Fiziološki i patološki oblici hemoglobina. Vrste patoloških hemoglobina

Glavni protein u eritrocitima je hemoglobin(Hb), uključuje dragulj sa katjonom gvožđa, a njegov globin sadrži 4 polipeptidna lanca.

Među aminokiselinama globina prevladavaju leucin, valin i lizin (oni čine do 1/3 svih monomera). Normalno, nivo Hb u krvi kod muškaraca je 130-160 g / l, kod žena - 120-140 g / l. U različitim periodima života embrija i djeteta aktivno rade različiti geni odgovorni za sintezu nekoliko polipeptidnih lanaca globina. Postoji 6 podjedinica: α, β, γ, δ, ε, ζ (alfa, beta, gama, delta, epsilon, zeta, respektivno). Prvi i posljednji od njih sadrže 141, a ostali 146 aminokiselinskih ostataka. Oni se međusobno razlikuju ne samo po broju monomera, već i po svom sastavu. Princip formiranja sekundarne strukture je isti za sve lance: oni su snažno (do 75% dužine) spiralizirani zbog vodoničnih veza. Kompaktno slaganje u prostoru takve formacije dovodi do pojave tercijarne strukture; a istovremeno se stvara džep u koji je ugrađen hem. Rezultirajući kompleks održava se pomoću približno 60 hidrofobnih interakcija između proteina i prostetske grupe. Slična globula se kombinuje sa 3 slične podjedinice da bi formirala kvartarnu strukturu. Ispada protein sastavljen od 4 polipeptidna lanca (heterogeni tetramer), koji ima oblik tetraedra. Visoka rastvorljivost Hb se održava samo u prisustvu različitih parova lanaca. Ako dođe do spajanja istih, slijedi brza denaturacija, što skraćuje život eritrocita.

Ovisno o prirodi uključenih protomera, razlikuju se sljedeće vrste normalnih hemoglobina. U prvih 20 dana postojanja embrija formiraju se retikulociti Hb P(primitivno) kao dvije opcije: Hb Gower 1, koji se sastoji od zeta i epsilon lanaca povezanih u parove, i Hb Gower 2 , u kojem su zeta sekvence već zamijenjene alfa. Prebacivanje geneze jedne vrste strukture na drugu vrši se polako: u početku se pojavljuju pojedinačne ćelije koje proizvode drugačiju varijantu. Oni daju stimulans klonovima novih ćelija koji sintetiziraju različite vrste polipeptida. Kasnije počinju prevladavati eritroblasti i postepeno zamjenjuju stare. U 8. nedelji života embriona uključuje se sinteza hemoglobina. F\u003d α 2 γ 2, kako se čin porođaja približava, pojavljuju se retikulociti koji sadrže HbA=α 2 β 2. Kod novorođenčadi on čini 20-30%, kod zdrave odrasle osobe njegov doprinos iznosi 96-98% ukupne mase ovog proteina. Osim toga, hemoglobini su prisutni u pojedinačnim eritrocitima. HbA2 \u003d α 2 δ 2 (1,5 - 3%) i fetusa HbF(obično ne više od 2%). Međutim, u nekim regijama, uključujući starosjedioce Transbaikalije, koncentracija potonje vrste povećana je na 4% (normalno).

Oblici hemoglobina

Opisani su sledeći oblici ovog hemoproteina, koji se dobijaju interakcijom, pre svega, sa gasovima i drugim jedinjenjima.

• Deoksihemoglobin - bezgasni oblik proteina.

• Oksihemoglobin je proizvod ugradnje kisika u proteinski molekul. Jedan molekul Hb može zadržati 4 molekula plina.

• Carbhemoglobin odnosi CO2 vezan za lizin ovog proteina iz tkiva.

• Ugljični monoksid, prodirući s atmosferskim zrakom u pluća, brzo prevladava alveolarno-kapilarnu membranu, otapa se u krvnoj plazmi, difundira u eritrocite i stupa u interakciju s deoksi- i/ili oksi-Hb:

formirana karboksihemoglobin nije u stanju vezati kisik za sebe, a ugljični monoksid može vezati 4 molekula.

Važan derivat Hb je methemoglobin , u molekuli čiji je atom gvožđa u oksidacionom stanju 3+. Ovaj oblik hemoproteina nastaje kada je izložen raznim oksidirajućim agensima (dušikovi oksidi, nitrobenzol, nitroglicerin, hlorati, metilensko plavo), zbog čega se u krvi smanjuje količina funkcionalno važnog oksiHb, što remeti isporuku kisika u tkiva, uzrokujući da razviju hipoksiju.

Terminalne aminokiseline u globinskim lancima omogućavaju im da reaguju sa monosaharidima, prvenstveno glukozom. Trenutno postoji nekoliko podtipova Hb A (od 0 do 1c), u kojima su oligosaharidi vezani za valin beta lanaca. Posljednja podvrsta hemoproteina posebno lako reagira. U rezultatu bez sudjelovanja enzima glikozilovano hemoglobin mijenja svoj afinitet prema kisiku. Normalno, ovaj oblik Hb ne čini više od 5% njegove ukupne količine. Kod dijabetes melitusa njegova koncentracija se povećava 2-3 puta, što pogoduje nastanku tkivne hipoksije.

Svojstva hemoglobina

Svi poznati hemoproteini (Odjeljak I) slični su po strukturi ne samo prostetičkoj grupi, već i apoproteinu. Određeno zajedništvo u prostornom rasporedu određuje i sličnost u funkcionisanju – interakcija sa gasovima, uglavnom sa kiseonikom, CO 2, CO, NO. Glavno svojstvo hemoglobina je sposobnost reverzibilnog vezivanja u plućima (do 94%) i efikasnog oslobađanja u tkivima kiseonik. Ali ono što je zaista jedinstveno za ovaj protein je kombinacija snage vezivanja kiseonika pri visokim parcijalnim pritiscima i lakoće disocijacije ovog kompleksa pri niskim pritiscima. Pored toga, brzina razgradnje oksihemoglobina zavisi od temperature, pH sredine. Akumulacijom ugljičnog dioksida, laktata i drugih kiselih produkata kisik se brže oslobađa ( Borov efekat). Groznica također djeluje. Kod alkaloze, hipotermije slijedi obrnuti pomak, poboljšavaju se uvjeti za zasićenje Hb kisikom u plućima, ali se potpunost oslobađanja plina u tkivu smanjuje. Sličan fenomen se opaža kod hiperventilacije, smrzavanja itd. Ulazeći u stanje akutne hipoksije, eritrociti aktiviraju glikolizu, što je praćeno povećanjem sadržaja 2,3-DFGK, koji smanjuje afinitet hemoproteina za kisik, aktivira deoksigenaciju krvi u tkivima. Zanimljivo je da fetalni hemoglobin ne stupa u interakciju sa DFGK, čime se održava povećan afinitet za kiseonik u arterijskoj i venskoj krvi.

Faze stvaranja hemoglobina

Sinteza hemoglobina, kao i svakog drugog proteina, zahtijeva prisustvo šablona (mRNA) koji se proizvodi u jezgri. Nije poznato da eritrocit ima organele; stoga je stvaranje proteina hema moguće samo u progenitornim ćelijama (eritroblasti, koji završavaju u retikulocitima). Taj se proces kod embrija odvija u jetri, slezeni, a kod odraslih u koštanoj srži ravnih kostiju, u kojoj se hematopoetske matične stanice kontinuirano umnožavaju i stvaraju prekursore svih vrsta krvnih stanica (eritrocita, leukocita, trombocita). Formiranje prvog je regulirano eritropoetin bubrezi. Paralelno sa nastankom globina dolazi do formiranja hema čija su obavezna komponenta kationi gvožđa.

Hemoglobin(skraćeno Hb) je metaloprotein koji sadrži željezo i koji nosi kisik, a nalazi se u crvenim krvnim zrncima kralježnjaka.

Hemoglobin je glavni protein krvi

Hemoglobin je protein koji uključuje 4 proteinske podjedinice koje sadrže hem. Između sebe, protomeri su povezani hidrofobnim, jonskim, vodoničnim vezama prema principu komplementarnosti. Istovremeno, oni ne djeluju proizvoljno, već u određenom području - kontaktnoj površini. Ovaj proces je vrlo specifičan, kontakt se odvija istovremeno na desetinama tačaka po principu komplementarnosti. Interakciju vrše suprotno nabijene grupe, hidrofobne regije i nepravilnosti na površini proteina.

Proteinske podjedinice u normalnom hemoglobinu mogu biti predstavljene različitim tipovima polipeptidnih lanaca: α, β, γ, δ, ε, ξ (respektivno, grčki - alfa, beta, gama, delta, epsilon, xi). Molekul hemoglobina sadrži dva lanca dva različita tipa.

Hem je povezan sa proteinskom podjedinicom, prvo, preko histidinskog ostatka koordinacionom vezom gvožđa, a drugo, preko hidrofobnih veza pirolnih prstenova i hidrofobnih aminokiselina. Hem se nalazi, takoreći, "u džepu" njegovog lanca i formira se protomer koji sadrži hem.

Normalni oblici hemoglobina

Postoji nekoliko normalnih varijanti hemoglobina:

• HbP - primitivni hemoglobin, sadrži 2 ξ- i 2 ε-lanca, javlja se u embrionu između 7-12 nedelja života;
• HbF - fetalni hemoglobin, sadrži 2 α- i 2 γ-lanca, pojavljuje se nakon 12 sedmica intrauterinog razvoja i glavni je nakon 3 mjeseca;
• HbA - hemoglobin odraslih, udio je 98%, sadrži 2 α- i 2 β-lanca, pojavljuje se u fetusu nakon 3 mjeseca života i pri rođenju čini 80% ukupnog hemoglobina;
• HbA 2 - hemoglobin odraslih, udio je 2%, sadrži 2 α- i 2 δ-lanca;
• HbO 2 - oksihemoglobin, nastaje kada se kiseonik veže u plućima, u plućnim venama je 94-98% ukupne količine hemoglobina;
• HbCO 2 - karbohemoglobin, nastaje kada se ugljični dioksid veže u tkivima, u venskoj krvi čini 15-20% ukupne količine hemoglobina.

Patološki oblici hemoglobina

• HbS - hemoglobin srpastih ćelija;
• MetHb - methemoglobin, oblik hemoglobina koji uključuje ion feri željeza umjesto dvovalentnog. Ovaj oblik obično nastaje spontano; u ovom slučaju enzimski kapacitet ćelije je dovoljan da ga obnovi. Primjenom sulfonamida, primjenom natrijum nitrita i prehrambenih nitrata, uz nedostatak askorbinske kiseline, ubrzava se prijelaz Fe 2+ u Fe 3+. Nastali metHb nije u stanju da veže kiseonik i dolazi do hipoksije tkiva. Za obnavljanje iona željeza u klinici koriste se askorbinska kiselina i metilensko plavo;
• Hb-CO - karboksihemoglobin, nastaje u prisustvu CO (ugljen-monoksida) u udahnutom vazduhu. Stalno je prisutan u krvi u malim koncentracijama, ali njegov udio može varirati ovisno o uvjetima i načinu života. Ugljični monoksid je aktivni inhibitor enzima koji sadrže hem, posebno citokrom oksidaze, 4. kompleksa respiratornog lanca;
• HbA 1S -

Njihov neproteinski dio je hem - struktura koja uključuje porfirinski prsten (koji se sastoji od 4 pirolna prstena) i Fe 2+ jone. Gvožđe se vezuje za porfirinski prsten sa dve koordinacione i dve kovalentne veze.

Struktura hemoglobina

Struktura hemoglobina A

Proteinske podjedinice u normalnom hemoglobinu mogu biti predstavljene različitim tipovima polipeptidnih lanaca: α, β, γ, δ, ε, ξ (respektivno, grčki - alfa, beta, gama, delta, epsilon, xi). Molekul hemoglobina sadrži dva lanca dva različita tipa.

Hem je povezan sa proteinskom podjedinicom, prvo, preko histidinskog ostatka koordinacionom vezom gvožđa, a drugo, preko hidrofobnih veza pirolnih prstenova i hidrofobnih aminokiselina. Hem se nalazi, takoreći, "u džepu" njegovog lanca i formira se protomer koji sadrži hem.

Normalni oblici hemoglobina

• HbP - primitivni hemoglobin, sadrži 2ξ- i 2ε-lance, javlja se u embrionu između 7-12 sedmica starosti,
• HbF - fetalni hemoglobin, sadrži 2α- i 2γ-lance, pojavljuje se nakon 12 sedmica intrauterinog razvoja i glavni je nakon 3 mjeseca,
• HbA - hemoglobin odraslih, udio je 98%, sadrži 2α- i 2β-lance, pojavljuje se u fetusu nakon 3 mjeseca života i rođenjem čini 80% ukupnog hemoglobina,
• HbA 2 - hemoglobin odraslih, udio je 2%, sadrži 2α- i 2δ-lance,
• HbO 2 - oksihemoglobin, nastaje kada se kiseonik veže u plućima, u plućnim venama je 94-98% ukupne količine hemoglobina,
• HbCO 2 - karbohemoglobin, nastaje kada se ugljični dioksid veže u tkivima, u venskoj krvi je 15-20% ukupne količine hemoglobina.

Možete pitati ili ostaviti svoje mišljenje.

Vrste hemoglobina, dijagnoza i interpretacija rezultata studije

Hemoglobin je protein od vitalnog značaja za organizam koji obavlja nekoliko funkcija, ali glavna je transport kisika do tkiva i stanica. Nedostatak hemoglobina može dovesti do ozbiljnih posljedica. Upravo ovaj protein daje krvi bogatu crvenu boju, zbog sadržaja gvožđa u njoj. Hemoglobin se nalazi u crvenim krvnim zrncima i sastoji se od jedinjenja gvožđa i globina (proteina).

Hemoglobin - vrste i funkcije

Značenje i vrste hemoglobina u krvi

Hemoglobin mora biti sadržan u ljudskoj krvi u dovoljnim količinama kako bi tkiva primila potrebnu količinu kisika. Svaka molekula hemoglobina sadrži atome željeza, koji vežu kisik.

Postoje tri glavne funkcije hemoglobina:

1. transport kiseonika. Najpoznatija karakteristika. Osoba udiše vazduh, molekuli kiseonika ulaze u pluća, a odatle se transportuju do drugih ćelija i tkiva. Hemoglobin veže molekule kiseonika i nosi ih. Ako je ova funkcija poremećena, počinje gladovanje kisikom, što je posebno opasno za mozak.
2. transport ugljičnog dioksida. Osim kisika, hemoglobin može vezati i nositi molekule ugljičnog dioksida, što je također važno.
3. Održavanje pH nivoa. Ugljični dioksid, koji se nakuplja u krvi, uzrokuje njeno zakiseljavanje. To se ne smije dozvoliti, molekule ugljičnog dioksida se moraju stalno uklanjati.

U ljudskoj krvi, protein je prisutan u nekoliko varijanti. Postoje sljedeće vrste hemoglobina:

• Oksihemoglobin. To je hemoglobin sa vezanim molekulima kiseonika. Nalazi se u arterijskoj krvi, zbog čega je jarko grimiz.
• karboksihemoglobin. Hemoglobin sa vezanim molekulima ugljičnog dioksida. Oni se transportuju u pluća, gdje se uklanja ugljični dioksid, a hemoglobin se ponovno oksigenira. Ova vrsta proteina će biti sadržana u venskoj krvi, koja je tamnija i gušća.
• Glikirani hemoglobin. To je neodvojivo jedinjenje proteina i glukoze. Ova vrsta glukoze može dugo cirkulirati u krvi, pa se koristi za određivanje nivoa šećera u krvi.
• Fetalni hemoglobin. Ovaj hemoglobin se može naći u krvi fetusa ili novorođenčeta u prvih nekoliko sedmica života. To je hemoglobin, koji je aktivniji u smislu prijenosa kisika, ali se brzo razgrađuje pod utjecajem okolišnih faktora.
• Methemoglobin. Ovo je hemoglobin povezan sa raznim hemijskim agensima. Njegov rast može ukazivati ​​na trovanje organizma. Veze između proteina i agenasa su prilično jake. Sa povećanjem nivoa ove vrste hemoglobina, poremećena je zasićenost tkiva kiseonikom.
• Sulfhemoglobin. Ova vrsta proteina se pojavljuje u krvi prilikom uzimanja različitih lijekova. Njegov sadržaj obično ne prelazi 10%.

Dijagnoza nivoa hemoglobina

Ispitivanje nivoa hemoglobina: svrha, priprema i postupak

Hemoglobin je uključen u klinički test krvi. Stoga se najčešće propisuje kompletna krvna slika i svi pokazatelji se procjenjuju u cjelini, čak i ako je važan samo hemoglobin.

Ako se sumnja na dijabetes, uzima se posebna analiza na glikiran hemoglobin. Istovremeno, pacijent ima pojačanu žeđ, učestalo mokrenje, brzo se umara i često pati od virusnih bolesti.

U svakom slučaju, krv se uzima ujutro na prazan želudac. Poželjno je da je od poslednjeg obroka prošlo najmanje 8 sati. Uoči analize, nepoželjno je vježbati, pušiti, piti alkohol i bilo kakve lijekove. Ako se neki lijekovi ne mogu otkazati, treba ih prijaviti ljekaru koji prisustvuje. Nije potrebno pridržavati se dijete, ali se preporučuje suzdržati se od masne i pržene hrane, jer se pokazatelji mogu promijeniti. Tokom trudnoće, analiza na hemoglobin (i druge pokazatelje općenito) se radi često, jednom u nekoliko sedmica, po potrebi i svake sedmice.

Doktor može posumnjati na nedostatak hemoglobina i naručiti analizu krvi kako bi provjerio da li pacijent ima nizak krvni tlak, umor, slabost, glavobolje i vrtoglavicu, nesvjesticu, gubitak kose i lomljive nokte.

U različitim laboratorijama, analiza krvi na hemoglobin se provodi na različite načine, ovisno o dostupnim instrumentima. Ili se mjeri sadržaj željeza u hemoglobinu, ili se procjenjuje zasićenost boje krvnog rastvora.

Koristan video - Glikirani hemoglobin je povećan.

Najčešće se hlorovodonična kiselina koristi za mjerenje nivoa hemoglobina. Ova metoda se zove Saly metoda. Dobiveni materijal se pomiješa s kiselinom u određenoj količini, a zatim se destiliranom vodom dovede do standardne boje. Količina hemoglobina određena je omjerom primljenog volumena sa prihvaćenim standardima. Sali metoda se koristi dugo vremena, donekle je dugotrajna i subjektivna, u velikoj mjeri ovisi o ljudskom faktoru. Međutim, savremena medicina vam omogućava da odredite nivo hemoglobina preciznijim i automatizovanim metodama, koristeći uređaj koji se zove hemometar. Ova metoda je brža, ali može dati i odstupanja do 3 grama po litri.

Dešifrovanje analize

Hemoglobin: norma i uzroci odstupanja

Samo doktor treba da dešifruje rezultat analize. Unatoč prividnoj jednostavnosti (dovoljno je saznati normu i uporediti rezultat), može doći do odstupanja. Osim toga, liječnik će procijeniti preostale pokazatelje i moći će odrediti koji drugi pregled treba obaviti.

• Kod muškaraca, norma hemoglobina je viša nego kod žena. To je g/l, kod žena - g/l.
• Tokom trudnoće hemoglobin može pasti na 90 g/l zbog povećanog volumena krvi.
• Kod malog djeteta norma je još veća. Ako se radi o novorođenčetu, njegov hemoglobin može premašiti 200 g/l. S godinama, nivo se smanjuje zbog razgradnje fetalnog hemoglobina.

Glikirani hemoglobin se određuje u zavisnosti od nivoa ukupnog. Normalno, ne više od 6,5%. Kod žena hemoglobin pada tokom menstruacije, a to se smatra normalnim zbog određenog gubitka krvi. U ovom trenutku, indikator vg / l se ne smatra odstupanjem. Prilikom dešifriranja, liječnik mora uzeti u obzir faktore koji utiču na nivo hemoglobina kod pacijenta: to su operacije, krvarenje (menstrualno, hemoroidno, pa čak i krvarenje desni).

Nizak hemoglobin se smatra ispod/l.

Ako ova oznaka dosegne g / l, to je kritično smanjenje hemoglobina, što zahtijeva hospitalizaciju i promatranje. Sa takvom anemijom pate svi organi i sistemi tijela. Razlozi za smanjenje nivoa hemoglobina mogu biti ne samo različita krvarenja, već i patologije organa reproduktivnog sistema, infekcije, autoimune i nasljedne bolesti, kancerogeni tumori. Stoga je kod kronično niskog hemoglobina poželjno provesti dodatni pregled.

Povišen nivo hemoglobina (veliki/l) nije nimalo dobar znak i ne ukazuje na dovoljnu količinu kiseonika u tkivima. Ovo je normalno samo kada se nalazite u okruženju sa nedostatkom kiseonika, na primer kada radite na velikoj nadmorskoj visini. Povišen nivo hemoglobina može ukazivati ​​na poremećaj u radu unutrašnjih organa, rak, bronhijalnu astmu, ozbiljne bolesti srca i pluća, tuberkulozu itd.

Primijetili ste grešku? Odaberite ga i pritisnite Ctrl+Enter da nas obavijestite.

Komentari

Samo mi je vaš članak pomogao da se nosim sa niskim hemoglobinom koji je uočen kod mene. Sve što sam do sada pročitao je van mog znanja. Hvala ti!

Dodajte komentar Otkažite odgovor

U nastavku članka

Mi smo u društvu mreže

Komentari

• GRANT - 25.09.2017
• Tatjana - 25.09.2017
• Ilona - 24.09.2017
• Lara - 22.09.2017
• Tatjana - 22.09.2017
• Mila - 21.09.2017

Teme pitanja

Analize

Ultrazvuk / MRI

Facebook

Nova pitanja i odgovori

Copyright © 2017 diagnozlab.com | Sva prava zadržana. Moskva, ul. Trofimova, žena, 33 | Kontakti | Mapa sajta

Sadržaj ove stranice je isključivo u obrazovne i informativne svrhe i ne može i ne predstavlja javnu ponudu, što je određeno čl. br. 437 Građanskog zakonika Ruske Federacije. Dostavljene informacije su samo informativnog karaktera i ne zamjenjuju pregled i konsultacije sa ljekarom. Postoje kontraindikacije i moguće nuspojave, posavjetujte se sa specijalistom

Patološki oblici hemoglobina

Do danas je poznato više od 200 oblika patoloških hemoglobina koji se razlikuju od normalnih po strukturi globinskog polipeptidnog lanca, kada je jedna ili više aminokiselina zamijenjena drugima ili su odsutne.

Najčešći nasljedni poremećaj su hemoglobinopatije S (anemija srpastih stanica), što se može potvrditi testovima na srpaste ćelije (vidjeti 3.3.2). Proučavanje patoloških hemoglobina Patološki derivati ​​hemoglobina uključuju:

karboksihemoglobin(HbCO) Nastaje kada se hemoglobin spoji sa ugljičnim monoksidom (CO). Ovaj proces je moguć u 2-4% u normalnim uslovima. CO se normalno formira tokom razgradnje hemoglobina, kada se formira verdoglobin, tokom cijepanja metinskog mosta. CH grupa (metin grupa) se ne gubi, već se pretvara u CO. CO može aktivirati gvanilat ciklazu, uzrokujući naknadne događaje u ciljnoj ćeliji. Karboksihemoglobin je jako jedinjenje, slabo disocirajuće, nesposobno da veže kiseonik. Osim toga, u prisustvu karboksihemoglobina, deoksigenacija oksihemoglobina je otežana (Holdenov efekat). Pri koncentraciji ugljičnog monoksida u udahnutom zraku od oko 0,1%, 50% hemoglobina se veže za 1/130 sekunde (hemoglobin ima veći afinitet za ugljični monoksid nego za kisik). Postoje tri stepena trovanja ugljen-monoksidom. Prvi se manifestuje jakim glavoboljama, kratkim dahom i mučninom. Drugi uz manifestacije prvog dodatno karakterizira slabost mišića i prisutnost grimiznih mrlja na licu. Treći stepen - koma (svetlo grimizno lice, cijanoza ekstremiteta, temperatura 38-40C, napadi). Postoje atipični oblici - munjevito, kada krvni tlak naglo padne, bljedilo (bijela asfiksija). Moguće je kronično trovanje ugljičnim monoksidom. Ako je otprilike 70% hemoglobina povezano s ugljičnim monoksidom, tijelo umire od hipoksije. Krv ima jorgovanu nijansu ("boja soka od brusnice"). Spektar apsorpcije karboksihemoglobina je vrlo sličan spektru apsorpcije oksihemoglobina - dvije tanke tamne linije u žuto-zelenom dijelu spektra, ali su blago pomaknute prema ljubičastom kraju. Za preciznije prepoznavanje oksihemoglobina i karboksihemoglobina, u test rastvor treba dodati Stokesov reagens (amonijačni rastvor vinskog gvožđa). Budući da je ovaj reagens jak redukcijski agens, kada se doda u otopinu oksihemoglobina, potonji se reducira u hemoglobin, čiji je apsorpcijski spektar jedna tamna linija. Spektar apsorpcije karboksihemoglobina se ne mijenja kada se doda Stokesov reagens, jer nema uticaja na ovu vezu. Koristi se u forenzičkoj praksi za dijagnosticiranje razlike između smrti od mehaničke asfiksije (gušenja) i trovanja ugljičnim monoksidom.

Methemoglobin(HbOH)- može nastati u normalnim uslovima (1-2%) tokom iskorišćenja azot-oksida. Methemoglobin je u fiziološkim uslovima uključen ne samo u iskorištavanje dušikovog oksida, već je u stanju i da veže cijanide, reaktivirajući respiratorne enzime. Cijanidi nastaju konstantno u fiziološkim uslovima (kao rezultat interakcije aldehida, ketona i alfa hidroksi kiselina sa cijanohidrinom, kao i kao rezultat metabolizma nitrila). Enzim rodonaza (jetra, bubrezi i nadbubrežne žlezde) takođe učestvuje u iskorišćenju cijanida. Ovaj enzim katalizira dodavanje sumpor-cijanida, što dovodi do stvaranja tiocijanata - 200 puta manje toksičnih tvari. Methemoglobin je u stanju da veže vodonik sulfid, natrijum azit, tiocijanate, natrijum fluorid, format, arsensku kiselinu i druge otrove. Methemoglobin je uključen u eliminaciju viška vodikovog peroksida, razgrađujući ga do vode i atomskog kisika s konverzijom u oksihemoglobin. Normalno, methemoglobin se ne akumulira u eritrocitima, jer. imaju sistem za njegovo obnavljanje - enzimski (NADP-reduktaza, odnosno dijaforaza - 75%), neenzimski (vitamin C - 12-16% i smanjen GLT - 9-12%).

Mukotrpan je i izvodi se u specijalizovanim laboratorijama.

biohemijski kriterijumi za dijagnozu anemije

Oni uključuju: OVK (Nv, Er, Tsv. p., retikul.), MSN, MCHC, serum. Fe, OZhSS, VZhSS, nivo feritina. Krvni test otkriva smanjenje Hb i smanjenje koncentracije Hb u Er. Količina Er je smanjena u manjoj mjeri.

Main hematološki znak IDA je oštar hipohromija: col. P.< 0,85 – 0,4-0,6. В N- цв. п. – 0,85-1,05. ЖДА uvek hipohromna, iako nije svaka hipohromna anemija sa nedostatkom Fe.

Otkriva se mikrocitoza (Er promjer< 6,8 мкм), анизо- и пойкилоцитоз. Количество ретикулоцитов, как правило нормальное, за исключением случаев кровопотери или на фоне лечения препаратами Fe.

Kada se IDA smanji prosječna koncentracija Hb u eritrocitu(MCSU). Ovaj indikator odražava stepen zasićenosti eritrocita hemoglobinom i u N je 30-38%. Ovo je koncentracija Hb u gramima na 100 ml krvi.

Prosječan sadržaj Hb u eritrocitu(MSN) - indikator koji odražava apsolutni sadržaj Hb u jednom eritrocitu (u N je jednako pikogramima (pg)). Ovaj indikator je relativno stabilan i ne mijenja se značajno s IDA.

Oni su odlučujući u dijagnozi IDA. To uključuje: nivo serumskog Fe, TIBC, LZhSS, koeficijent zasićenja transferina željezom. Krv za proučavanje ovih indikatora uzima se u posebne epruvete, dva puta se ispere destilovanom vodom. Pacijent ne bi trebao primati preparate Fe 5 dana prije studije.

Serum Fe je količina ne-hemskog Fe koja se nalazi u serumu (gvožđe transferin, feritin). U N - 40,6-62,5 µmol / l. LVVR - razlika između TIBC i nivoa serumskog Fe (N mora biti najmanje 47 μmol / l).

Faktor zasićenosti transferina odražava specifičnu težinu seruma Fe iz TIBC. U N ne manje od 17%.

Kod pacijenata sa IDA dolazi do smanjenja nivoa serumskog Fe, povećanja TIBC i LVVR i smanjenja koeficijenta zasićenja transferina gvožđem.

Pošto su zalihe Fe iscrpljene u IDA, dolazi do smanjenja nivoa u serumu feritin (<мкг/л). Этот показатель является наиболее специфичным признаком дефицита Fe.

Procjena rezervi Fe također se može odrediti korištenjem desferal uzorci. Nakon intramuskularne ili intravenske injekcije desferala, 0,6-1,3 mg/dan Fe se normalno izlučuje urinom, a kod IDA količina izlučenog Fe se smanjuje na 0,4-0,2 mg/dan.

U koštanoj srži se opaža eritroidna hiperplazija sa smanjenjem broja sideroblasta.

Hemoglobin. Sadržaj hemoglobina u krvi, nivo, merenje hemoglobina.

Hemoglobin je respiratorni pigment u krvi, uključen u transport kisika i ugljičnog dioksida, obavlja puferske funkcije, održava pH. Sadrži se u eritrocitima (crvena krvna zrnca - svaki dan ljudsko tijelo proizvodi 200 milijardi crvenih krvnih zrnaca). Sastoji se od proteinskog dijela - globina - i porfiritnog dijela koji sadrži željezo - hema. To je protein kvartarne strukture formirane od 4 podjedinice. Gvožđe u hemu je u dvovalentnom obliku.

Sadržaj hemoglobina u krvi kod muškaraca je nešto veći nego kod žena. Kod djece prve godine života uočava se fiziološki pad koncentracije hemoglobina. Smanjenje sadržaja hemoglobina u krvi (anemija) može biti posljedica povećanog gubitka hemoglobina tijekom raznih vrsta krvarenja ili pojačanog razaranja (hemolize) crvenih krvnih stanica. Uzrok anemije može biti nedostatak željeza, neophodnog za sintezu hemoglobina, ili vitamina uključenih u stvaranje crvenih krvnih zrnaca (uglavnom B12, folna kiselina), kao i poremećaj formiranja krvnih stanica u specifičnim hematološkim bolesti. Anemija se može pojaviti sekundarno kod raznih kroničnih nehematoloških bolesti.

Alternativne jedinice mjere: g/l

Faktor konverzije: g/l x 0,1 ==> g/dal

Patološki oblici hemoglobina

Normalni oblici hemoglobina

Hemoglobin je glavni protein krvi

Hemoglobin je dio hemoproteinske grupe proteina, koji su sami po sebi podvrsta hromoproteina i dijele se na neenzimske proteine ​​(hemoglobin, mioglobin) i enzime (citohromi, katalaza, peroksidaza). Njihov neproteinski dio je hem - struktura koja uključuje porfirinski prsten (koji se sastoji od 4 pirolna prstena) i Fe 2+ jone. Gvožđe se vezuje za porfirinski prsten sa dve koordinacione i dve kovalentne veze.

Hemoglobin je protein koji uključuje 4 proteinske podjedinice koje sadrže hem. Između sebe, protomeri su povezani hidrofobnim, jonskim, vodoničnim vezama prema principu komplementarnosti. Istovremeno, oni ne djeluju proizvoljno, već u određenom području - kontaktnoj površini. Ovaj proces je vrlo specifičan, kontakt se odvija istovremeno na desetinama tačaka po principu komplementarnosti. Interakciju vrše suprotno nabijene grupe, hidrofobne regije i nepravilnosti na površini proteina.

Proteinske podjedinice u normalnom hemoglobinu mogu biti predstavljene različitim tipovima polipeptidnih lanaca: α, β, γ, δ, ε, ξ (respektivno, grčki - alfa, beta, gama, delta, epsilon, xi). Molekul hemoglobina sadrži dva lanca dva različita tipa.

Hem je povezan sa proteinskom podjedinicom, prvo, preko histidinskog ostatka koordinacionom vezom gvožđa, a drugo, preko hidrofobnih veza pirolnih prstenova i hidrofobnih aminokiselina. Hem se nalazi, takoreći, "u džepu" njegovog lanca i formira se protomer koji sadrži hem.

Postoji nekoliko normalnih varijanti hemoglobina:

HbP - primitivni hemoglobin, sadrži 2ξ- i 2ε-lance, javlja se u embrionu između 7-12 nedelja života,

HbF - fetalni hemoglobin, sadrži 2α- i 2γ-lance, pojavljuje se nakon 12 sedmica intrauterinog razvoja i glavni je nakon 3 mjeseca,

HbA - hemoglobin odraslih, udio je 98%, sadrži 2α- i 2β-lance, pojavljuje se u fetusu nakon 3 mjeseca života i pri rođenju je 80% ukupnog hemoglobina,

HbA 2 - hemoglobin odraslih, udio je 2%, sadrži 2α- i 2δ-lance,

HbO 2 - oksihemoglobin, nastao vezivanjem kiseonika u plućima, u plućnim venama je 94-98% ukupne količine hemoglobina,

· HbCO 2 - karbohemoglobin, nastao vezivanjem ugljen-dioksida u tkivima, u venskoj krvi je 15-20% ukupne količine hemoglobina.

HbS je hemoglobin srpastih ćelija.

MetHb je methemoglobin, oblik hemoglobina koji uključuje ion željeza umjesto dvovalentnog. Ovaj oblik obično nastaje spontano; u ovom slučaju enzimski kapacitet ćelije je dovoljan da ga obnovi. Primjenom sulfonamida, primjenom natrijum nitrita i prehrambenih nitrata, uz nedostatak askorbinske kiseline, ubrzava se prijelaz Fe 2+ u Fe 3+. Nastali metHb nije u stanju da veže kiseonik i dolazi do hipoksije tkiva. Za obnavljanje iona željeza u klinici koriste se askorbinska kiselina i metilensko plavo.

Hb-CO - karboksihemoglobin, nastaje u prisustvu CO (ugljen-monoksida) u udahnutom vazduhu. Stalno je prisutan u krvi u malim koncentracijama, ali njegov udio može varirati ovisno o uvjetima i načinu života.

Ugljični monoksid je aktivni inhibitor enzima koji sadrže hem, posebno citokrom oksidaze 4 kompleksa respiratornog lanca.

HbA 1C - glikozilovani hemoglobin. Njegova koncentracija raste s kroničnom hiperglikemijom i dobar je indikator za provjeru nivoa glukoze u krvi tokom dužeg vremenskog perioda.

Mioglobin je takođe sposoban da veže kiseonik.

Mioglobin je jedan polipeptidni lanac, sastoji se od 153 aminokiseline s molekulskom težinom od 17 kDa i po strukturi je sličan β-lancu hemoglobina. Protein je lokaliziran u mišićnom tkivu. Mioglobin ima veći afinitet prema kiseoniku od hemoglobina. Ovo svojstvo određuje funkciju mioglobina - taloženje kisika u mišićnoj ćeliji i njegovu upotrebu samo uz značajno smanjenje parcijalnog tlaka O 2 u mišiću (do 1-2 mm Hg).

Krivulje zasićenosti kiseonikom pokazuju razliku između mioglobina i hemoglobina:

Istih 50% zasićenja postiže se pri potpuno različitim koncentracijama kisika - oko 26 mm Hg. za hemoglobin i 5 mm Hg. za mioglobin,

· pri fiziološkom parcijalnom pritisku kiseonika od 26 do 40 mm Hg. hemoglobin je zasićen 50-80%, dok je mioglobin skoro 100%.

Dakle, mioglobin ostaje oksigeniran sve dok se količina kisika u ćeliji ne smanji na granične vrijednosti. Tek nakon toga počinje oslobađanje kisika za metaboličke reakcije.

Hemoglobin

Hemoglobin je protein kvartarne strukture formirane od četiri podjedinice. Gvožđe u hemu je u dvovalentnom obliku. Postoje takvi fiziološki oblici hemoglobina:

Oksihemoglobin (H b O 2) - jedinjenje hemoglobina sa kiseonikom, formira se uglavnom u arterijskoj krvi i daje joj grimiznu boju (kiseonik se vezuje za atom gvožđa preko koordinacione veze);

Smanjeni hemoglobin, ili deoksihemoglobin (H b H), je hemoglobin koji je dao kiseonik tkivima;

Karboksihemoglobin (H bC O 2) - spoj hemoglobina s ugljičnim dioksidom, formira se uglavnom u venskoj krvi, zbog čega krv poprima tamnu boju trešnje.

Patološki oblici hemoglobina:

Karbhemoglobin (H bC O) nastaje prilikom trovanja ugljičnim monoksidom (CO), dok hemoglobin gubi sposobnost spajanja kisika;

Methemoglobin nastaje pod uticajem nitrita, nitrata i nekih lekova (dolazi do prelaska obojenog gvožđa u trovalentno sa stvaranjem methemoglobina – HbMet).

Standardna metoda cijanmethemoglobina određuje sve oblike hemoglobina bez njihove diferencijacije.

Smanjenje hemoglobina u krvi (anemija) je rezultat gubitka hemoglobina pri različitim vrstama krvarenja ili pojačanog razaranja (hemolize) crvenih krvnih zrnaca. Uzrok anemije može biti nedostatak željeza, neophodnog za sintezu hemoglobina, ili vitamina uključenih u stvaranje crvenih krvnih zrnaca (uglavnom B12 i folne kiseline), kao i poremećaj formiranja krvnih stanica u specifičnim hematološkim bolesti. Anemija može nastati kao posljedica kroničnih somatskih bolesti.

Mjerne jedinice: grama po litru (g/l).

Referentne vrijednosti: vidi tabelu. 2-2.

Tabela 2-2. Normalne vrijednosti hemoglobina

Sadržaj hemoglobina raste u bolestima praćenim povećanjem broja crvenih krvnih zrnaca (primarna i sekundarna eritrocitoza), hemokoncentracijom, urođenim srčanim manama, plućnom srčanom insuficijencijom, kao i iz fizioloških razloga (kod stanovnika visokih planina, pilota nakon visokih -visinski letovi, penjači nakon pojačane fizičke aktivnosti).

Smanjen sadržaj hemoglobina bilježi se kod anemije različite etiologije (glavni simptom).

• Jesi li tu:
• Dom
• Neurologija
• Laboratorijska dijagnostika
• Hemoglobin

Neurologija

Ažurirani neurološki članci

© 2018 Sve tajne medicine na MedSecret.net

Vrste hemoglobina, njegovi spojevi, njihov fiziološki značaj

Postoje tri tipa hemoglobina; u početku embrion ima primitivni hemoglobin (HbP) - do 4-5 mjeseci. intrauterinog života, tada se počinje pojavljivati ​​fetalni hemoglobin (HbF), čija se količina povećava do 6-7 mjeseci. intrauterini život. Od ovog perioda dolazi do povećanja hemoglobina A (odraslih), čija maksimalna vrijednost dostiže 9 mjeseci. intrauterini život (90%). Količina fetalnog hemoglobina pri rođenju jedan je od znakova donošenosti: što je više HbF, to je dijete manje donošeno. Treba napomenuti da HbF u prisustvu 2,3 ​​difosfoglicerata (DFG je metabolički produkt membrane eritrocita u uslovima nedostatka kiseonika) ne menja svoj afinitet za kiseonik, za razliku od HbA, čiji afinitet za kiseonik opada.

Hb vrste se razlikuju jedna od druge po stepenu hemijskog afiniteta za O2. Dakle, HvF u fiziološkim uslovima ima veći afinitet za O2 od HvA. Ova najvažnija karakteristika HvF-a stvara optimalne uslove za transport O2 fetalnom krvlju.

Hemoglobin je pigment krvi čija je uloga transport kisika do organa i tkiva, transport ugljičnog dioksida od tkiva do pluća, osim toga, on je intracelularni pufer koji održava optimalni pH za metabolizam. Hemoglobin se nalazi u eritrocitima i čini 90% njihove suhe težine. Izvan eritrocita, hemoglobin se praktički ne otkriva.

Hemoglobin hemoglobin pripada grupi hromoproteina. Njegova protetička grupa, koja uključuje željezo, naziva se hem, a proteinska komponenta se naziva globin. Molekul hemoglobina sadrži 4 hema i 1 globin.

Fiziološki hemoglobini uključuju HbA (hemoglobin odraslih) i HbF (fetalni hemoglobin, koji čini najveći dio fetalnog hemoglobina i gotovo potpuno nestaje do 2. godine djetetovog života). Moderne elektroforetske studije su dokazale postojanje najmanje dvije varijante normalnog hemoglobina A: A1 (glavni) i A2 (spori). Najveći dio hemoglobina odraslih (96-99%) je HbAl, sadržaj ostalih frakcija (A2F) ne prelazi 1-4%. Svaki tip hemoglobina, odnosno njegov globinski dio, karakterizira njegova "polipeptidna formula". Dakle, HbAl je označen kao ά2 β2, odnosno sastoji se od dva ά-lanca i dva β-lanca (ukupno 574 aminokiselinskih ostataka raspoređenih u strogo definisanom redoslijedu). Druge vrste normalnih hemoglobina - F, A2 imaju zajednički β-peptidni lanac sa HbAl, ali se razlikuju po strukturi drugog polipeptidnog lanca (na primjer, strukturna formula HbF je ά2γ2).

Osim fizioloških hemoglobina, postoji još nekoliko patoloških varijanti hemoglobina. Patološki hemoglobini nastaju kao rezultat urođenog, naslijeđenog defekta u stvaranju hemoglobina.

U cirkulirajućim crvenim krvnim stanicama, hemoglobin je u stanju kontinuirane reverzibilne reakcije. On onda

vezuje molekul kiseonika (u plućne kapilare), a zatim ga odaje (u kapilare tkiva).

Glavna jedinjenja hemoglobina su: HHb - redukovani hemoglobin i HvCO2 - jedinjenje sa ugljen-dioksidom (karbohemoglobin). Uglavnom se nalaze u venskoj krvi i daju joj boju tamne trešnje.

HbO2 - oksihemoglobin - nalazi se uglavnom u arterijskoj krvi, dajući joj grimiznu boju. HbO2 je izuzetno nestabilno jedinjenje, njegova koncentracija je određena parcijalnim pritiskom O2 (pO2): što je veći pO2, to se više stvara HbO2 i obrnuto. Sva gore navedena jedinjenja hemoglobina su fiziološka.

Hemoglobin u venskoj krvi sa niskim parcijalnim pritiskom kiseonika vezan je za 1 molekul vode. Takav hemoglobin se naziva reduciran (obnovljeni) hemoglobin. U arterijskoj krvi sa visokim parcijalnim pritiskom kiseonika, hemoglobin je povezan sa 1 molekulom kiseonika i naziva se oksihemoglobin. Kontinuiranom konverzijom oksihemoglobina u smanjeni hemoglobin i obrnuto, kisik se prenosi iz pluća u tkiva. Percepcija ugljičnog dioksida u tkivnim kapilarima i njegova dostava u pluća također je funkcija hemoglobina. U tkivima se oksihemoglobin, dajući kiseonik, pretvara u redukovani hemoglobin. Kiselinska svojstva reduciranog hemoglobina su 70 puta slabija od svojstava oksihemoglobina, stoga njegove slobodne valencije vežu ugljični dioksid. Tako se ugljični dioksid isporučuje iz tkiva u pluća uz pomoć hemoglobina. U plućima, nastali oksihemoglobin, zbog svojih visokih kiselinskih svojstava, dolazi u kontakt sa alkalnim valencijama karbohemoglobina, istiskujući ugljični dioksid. Budući da je glavna funkcija hemoglobina opskrba tkiva kisikom, tada se u svim stanjima praćenim smanjenjem koncentracije hemoglobina u krvi ili s njegovim kvalitativnim promjenama razvija hipoksija tkiva.

Međutim, postoje i patološki oblici hemoglobina.

Hemoglobin ima sposobnost da ulazi u disocirajuće spojeve ne samo s kisikom i ugljičnim dioksidom, već i s drugim plinovima. Kao rezultat, nastaje karboksihemoglobin, oksinitrozni hemoglobinsulfhemoglobin.

Karboksihemoglobin (oksiugljik) disocira nekoliko stotina puta sporije od oksihemoglobina, pa čak i mala koncentracija (0,07%) ugljičnog monoksida (CO) u zraku vezuje oko 50% hemoglobina prisutnog u tijelu i lišava ga njegove sposobnosti prijenosa. kiseonik, je fatalan. Karboksihemoglobin (HbCO) je veoma jako jedinjenje sa ugljen monoksidom zbog hemijskih svojstava ugljen monoksida u odnosu na Hb. Pokazalo se da je njegov afinitet za Hb mnogo veći od afiniteta O2 za Hb. Stoga, uz neznatno povećanje koncentracije CO u okolini, nastaje vrlo velika količina HbCO. Ako u tijelu ima puno HvCO, dolazi do gladovanja kisikom. Zapravo, u krvi ima puno O2, a ćelije tkiva ga ne primaju, jer. HbCO je jako jedinjenje sa O2.

Methemoglobin je stabilnije jedinjenje hemoglobina sa kiseonikom od oksihemoglobina, a nastaje kao posledica trovanja određenim lekovima - fenacetinom, antipirinom, sulfonamidima. U ovom slučaju, dvovalentno željezo protetske grupe, oksidirano, prelazi u trovalentno. Methemoglobin (MetHb) - oksidirani oblik Hb, krv daje smeđu boju. MetHb nastaje kada je Hb izložen bilo kojem oksidacionom agensu: nitrati, peroksidi, kalijum permanganat, crvena krvna so, itd. Ovo je stabilno jedinjenje, jer željezo iz feroforma (Fe++) prelazi u feriform (Fe+++), koji nepovratno vezuje O2. Kada se u organizmu stvaraju velike količine MetHb, javlja se i nedostatak kiseonika (hipoksija).

Sulfhemoglobin se ponekad nalazi u krvi uz upotrebu lijekova (sulfonamida). Sadržaj sulfhemoglobina rijetko prelazi 10%. Sulfhemoglobinemija je ireverzibilan proces. Budući da su zahvaćeni eritrociti

uništavaju se u isto vrijeme kao i normalni, ne primjećuju se pojave hemolize, a sulfhemoglobin može biti u krvi nekoliko mjeseci. Na osnovu ovog svojstva sulfhemoglobina zasnovana je metoda za određivanje vremena zadržavanja normalnih eritrocita u perifernoj krvi.

Hemoglobin je esencijalni protein za ljudski život, obavlja niz funkcija, od kojih je glavna transport kisika do stanica i tkiva. Postoji nekoliko oblika hemoglobina, od kojih svaki ima svoje karakteristike.

Vrste prema sadržaju proteina

U zavisnosti od sadržaja proteina u obliku ljudskog hemoglobina, razlikuju se dva tipa. To su fiziološki i abnormalni.

Oblici hemoglobina fiziološkog tipa javljaju se u određenim fazama ljudskog života. Ali patološki nastaju u slučaju pogrešnog slijeda postavljanja određenog broja aminokiselina u globinu.

Osnovni po formi

U ljudskom tijelu mogu biti prisutni:

1. Oksihemoglobin. Ova supstanca stupa u interakciju s molekulima kisika. Prisutan je u krvi arterija, zbog čega ima bogatu grimiznu boju.
2. karboksihemoglobin. Ova vrsta proteina stupa u interakciju s molekulama ugljičnog dioksida. Predstavljeni molekuli prodiru u tkiva pluća, gdje se uklanja ugljični dioksid, a kisik je zasićen hemoglobinom. Ova vrsta proteina prisutna je u venskoj krvi, zbog čega ima tamniju boju i veću gustoću.
3. Methemoglobin. Ovo je supstanca koja stupa u interakciju sa raznim hemijskim agensima. Patološki oblik hemoglobina i povećanje količine ove tvari mogu ukazivati ​​na trovanje tijela, dolazi do kršenja zasićenosti tkiva kisikom.
4. Mioglobin. Djeluje kao potpuni analog crvenih krvnih zrnaca. Glavna razlika je samo u tome što je lokacija ovog proteina srčani mišić. Kada su mišići oštećeni, mioglobin ulazi u krvotok, nakon čega se zbog rada bubrega izlučuje iz organizma. Ali postoji mogućnost začepljenja tubula bubrega, što može izazvati odumiranje njegovih tkiva. U takvim situacijama nije isključena pojava zatajenja bubrega i nedostatka kisika u tkivima.

Druge vrste hemoglobina

U različitim izvorima informacija razlikuju se i sljedeći oblici hemoglobina:

1. Glikirani hemoglobin. Ovaj oblik je neodvojivo jedinjenje glukoze i proteina. Ova vrsta glukoze može se dugo kretati kroz krv, pa se koristi za otkrivanje nivoa šećera.
2. Fetalni. Jedan oblik hemoglobina prisutan je u krvi embrija ili novorođenčeta u prvih nekoliko dana života. Uvršten među aktivne vrste po prenosu kiseonika, pod uticajem životne sredine podložan je brzom uništavanju.
3. Sulfhemoglobin. Prikazani tip proteina nastaje u krvi kada se konzumira veći broj lijekova. U pravilu sadržaj ovog proteina ne prelazi 10%.
4. Dishemoglobin. Formira se takvim vezama koje u potpunosti lišavaju protein sposobnosti da obavlja svoje funkcije. To ukazuje da će se ova vrsta hemoglobina transportirati kroz krv u obliku dodatne tvari. Nakon nekog vremena, slezina će ga obraditi. U normalnom zdravlju ova supstanca se nalazi u organizmu svake osobe, ali ako se učestalost pojave ovakvih ligamenata, onda će organi uključeni u transport krvi kroz tijelo morati funkcionisati pojačanim intenzitetom, kao rezultat koje će se brže iscrpljivati ​​i istrošiti.

Patološki oblici hemoglobina

Posebno se izdvaja grupa:

• D-Punjab;

Oblik hemoglobina D-Punjab dobio je ime zbog svoje široke rasprostranjenosti u Pendžabu, Indiji i Pakistanu. Poreklo proteina je posledica širenja malarije u raznim delovima Azije. Prema statistikama, ovaj protein se nalazi u 55% slučajeva od ukupnog broja patoloških oblici hemoglobina.

Hemoglobin S je nastao u zapadnoj Africi kao rezultat pet odvojenih mutacija.

Protein C je jedna od najčešćih strukturnih varijanti hemoglobina. Ljudi koji imaju ovaj protein mogu patiti od stanja koje se zove hemolitička anemija.

Hemoglobin H izaziva razvoj tako ozbiljne bolesti kao što je alfa talasemija.

Glavne funkcije

Bez obzira na oblike i derivate hemoglobina, ova tvar ima sljedeće funkcije:

1. Transport kiseonika. Kada osoba udiše vazdušne mase, molekuli kiseonika prodiru u tkiva pluća, a odatle se kreću u druga tkiva i ćelije. Hemoglobin povezuje molekule kiseonika i prenosi ih. Ako se ova funkcija naruši, dolazi do manjka kisika, što je vrlo opasno za rad mozga.
2. Transport ugljičnog dioksida. U ovoj situaciji, hemoglobin već veže molekule ugljičnog dioksida, a zatim ih prenosi.
3. Održavajte nivoe kiselosti. Sa akumulacijom ugljičnog dioksida u krvi, uočava se njegovo zakiseljavanje. To se kategorički ne može dopustiti, jer mora doći do stalnog uklanjanja molekula ugljičnog dioksida.

Normalne performanse

Kako bi ljekari utvrdili normalne oblike hemoglobina u ljudskom tijelu, provode se testovi.

Primjećuje se da stopa slobodnog hemoglobina u krvi ljudi različite dobi može imati sljedeće pokazatelje:

• muškarci stariji od 18 godina - od 120 do 150 g / l;
• žene starije od 18 godina - od 110 do 130 g / l;
• novorođenčad i djeca do 18 godina - 200 g/l.

Povećanje ili smanjenje količine slobodnog hemoglobina u krvi može izazvati prijelaz proteina u drugi oblik - patološki.

Zabilježen je niz metoda za stabilizaciju njegove količine, pa ako rezultati testa ukažu na prekoračenje ili smanjenje stope, odmah se obratite liječniku. Zbog prisustva velikog broja različitih oblika hemoglobina, samo stručni doktor u laboratoriji može utvrditi šta se nalazi u organizmu. Njegovo otkrivanje postaje moguće biohemijskim testom krvi.

Normalna fiziologija: bilješke s predavanja Svetlana Sergeevna Firsova

3. Vrste hemoglobina i njegov značaj

Hemoglobin je jedan od najvažnijih respiratornih proteina uključenih u prijenos kisika iz pluća u tkiva. To je glavna komponenta crvenih krvnih zrnaca, od kojih svako sadrži oko 280 miliona molekula hemoglobina.

Hemoglobin je složen protein koji pripada klasi hromoproteina i sastoji se od dvije komponente:

2) protein globina - 96%.

Hem je kompleksno jedinjenje porfirina sa gvožđem. Ovo jedinjenje je prilično nestabilno i lako se pretvara u hematin ili hemin. Struktura hema je identična za hemoglobin kod svih životinjskih vrsta. Razlike su povezane sa svojstvima proteinske komponente, koju predstavljaju dva para polipeptidnih lanaca. Postoje HbA, HbF, HbP oblici hemoglobina.

Krv odrasle osobe sadrži do 95-98% hemoglobina HbA. Njegov molekul uključuje 2 ?- i 2 ?-polipeptidna lanca. Fetalni hemoglobin se obično nalazi samo kod novorođenčadi. Pored normalnih tipova hemoglobina, postoje i abnormalni koji nastaju pod uticajem genskih mutacija na nivou strukturnih i regulatornih gena.

Unutar eritrocita, molekuli hemoglobina su raspoređeni na različite načine. U blizini membrane, leže okomito na nju, što poboljšava interakciju hemoglobina s kisikom. U središtu ćelije leže haotičnije. Kod muškaraca je normalan sadržaj hemoglobina oko 130-160 g / l, a kod žena - 120-140 g / l.

Postoje četiri oblika hemoglobina:

1) oksihemoglobin;

2) methemoglobin;

3) karboksihemoglobin;

4) mioglobin.

Oksihemoglobin sadrži željezo i sposoban je da veže kiseonik. Prenosi gas do tkiva i organa. Kada je izloženo oksidantima (peroksidi, nitriti itd.), željezo prelazi iz dvovalentnog u trovalentno stanje, zbog čega nastaje methemoglobin koji ne reagira reverzibilno s kisikom i osigurava njegov transport. Karboksihemoglobin stvara spoj sa ugljičnim monoksidom. Ima visok afinitet prema ugljičnom monoksidu, tako da se kompleks sporo razgrađuje. To uzrokuje visoku toksičnost ugljičnog monoksida. Mioglobin je po strukturi sličan hemoglobinu i nalazi se u mišićima, posebno u srcu. On veže kiseonik, formirajući depo, koji organizam koristi kada se kapacitet krvi za kiseonik smanji. Zbog mioglobina, kiseonik se obezbeđuje mišićima koji rade.

Hemoglobin obavlja respiratornu i pufersku funkciju. 1 mol hemoglobina je u stanju da veže 4 mola kiseonika, a 1 g - 1,345 ml gasa. kapacitet krvi za kiseonik- maksimalna količina kiseonika koja može biti u 100 ml krvi. Prilikom obavljanja respiratorne funkcije, molekula hemoglobina mijenja veličinu. Odnos između hemoglobina i oksihemoglobina zavisi od stepena parcijalnog pritiska u krvi. Puferska funkcija je povezana s regulacijom pH krvi.