų skirtingų tipų grandinės.

Hemas yra prijungtas prie baltymo subvieneto, pirma, per histidino liekaną geležies koordinacine jungtimi, ir, antra, per pirolio žiedų ir hidrofobinių aminorūgščių hidrofobinius ryšius. Hemas yra tarsi jo grandinės „kišenėje“ ir susidaro hemo turintis protomeras.

Yra keletas normalių hemoglobino variantų:

HbP – primityvus hemoglobinas, turintis 2ξ ir 2ε grandines, atsiranda embrione 7–12 gyvenimo savaičių,

HbF - vaisiaus hemoglobinas, turintis 2α ir 2γ grandines, atsiranda po 12 savaičių intrauterinio vystymosi ir yra pagrindinis po 3 mėnesių,

HbA - suaugusiųjų hemoglobinas, dalis yra 98%, turi 2α ir 2β grandines, atsiranda vaisiui po 3 gyvenimo mėnesių ir gimus yra 80% viso hemoglobino,

HbA 2 - suaugusiųjų hemoglobinas, dalis yra 2%, yra 2α ir 2δ grandinės,

HbO 2 - oksihemoglobinas, susidarantis jungiantis deguoniui plaučiuose, plaučių venose sudaro 94-98% viso hemoglobino kiekio,

· HbCO 2 – karbohemoglobinas, susidarantis jungiantis anglies dioksidui audiniuose, veniniame kraujyje yra 15-20% viso hemoglobino kiekio.

HbS yra pjautuvo pavidalo ląstelių hemoglobinas.

MetHb yra methemoglobinas, hemoglobino forma, kurioje vietoj dvivalenčio geležies jonas yra geležies jonas. Ši forma dažniausiai susidaro spontaniškai, tokiu atveju jai atkurti pakanka ląstelės fermentinio pajėgumo. Naudojant sulfonamidus, natrio nitritą ir maisto nitratus, o kai trūksta askorbo rūgšties, paspartėja Fe 2+ perėjimas prie Fe 3+. Susidaręs metHb nesugeba surišti deguonies ir atsiranda audinių hipoksija. Geležies jonams atkurti klinikoje naudojama askorbo rūgštis ir metileno mėlynasis.

Hb-CO – karboksihemoglobinas, susidaro esant CO (anglies monoksidui) įkvepiamame ore. Kraujyje jo nuolat yra mažomis koncentracijomis, tačiau jo dalis gali skirtis priklausomai nuo sąlygų ir gyvenimo būdo.

Anglies monoksidas yra aktyvus fermentų, kurių sudėtyje yra hemo, inhibitorius, ypač kvėpavimo grandinės komplekso citochromo oksidazės 4.

HbA 1C – glikozilintas hemoglobinas. Jo koncentracija didėja sergant lėtine hiperglikemija ir yra geras gliukozės kiekio kraujyje atrankos rodiklis ilgą laiką.

Mioglobinas taip pat gali surišti deguonį.

Mioglobinas yra viena polipeptidinė grandinė, susidedanti iš 153 aminorūgščių, kurių molekulinė masė yra 17 kDa ir savo struktūra panaši į hemoglobino β grandinę. Baltymas yra lokalizuotas raumenų audinyje. Mioglobinas turi didesnį afinitetą deguoniui nei hemoglobinas. Ši savybė lemia mioglobino funkciją – deguonies nusėdimą raumenų ląstelėje ir jo panaudojimą tik žymiai sumažėjus daliniam O 2 slėgiui raumenyje (iki 1-2 mm Hg).

Deguonies prisotinimo kreivės rodo skirtumą tarp mioglobino ir hemoglobino:

Tas pats 50% prisotinimas pasiekiamas esant visiškai skirtingoms deguonies koncentracijoms – apie 26 mm Hg. dėl hemoglobino ir 5 mm Hg. dėl mioglobino,

· esant fiziologiniam daliniam deguonies slėgiui nuo 26 iki 40 mm Hg. hemoglobinas yra prisotintas 50-80%, o mioglobinas - beveik 100%.

Taigi mioglobinas lieka prisotintas deguonimi, kol deguonies kiekis ląstelėje sumažėja iki ribinių verčių. Tik po to prasideda deguonies išsiskyrimas metabolinėms reakcijoms.

Hemoglobinas

Hemoglobinas yra ketvirtinės struktūros baltymas, sudarytas iš keturių subvienetų. Heme esanti geležis yra dvivalenčios formos. Yra tokių fiziologinių hemoglobino formų:

Oksihemoglobinas (H b O 2) – hemoglobino junginys su deguonimi, daugiausia susidaro arteriniame kraujyje ir suteikia jam raudoną spalvą (deguonis jungiasi su geležies atomu per koordinacinį ryšį);

Sumažintas hemoglobinas arba deoksihemoglobinas (H b H) – tai hemoglobinas, kuris audiniams suteikė deguonies;

Karboksihemoglobinas (H bC O 2) - hemoglobino ir anglies dioksido junginys, daugiausia susidaro veniniame kraujyje, todėl kraujas įgauna tamsią vyšninę spalvą.

Patologinės hemoglobino formos:

Karbhemoglobinas (H bC O) susidaro apsinuodijus anglies monoksidu (CO), o hemoglobinas praranda gebėjimą jungti deguonį;

Methemoglobinas susidaro veikiant nitritams, nitratams ir kai kuriems vaistams (vyksta juodosios geležies perėjimas į trivalentę, susidarant methemoglobinui – HbMet).

Standartinis cianmethemoglobino metodas nustato visas hemoglobino formas be jų diferencijavimo.

Hemoglobino kiekio kraujyje sumažėjimas (anemija) yra hemoglobino praradimo įvairių tipų kraujavimo metu arba padidėjusio raudonųjų kraujo kūnelių sunaikinimo (hemolizės) rezultatas. Anemijos priežastis gali būti geležies, reikalingos hemoglobino sintezei, arba vitaminų, dalyvaujančių raudonųjų kraujo kūnelių (daugiausia B12 ir folio rūgšties) sintezei, trūkumas, taip pat kraujo ląstelių susidarymo pažeidimas specifinėse hematologinėse. ligų. Anemija gali atsirasti dėl lėtinių somatinių ligų.

Matavimo vienetai: gramai litre (g/l) .

Pamatinės vertės: žr. lentelę. 2-2.

2-2 lentelė. Normalios hemoglobino vertės

Hemoglobino kiekis padidėja sergant ligomis, kurias lydi raudonųjų kraujo kūnelių skaičiaus padidėjimas (pirminė ir antrinė eritrocitozė), hemokoncentracija, įgimtos širdies ydos, plaučių širdies nepakankamumas, taip pat dėl ​​fiziologinių priežasčių (aukštų kalnų gyventojams, pilotams po aukšto lygio -skridimai į aukštį, alpinistai po padidinto fizinio krūvio).

Sumažėjęs hemoglobino kiekis pastebimas sergant įvairių etiologijų anemija (pagrindinis simptomas).

• Ar tu čia:
• namai
• Neurologija
• Laboratorinė diagnostika
• Hemoglobinas

Neurologija

Atnaujinti neurologijos straipsniai

© 2018 Visos medicinos paslaptys MedSecret.net

Hemoglobino rūšys, jo junginiai, jų fiziologinė reikšmė

Yra trys hemoglobino tipai; iš pradžių embrionas turi primityvų hemoglobiną (HbP) – iki 4-5 mėn. intrauterinis gyvenimas, tada pradeda ryškėti vaisiaus hemoglobinas (HbF), kurio kiekis padidėja iki 6-7 mėn. intrauterinis gyvenimas. Nuo šio laikotarpio hemoglobino A (suaugusiųjų) padidėjimas, kurio didžiausia vertė siekia 9 mėnesius. intrauterinis gyvenimas (90%). Vaisiaus hemoglobino kiekis gimimo metu yra vienas iš pilnametystės požymių: kuo daugiau HbF, tuo mažiau pilnas vaikas. Reikėtų pažymėti, kad HbF, esant 2,3 difosfogliceratui (DFG yra eritrocitų membranos metabolinis produktas, kai trūksta deguonies), nekeičia jo afiniteto deguoniui, priešingai nei HbA, kurio afinitetas deguoniui mažėja.

Hb rūšys skiriasi viena nuo kitos cheminio giminingumo O2 laipsniu. Taigi, HvF fiziologinėmis sąlygomis turi didesnį afinitetą O2 nei HvA. Ši svarbiausia HvF savybė sukuria optimalias sąlygas O2 transportavimui vaisiaus krauju.

Hemoglobinas yra kraujo pigmentas, kurio vaidmuo yra pernešti deguonį į organus ir audinius, pernešti anglies dvideginį iš audinių į plaučius, be to, tai tarpląstelinis buferis, palaikantis optimalų pH metabolizmui. Hemoglobinas yra eritrocituose ir sudaro 90% jų sausos masės. Už eritrocitų ribų hemoglobinas praktiškai neaptinkamas.

Chemiškai hemoglobinas priklauso chromoproteinų grupei. Jo protezų grupė, kuriai priklauso geležis, vadinama hemu, baltyminis komponentas vadinamas globinu. Hemoglobino molekulėje yra 4 hemos ir 1 globinas.

Fiziologiniai hemoglobinai apima HbA (suaugusiųjų hemoglobinas) ir HbF (vaisiaus hemoglobinas, kuris sudaro didžiąją vaisiaus hemoglobino dalį ir beveik visiškai išnyksta 2-aisiais vaiko gyvenimo metais). Šiuolaikiniai elektroforezės tyrimai įrodė, kad egzistuoja mažiausiai dvi normalaus hemoglobino A atmainos: A1 (pagrindinis) ir A2 (lėtas). Didžiąją suaugusiųjų hemoglobino dalį (96–99%) sudaro HbAl, kitų frakcijų (A2 F) kiekis neviršija 1–4%. Kiekvienam hemoglobino tipui, tiksliau jo globino daliai, būdinga „polipeptidinė formulė“. Taigi, HbAl žymimas ά2 β2, tai yra, jis susideda iš dviejų ά grandinių ir dviejų β grandinių (iš viso 574 aminorūgščių liekanos, išdėstytos griežtai apibrėžta tvarka). Kiti normalių hemoglobinų tipai – F, A2 turi bendrą β-peptidinę grandinę su HbAl, tačiau skiriasi antrosios polipeptidinės grandinės struktūra (pavyzdžiui, HbF struktūrinė formulė yra ά2γ2).

Be fiziologinių hemoglobinų, yra dar keletas patologinių hemoglobino atmainų. Patologinis hemoglobinas atsiranda dėl įgimto, paveldimo hemoglobino susidarymo defekto.

Cirkuliuojančiuose raudonuosiuose kraujo kūneliuose hemoglobinas yra nuolatinės grįžtamosios reakcijos būsenoje. Jis tada

pritvirtina deguonies molekulę (plaučių kapiliaruose), tada ją atiduoda (audinių kapiliaruose).

Pagrindiniai hemoglobino junginiai yra: HHb – redukuotas hemoglobinas ir HbCO2 – junginys su anglies dioksidu (karbohemoglobinas). Daugiausia jų randama veniniame kraujyje ir suteikia jam tamsią vyšninę spalvą.

HbO2 – oksihemoglobinas – daugiausia randamas arteriniame kraujyje, suteikiant jam raudoną spalvą. HbO2 yra itin nestabilus junginys, jo koncentraciją lemia dalinis O2 slėgis (pO2): kuo didesnis pO2, tuo daugiau susidaro HbO2 ir atvirkščiai. Visi minėti hemoglobino junginiai yra fiziologiniai.

Hemoglobinas veniniame kraujyje su mažu daliniu deguonies slėgiu yra susietas su 1 vandens molekule. Toks hemoglobinas vadinamas sumažintu (atkurtu) hemoglobinu. Arteriniame kraujyje, kuriame yra didelis dalinis deguonies slėgis, hemoglobinas yra susijęs su 1 deguonies molekule ir vadinamas oksihemoglobinu. Per nuolatinį oksihemoglobino pavertimą sumažintu hemoglobinu ir atvirkščiai, deguonis iš plaučių perduodamas į audinius. Anglies dioksido suvokimas audinių kapiliaruose ir jo patekimas į plaučius taip pat yra hemoglobino funkcija. Audiniuose oksihemoglobinas, suteikiantis deguonį, paverčiamas sumažintu hemoglobinu. Redukuoto hemoglobino rūgštinės savybės yra 70 kartų silpnesnės už oksihemoglobino savybes, todėl jo laisvieji valentiniai junginiai suriša anglies dioksidą. Taigi anglies dioksidas hemoglobino pagalba tiekiamas iš audinių į plaučius. Plaučiuose susidaręs oksihemoglobinas dėl savo didelių rūgščių savybių kontaktuoja su šarminiais karbohemoglobino valentais, išstumdamas anglies dioksidą. Kadangi pagrindinė hemoglobino funkcija yra aprūpinti audinius deguonimi, tai bet kokiomis sąlygomis kartu su hemoglobino koncentracijos kraujyje sumažėjimu arba jo kokybiniais pokyčiais išsivysto audinių hipoksija.

Tačiau yra ir patologinių hemoglobino formų.

Hemoglobinas turi savybę patekti į disocijuojamus junginius ne tik su deguonimi ir anglies dioksidu, bet ir su kitomis dujomis. Dėl to susidaro karboksihemoglobinas, oksinitro hemoglobino sulfhemoglobinas.

Karboksihemoglobinas (oksikarbonas) disocijuoja kelis šimtus kartų lėčiau nei oksihemoglobinas, todėl net nedidelė anglies monoksido (CO) koncentracija ore (0,07 %) suriša apie 50 % organizme esančio hemoglobino ir atima iš jo gebėjimą pernešti. deguonies, yra mirtina. Karboksihemoglobinas (HbCO) yra labai stiprus junginys su anglies monoksidu dėl anglies monoksido cheminių savybių Hb atžvilgiu. Paaiškėjo, kad jo afinitetas Hb yra daug didesnis nei O2 afinitetas Hb. Todėl, šiek tiek padidėjus CO koncentracijai aplinkoje, susidaro labai didelis kiekis HbCO. Jei organizme yra daug HvCO, atsiranda deguonies badas. Tiesą sakant, kraujyje yra daug O2, o audinių ląstelės jo negauna, nes. HbCO yra stiprus junginys su O2.

Methemoglobinas yra stabilesnis hemoglobino junginys su deguonimi nei oksihemoglobinas, atsirandantis apsinuodijus tam tikrais vaistais – fenacetinu, antipirinu, sulfonamidais. Šiuo atveju dvivalentė protezų grupės geležis, oksiduota, virsta trivalenčia. Methemoglobinas (MetHb) – oksiduota Hb forma, kraujas suteikia rudą spalvą. MetHb susidaro, kai Hb yra veikiamas bet kokių oksiduojančių medžiagų: nitratų, peroksidų, kalio permanganato, raudonųjų kraujo druskų ir kt. Tai stabilus junginys, nes geležis iš feroformo (Fe++) pereina į feriformą (Fe+++), kuris negrįžtamai suriša O2. Kai organizme susidaro dideli MetHb kiekiai, atsiranda ir deguonies trūkumas (hipoksija).

Sulfhemoglobinas kraujyje kartais randamas vartojant vaistus (sulfonamidus). Sulfhemoglobino kiekis retai viršija 10%. Sulfhemoglobinemija yra negrįžtamas procesas. Kadangi pažeisti eritrocitai

sunaikinami tuo pačiu metu kaip ir įprasti, hemolizės reiškinių nepastebima, o sulfhemoglobinas kraujyje gali būti kelis mėnesius. Remiantis šia sulfhemoglobino savybe, yra pagrįstas normalių eritrocitų buvimo periferiniame kraujyje laiko nustatymo metodas.

Hemoglobinas yra būtinas žmogaus gyvybei baltymas, jis atlieka daugybę funkcijų, iš kurių pagrindinė yra deguonies pernešimas į ląsteles ir audinius. Yra keletas hemoglobino formų, kurių kiekviena turi savo ypatybes.

Tipai pagal baltymų kiekį

Priklausomai nuo baltymų kiekio žmogaus hemoglobino formoje, yra dviejų tipų. Tai fiziologiniai ir nenormalūs.

Fiziologinio tipo hemoglobino formos atsiranda tam tikrais žmogaus gyvenimo etapais. Tačiau patologinės susidaro tuo atveju, jei globine yra neteisinga daugybės aminorūgščių išdėstymo seka.

Pagrindinis pagal formą

Žmogaus kūne gali būti:

1. Oksihemoglobinas. Ši medžiaga sąveikauja su deguonies molekulėmis. Jo yra arterijų kraujyje, todėl jis turi sodrią raudoną spalvą.
2. Karboksihemoglobinas. Šio tipo baltymai sąveikauja su anglies dioksido molekulėmis. Pateiktos molekulės prasiskverbia į plaučių audinius, kur pašalinamas anglies dioksidas ir deguonis prisotinamas hemoglobinu. Šio tipo baltymų yra veniniame kraujyje, dėl to jis turi tamsesnę spalvą ir didesnį tankį.
3. Methemoglobinas. Tai medžiaga, kuri sąveikauja su įvairiomis cheminėmis medžiagomis. Patologinė hemoglobino forma ir šios medžiagos kiekio padidėjimas gali rodyti kūno apsinuodijimą, audinių prisotinimo deguonimi pažeidimą.
4. Mioglobinas. Veikia kaip visavertis raudonųjų kraujo kūnelių analogas. Pagrindinis skirtumas tik tas, kad šio baltymo vieta yra širdies raumuo. Pažeidus raumenis, mioglobinas patenka į kraują, o po to dėl inkstų veiklos pasišalina iš organizmo. Tačiau yra galimybė užsikimšti inkstų kanalėliams, kurie gali išprovokuoti jo audinių mirtį. Tokiose situacijose neatmetama inkstų nepakankamumo ir deguonies trūkumo audiniuose atsiradimas.

Kiti hemoglobino tipai

Įvairiuose informacijos šaltiniuose taip pat išskiriamos šios hemoglobino formos:

1. Glikuotas hemoglobinas. Ši forma yra neatsiejamas gliukozės ir baltymų junginys. Šio tipo gliukozė krauju gali judėti ilgą laiką, todėl ji naudojama cukraus kiekiui nustatyti.
2. vaisiaus. Hemoglobino forma embriono ar naujagimio kraujyje yra pirmosiomis gyvenimo dienomis. Priskiriama prie aktyvių rūšių deguonies perdavimo požiūriu, veikiama aplinkos greitai sunaikinama.
3. Sulfhemoglobinas. Pateiktas baltymų tipas atsiranda kraujyje, kai suvartojama daug vaistų. Paprastai šio baltymo kiekis neviršija 10%.
4. Dishemoglobinas. Jis susidaro su tokiais ryšiais, kurie visiškai atima iš baltymo galimybę atlikti savo funkcijas. Tai rodo, kad šio tipo hemoglobinas per kraują bus transportuojamas papildomos medžiagos pavidalu. Po kurio laiko jį apdoros blužnis. Esant normaliai sveikatai šios medžiagos randama kiekvieno žmogaus organizme, tačiau jei tokių raiščių atsiranda vis dažniau, organai, kurie perneša kraują visame kūne, turės veikti intensyviau. kuriuos jie greičiau išseks ir susidėvės.

Patologinės hemoglobino formos

Atskira grupė išsiskiria:

• D-Pandžabas;

Hemoglobino forma D-Punjab gavo savo pavadinimą dėl plataus paplitimo Pendžabe, Indijoje ir Pakistane. Baltymų kilmė buvo dėl maliarijos plitimo įvairiose Azijos vietose. Remiantis statistika, šis baltymas randamas 55% visų patologinių atvejų hemoglobino formos.

Hemoglobinas S susidarė Vakarų Afrikoje dėl penkių atskirų mutacijų.

Baltymas C yra vienas iš labiausiai paplitusių hemoglobino struktūrinių variantų. Žmonės, turintys šio baltymo, gali sirgti būkle, vadinama hemolizine anemija.

Hemoglobinas H provokuoja tokios rimtos ligos kaip alfa talasemija vystymąsi.

Pagrindinės funkcijos

Nepriklausomai nuo hemoglobino formų ir darinių, ši medžiaga atlieka šias funkcijas:

1. Deguonies transportavimas. Kai žmogus įkvepia oro mases, deguonies molekulės prasiskverbia į plaučių audinius, o iš ten persikelia į kitus audinius ir ląsteles. Hemoglobinas jungia deguonies molekules ir jas transportuoja. Jei ši funkcija pažeidžiama, atsiranda deguonies trūkumas, o tai labai pavojinga smegenų veiklai.
2. Anglies dioksido transportavimas. Esant tokiai situacijai, hemoglobinas jau suriša anglies dioksido molekules, o vėliau jas perneša.
3. Palaikykite rūgštingumo lygį. Kraujyje kaupiantis anglies dioksidui, stebimas jo rūgštėjimas. Tai kategoriškai negalima leisti, nes turi vykti nuolatinis anglies dioksido molekulių pašalinimas.

Normalus veikimas

Tam, kad gydytojai nustatytų normalias hemoglobino formas žmogaus organizme, atliekami tyrimai.

Pažymima, kad laisvo hemoglobino norma įvairaus amžiaus žmonių kraujyje gali turėti šiuos rodiklius:

• vyresni nei 18 metų vyrai - nuo 120 iki 150 g / l;
• moterys vyresnės nei 18 metų - nuo 110 iki 130 g / l;
• naujagimiams ir vaikams iki 18 metų – 200 g/l.

Laisvo hemoglobino kiekio padidėjimas arba sumažėjimas kraujyje gali išprovokuoti baltymo perėjimą į kitą formą – patologinę.

Pastebėta daugybė jo kiekio stabilizavimo būdų, todėl, jei tyrimo rezultatai rodo viršytą ar sumažintą normą, nedelsdami kreipkitės į gydytoją. Kadangi yra daug įvairių hemoglobino formų, tik profesionalus gydytojas laboratorijoje gali nustatyti, kas yra organizme. Jo aptikimas tampa įmanomas biocheminiu kraujo tyrimu.

Normali fiziologija: paskaitų užrašai Svetlana Sergeevna Firsova

3. Hemoglobino rūšys ir jo reikšmė

Hemoglobinas yra vienas iš svarbiausių kvėpavimo takų baltymų, dalyvaujančių deguonies pernešime iš plaučių į audinius. Tai yra pagrindinis raudonųjų kraujo kūnelių komponentas, kurių kiekviename yra apie 280 milijonų hemoglobino molekulių.

Hemoglobinas yra sudėtingas baltymas, priklausantis chromoproteinų klasei ir susidedantis iš dviejų komponentų:

2) globino baltymas – 96 proc.

Hemas yra sudėtingas porfirino ir geležies junginys. Šis junginys yra gana nestabilus ir lengvai virsta hematinu arba heminu. Hemo struktūra yra identiška visų rūšių gyvūnų hemoglobinui. Skirtumai yra susiję su baltymo komponento savybėmis, kurias reprezentuoja dvi polipeptidinių grandinių poros. Yra HbA, HbF, HbP hemoglobino formos.

Suaugusio žmogaus kraujyje yra iki 95-98% hemoglobino HbA. Jo molekulė apima 2 β- ir 2 β-polipeptidines grandines. Vaisiaus hemoglobinas paprastai randamas tik naujagimiams. Be įprastų hemoglobino tipų, yra ir nenormalių, kurie susidaro dėl genų mutacijų struktūrinių ir reguliavimo genų lygiu.

Eritrocitų viduje hemoglobino molekulės pasiskirsto įvairiais būdais. Prie membranos jie guli jai statmenai, todėl pagerėja hemoglobino sąveika su deguonimi. Ląstelės centre jie guli chaotiškiau. Vyrams normalus hemoglobino kiekis yra maždaug 130-160 g / l, o moterų - 120-140 g / l.

Yra keturios hemoglobino formos:

1) oksihemoglobinas;

2) methemoglobinas;

3) karboksihemoglobinas;

4) mioglobinas.

Oksihemoglobino sudėtyje yra geležies ir jis gali surišti deguonį. Jis perneša dujas į audinius ir organus. Veikiant oksiduojančioms medžiagoms (peroksidams, nitritams ir kt.), geležis iš dvivalentės virsta trivalenčia, dėl to susidaro methemoglobinas, kuris grįžtamai nereaguoja su deguonimi ir užtikrina jo transportavimą. Karboksihemoglobinas sudaro junginį su anglies monoksidu. Jis turi didelį afinitetą anglies monoksidui, todėl kompleksas lėtai skyla. Tai sukelia didelį anglies monoksido toksiškumą. Mioglobinas savo struktūra panaši į hemoglobiną ir randamas raumenyse, ypač širdyje. Jis suriša deguonį, sudarydamas depą, kurį organizmas naudoja, kai sumažėja kraujo deguonies talpa. Dėl mioglobino deguonis aprūpinamas dirbančiais raumenimis.

Hemoglobinas atlieka kvėpavimo ir buferines funkcijas. 1 molis hemoglobino sugeba surišti 4 molius deguonies, o 1 g – 1,345 ml dujų. kraujo deguonies talpa- didžiausias deguonies kiekis, kuris gali būti 100 ml kraujo. Atliekant kvėpavimo funkciją, pasikeičia hemoglobino molekulės dydis. Hemoglobino ir oksihemoglobino santykis priklauso nuo dalinio slėgio kraujyje laipsnio. Buferinė funkcija yra susijusi su kraujo pH reguliavimu.