Amino rūgštys, kurios yra baltymų dalis. §3
APIBRĖŽIMAS
Amino rūgštys– organiniai bifunkciniai junginiai, kuriuose yra karboksilo grupė – COOH ir amino grupė – NH2.
Atsižvelgiant į abiejų funkcinių grupių santykinę padėtį, išskiriamos α-, β- ir γ-aminorūgštys:
CH3-CH(NH2)-COOH (α-aminopropiono rūgštis)
CH 2 (NH 2)-CH 2 -COOH (β - aminopropiono rūgštis)
Svarbiausi aminorūgščių atstovai yra: glicinas (H 2 N-CH 2 -COOH), alaninas (CH 3 -CH(NH 2)-COOH), fenilalaninas (C 6 H 5 -CH 2 -CH(NH 2) -COOH) , glutamo rūgštis (HOOC-(CH 2) 2 -CH(NH 2)-COOH), lizinas (H 2 N-(CH 2) 4 -CH(NH 2)-COOH), serinas (HO-CH 2-CH (NH 2)-COOH) ir cisteinas (HS-CH2-CH(NH2)-COOH).
Izomerizmas
Aminorūgštims būdingi šie izomerijos tipai: anglies skeletas, funkcinių grupių padėtis ir optinė izomerija.
Aminorūgščių fizinės savybės
Aminorūgštys yra kietos kristalinės medžiagos, kurios gerai tirpsta vandenyje. Aukštoje temperatūroje jie tirpsta irdami.
Kvitas
Aminorūgštys gaunamos pakeičiant halogeną amino grupe halogenintose karboksirūgštyse. Apskritai reakcijos lygtis atrodys taip:
R-CH(Cl)-COOH + NH3 = R-CH(NH3 + Cl -) = NH2 –CH(R)-COOH
Aminorūgščių cheminės savybės
Aminorūgštys yra amfoteriniai junginiai. Jie reaguoja tiek su rūgštimis, tiek su bazėmis:
NH 2 –CH 2 -COOH + HCl = Cl
NH 2 –CH 2 -COOH + NaOH= NH 2 –CH 2 -COONa + H 2 O
Kai aminorūgštys ištirpsta vandenyje, amino grupė ir karboksilo grupė reaguoja viena su kita, sudarydamos junginius, vadinamus vidinėmis druskomis:
H 2 N –CH 2 -COOH ↔ + H 3 N-CH 2 COO –
Vidinė druskos molekulė vadinama bipoliniu jonu.
Vandeniniai aminorūgščių tirpalai turi neutralią, šarminę ir rūgštinę aplinką, priklausomai nuo funkcinių grupių skaičiaus. Pavyzdžiui, glutamo rūgštis sudaro rūgštinį tirpalą, nes joje yra dvi karboksilo grupės ir viena amino grupė, o lizinas sudaro šarminį tirpalą, nes jame yra viena karboksilo grupė ir dvi amino grupės.
Dvi aminorūgščių molekulės gali sąveikauti viena su kita. Tokiu atveju vandens molekulė yra atskiriama ir susidaro produktas, kuriame molekulės fragmentai yra sujungti vienas su kitu peptidine jungtimi (-CO-NH-). Pavyzdžiui:
Gautas junginys vadinamas dipeptidu. Medžiagos, sudarytos iš daugelio aminorūgščių liekanų, vadinamos polipeptidais. Peptidus hidrolizuoja rūgštys ir bazės.
Ypatingą vaidmenį gamtoje atlieka α-aminorūgštys, nes jų jungtinė polikondensacija natūraliomis sąlygomis gamina svarbiausias gyvybei medžiagas – baltymus.
Be to, aminorūgštys turi visas chemines savybes kaip karboksirūgštys (pagal karboksilo grupę) ir aminai (pagal amino grupę).
Voverės
APIBRĖŽIMAS
Baltymai (baltymai, polipeptidai)- didelės molekulinės masės organinės medžiagos, susidedančios iš alfa aminorūgščių, sujungtų į grandinę peptidiniu ryšiu.
Gyvuose organizmuose baltymų aminorūgščių sudėtį lemia genetinis kodas, dažniausiai sintezės metu naudojama 20 standartinių aminorūgščių. Daugybė jų derinių sukuria baltymų molekules, turinčias daug įvairių savybių. Be to, aminorūgščių liekanos baltyme dažnai patiria potransliacinių modifikacijų, kurios gali įvykti tiek prieš baltymui pradedant atlikti savo funkciją, tiek „dirbant“ ląstelėje. Dažnai gyvuose organizmuose kelios skirtingų baltymų molekulės sudaro sudėtingus kompleksus, pavyzdžiui, fotosintezės kompleksą.
Baltymai turi amfoteriškumo savybę, tai yra, priklausomai nuo sąlygų, jie pasižymi ir rūgštinėmis, ir bazinėmis savybėmis. Baltymuose yra kelių tipų cheminių grupių, kurios gali jonizuotis vandeniniame tirpale: rūgščių aminorūgščių (asparto ir glutamo rūgščių) šoninių grandinių karboksilo liekanos ir bazinių aminorūgščių šoninių grandinių azoto turinčios grupės (pirmiausia ε- aminogrupizinas ir amidino liekana CNH(NH 2) argininas ir kiek mažesniu mastu imidazolo histidino liekana).
Baltymai skiriasi savo tirpumo vandenyje laipsniu. Vandenyje tirpūs baltymai vadinami albuminais ir apima kraujo ir pieno baltymus. Netirpūs baltymai arba skleroproteinai apima, pavyzdžiui, keratiną (baltymą, iš kurio susidaro plaukai, žinduolių kailiai, paukščių plunksnos ir kt.) ir fibroiną, kuris yra šilko ir voratinklio dalis. Baltymų tirpumą lemia ne tik jo struktūra, bet ir išoriniai veiksniai, tokie kaip tirpiklio pobūdis, jonų stiprumas ir tirpalo pH.
Baltymai sudaro ląstelės cheminio aktyvumo materialųjį pagrindą. Baltymų funkcijos gamtoje yra universalios. vardas baltymai, labiausiai priimtas terminas rusų literatūroje atitinka terminą baltymai(iš graikų kalbos proteios- Pirmas). Iki šiol buvo padaryta didelė pažanga nustatant ryšį tarp baltymų sandaros ir funkcijų, jų dalyvavimo svarbiausiuose organizmo gyvenimo procesuose mechanizmą, suvokiant daugelio ligų patogenezės molekulinius pagrindus.
Pagal jų molekulinę masę išskiriami peptidai ir baltymai. Peptidai turi mažesnę molekulinę masę nei baltymų. Peptidai dažniau atlieka reguliavimo funkciją (hormonai, fermentų inhibitoriai ir aktyvatoriai, jonų pernešėjai per membranas, antibiotikai, toksinai ir kt.).
12.1. α -Amino rūgštys
12.1.1. klasifikacija
Peptidai ir baltymai yra pagaminti iš α-aminorūgščių liekanų. Bendras natūraliai susidarančių aminorūgščių skaičius viršija 100, tačiau dalis jų randama tik tam tikroje organizmų bendrijoje, 20 svarbiausių α-aminorūgščių nuolat randama visuose baltymuose (12.1 schema).
α-aminorūgštys yra heterofunkciniai junginiai, kurių molekulėse tame pačiame anglies atome yra ir amino grupė, ir karboksilo grupė.
Schema 12.1.Svarbiausios α-aminorūgštys*
* Santrumpos naudojamos tik aminorūgščių likučiams peptidų ir baltymų molekulėse rašyti. ** Nepakeičiamos aminorūgštys.
α-aminorūgščių pavadinimus galima sudaryti naudojant pakaitinę nomenklatūrą, tačiau dažniau vartojami jų trivialūs pavadinimai.
Trivialūs α-amino rūgščių pavadinimai paprastai siejami su izoliacijos šaltiniais. Serinas yra šilko fibroino dalis (iš lot. serieus- šilkinis); Tirozinas pirmą kartą buvo išskirtas iš sūrio (iš graikų k. tyros- sūris); glutaminas – iš grūdų glitimo (iš vokiečių k. Glitimas- klijai); asparto rūgštis - iš šparagų daigų (iš lat. šparagai- šparagai).
Daugelis α-amino rūgščių sintetinamos organizme. Kai kurios baltymų sintezei reikalingos aminorūgštys organizme nepasigamina ir turi būti iš išorės. Šios aminorūgštys vadinamos nepakeičiamas(žr. 12.1 diagramą).
Esminės α-aminorūgštys apima:
valinas izoleucinas metioninas triptofanas
leucinas lizinas treoninas fenilalaninas
α-aminorūgštys klasifikuojamos keliais būdais, atsižvelgiant į charakteristikas, kurios yra jų skirstymo į grupes pagrindas.
Viena iš klasifikavimo požymių yra radikalo R cheminė prigimtis. Remiantis šia savybe, aminorūgštys skirstomos į alifatines, aromatines ir heterociklines (žr. 12.1 diagramą).
Alifatinisα -amino rūgštys. Tai didžiausia grupė. Jo viduje aminorūgštys skirstomos naudojant papildomas klasifikavimo ypatybes.
Atsižvelgiant į karboksilo grupių ir amino grupių skaičių molekulėje, išskiriami:
Neutralios aminorūgštys – po vieną NH grupę 2 ir COOH;
Bazinės aminorūgštys – dvi NH grupės 2 ir viena grupė
COOH;
Rūgščiosios aminorūgštys – viena NH 2 grupė ir dvi COOH grupės.
Galima pastebėti, kad alifatinių neutralių aminorūgščių grupėje anglies atomų skaičius grandinėje neviršija šešių. Tuo pačiu metu grandinėje nėra aminorūgščių su keturiais anglies atomais, o aminorūgštys su penkiais ir šešiais anglies atomais turi tik šakotą struktūrą (valinas, leucinas, izoleucinas).
Alifatinis radikalas gali turėti „papildomų“ funkcinių grupių:
Hidroksilas – serinas, treoninas;
Karboksi – asparto ir glutamo rūgštys;
Tiolis – cisteinas;
Amidas – asparaginas, glutaminas.
Aromatingasα -amino rūgštys.Šiai grupei priklauso fenilalaninas ir tirozinas, sukonstruoti taip, kad juose esantys benzeno žiedai būtų atskirti nuo bendro α-aminorūgšties fragmento metileno grupe -CH 2-.
Heterociklinis α -amino rūgštys.Šiai grupei priklausantys histidinas ir triptofanas turi heterociklų – atitinkamai imidazolo ir indolo. Šių heterociklų struktūra ir savybės aptariamos toliau (žr. 13.3.1; 13.3.2). Bendras heterociklinių aminorūgščių konstravimo principas yra toks pat kaip ir aromatinių.
Heterociklinės ir aromatinės α-aminorūgštys gali būti laikomos β-pakeistus alanino dariniais.
Amino rūgštis taip pat priklauso gerociklui prolinas, kurioje antrinė amino grupė yra įtraukta į pirolidiną
α-aminorūgščių chemijoje daug dėmesio skiriama „šoninių“ radikalų R struktūrai ir savybėms, kurios vaidina svarbų vaidmenį formuojant baltymų struktūrą ir atliekant jų biologines funkcijas. Didelę reikšmę turi tokios charakteristikos kaip „šoninių“ radikalų poliškumas, funkcinių grupių buvimas radikaluose ir šių funkcinių grupių gebėjimas jonizuotis.
Priklausomai nuo šoninio radikalo, aminorūgštys su nepoliarinis(hidrofobiniai) radikalai ir aminorūgštys c poliarinis(hidrofiliniai) radikalai.
Pirmajai grupei priklauso aminorūgštys su alifatiniais šoniniais radikalais – alaninas, valinas, leucinas, izoleucinas, metioninas – ir aromatiniai šoniniai radikalai – fenilalaninas, triptofanas.
Antroji grupė apima aminorūgštis, kurių radikaluose yra polinių funkcinių grupių, kurios gali jonizuotis (jonogeninės) arba kūno sąlygomis negali transformuotis į joninę būseną (nejoninę). Pavyzdžiui, tirozine hidroksilo grupė yra joninė (fenolinė), serine – nejoninė (alkoholinė).
Polinės aminorūgštys su joninėmis grupėmis radikaluose tam tikromis sąlygomis gali būti joninės (anijoninės arba katijoninės) būsenos.
12.1.2. Stereoizomerija
Pagrindinis α-aminorūgščių konstrukcijos tipas, ty to paties anglies atomo ryšys su dviem skirtingomis funkcinėmis grupėmis, radikalu ir vandenilio atomu, pats savaime nulemia α-anglies atomo chiralumą. Išimtis yra paprasčiausia aminorūgštis glicinas H 2 NCH 2 COOH, kuris neturi chiralumo centro.
α-aminorūgščių konfigūraciją lemia konfigūracijos standartas – gliceraldehidas. Amino grupės vieta standartinėje Fišerio projekcijos formulėje kairėje (panaši į OH grupę l-gliceraldehide) atitinka l konfigūraciją, o dešinėje - chiralinio anglies atomo d konfigūraciją. Autorius R, S sistemoje α-anglies atomas visose l serijos α-aminorūgštyse turi S konfigūraciją, o d serijoje – R konfigūraciją (išimtis yra cisteinas, žr. 7.1.2). .
Dauguma α-aminorūgščių turi vieną asimetrinį anglies atomą vienoje molekulėje ir egzistuoja kaip du optiškai aktyvūs enantiomerai ir vienas optiškai neaktyvus racematas. Beveik visos natūralios α-aminorūgštys priklauso l serijai.
Aminorūgštys izoleucinas, treoninas ir 4-hidroksiprolinas turi du chiralumo centrus molekulėje.
Tokios aminorūgštys gali egzistuoti kaip keturi stereoizomerai, atstovaujantys dviem enantiomerų poroms, kurių kiekviena sudaro racematą. Gyvūniniams baltymams gaminti naudojamas tik vienas iš enantiomerų.
Izoleucino stereoizomerija panaši į anksčiau aptartą treonino stereoizomeriją (žr. 7.1.3). Iš keturių stereoizomerų baltymuose yra l-izoleucino, kurio S konfigūracija yra abiejų asimetrinių anglies atomų C-α ir C-β. Kitos enantiomerų poros, kurios yra diastereomerai leucino atžvilgiu, pavadinimai naudoja priešdėlį Sveiki-.
Racematų skilimas. L serijos α-aminorūgščių šaltinis yra baltymai, kurie šiuo tikslu yra skaldomi hidrolizės būdu. Dėl didelio atskirų enantiomerų poreikio (baltymų, vaistinių medžiagų ir kt. sintezei) cheminis sintetinių raceminių aminorūgščių skaidymo metodai. Pageidautina fermentinis virškinimo metodas naudojant fermentus. Šiuo metu raceminiams mišiniams atskirti naudojama chiralinių sorbentų chromatografija.
12.1.3. Rūgščių-šarmų savybės
Aminorūgščių amfoteriškumą lemia rūgštinė (COOH) ir bazinė (NH 2) funkcines grupes jų molekulėse. Aminorūgštys sudaro druskas tiek su šarmais, tiek su rūgštimis.
Kristalinėje būsenoje α-aminorūgštys egzistuoja kaip dipoliniai jonai H3N+ – CHR-COO- (dažniausiai naudojamas žymėjimas
Nejonizuotos formos aminorūgšties struktūra skirta tik patogumui).
Vandeniniame tirpale aminorūgštys egzistuoja pusiausvyros dipolinių jonų, katijoninių ir anijoninių formų mišinio pavidalu.
Pusiausvyros padėtis priklauso nuo terpės pH. Visoms aminorūgštims stipriai rūgščioje (pH 1-2) vyrauja katijoninės, o stipriai šarminėje (pH > 11) aplinkoje anijoninės formos.
Joninė struktūra lemia nemažai specifinių aminorūgščių savybių: aukštą lydymosi temperatūrą (virš 200? C), tirpumą vandenyje ir netirpumą nepoliniuose organiniuose tirpikliuose. Daugumos aminorūgščių gebėjimas gerai ištirpti vandenyje yra svarbus veiksnys, užtikrinantis jų biologinį funkcionavimą, su tuo susijęs aminorūgščių įsisavinimas, transportavimas organizme ir kt.
Visiškai protonuota aminorūgštis (katijoninė forma), Brønstedo teorijos požiūriu, yra dvibazinė rūgštis,
Dovanodama vieną protoną, tokia dvibazinė rūgštis virsta silpna monobazine rūgštimi – dipoliariniu jonu su viena rūgšties grupe NH 3 + . Dėl dipolinio jono deprotonavimo susidaro anijoninė aminorūgšties forma - karboksilato jonas, kuris yra Brønstedo bazė. Vertybės charakterizuoja
Aminorūgščių karboksilo grupės bazinės rūgštinės savybės paprastai svyruoja nuo 1 iki 3; vertybes pK a2 charakterizuojantis amonio grupės rūgštingumą – nuo 9 iki 10 (12.1 lentelė).
12.1 lentelė.Svarbiausių α-amino rūgščių rūgščių-šarmų savybės
Pusiausvyros padėtis, t. y. skirtingų aminorūgščių formų santykis vandeniniame tirpale esant tam tikroms pH vertėms, labai priklauso nuo radikalo struktūros, daugiausia nuo joninių grupių buvimo jame, atliekančio papildomą vaidmenį. rūgštiniai ir baziniai centrai.
pH vertė, kuriai esant didžiausia dipolinių jonų koncentracija, o minimalios aminorūgšties katijoninių ir anijoninių formų koncentracijos yra lygios, vadinamaizoelektrinis taškas (p/).
Neutralusα -amino rūgštys.Šios aminorūgštys yra svarbiospIšiek tiek mažesnis nei 7 (5,5-6,3) dėl didesnio gebėjimo jonizuoti karboksilo grupę, veikiant NH 2 grupės -/- poveikiui. Pavyzdžiui, alaninas turi izoelektrinį tašką, kai pH yra 6,0.
Rūgštusα -amino rūgštys.Šios aminorūgštys turi papildomą karboksilo grupę radikale ir yra visiškai protonuotos formos stipriai rūgštinėje aplinkoje. Rūgščiosios aminorūgštys yra tribazinės (pagal Brøndstedą), turinčios tris reikšmespK a,kaip matyti asparto rūgšties pavyzdyje (p/ 3,0).
Rūgščių aminorūgščių (asparto ir glutamo) izoelektrinio taško pH yra daug žemesnis nei 7 (žr. 12.1 lentelę). Organizme esant fiziologinėms pH vertėms (pavyzdžiui, kraujo pH 7,3-7,5), šios rūgštys yra anijoninės formos, nes abi karboksilo grupės yra jonizuotos.
Pagrindinisα -amino rūgštys. Bazinių aminorūgščių atveju izoelektriniai taškai yra pH srityje virš 7. Stipriai rūgščioje aplinkoje šie junginiai taip pat yra tribazinės rūgštys, kurių jonizacijos stadijas iliustruoja lizino pavyzdys (p/ 9,8) .
Organizme bazinės aminorūgštys randamos katijonų pavidalu, tai yra, abi amino grupės yra protonuotos.
Apskritai nėra α-amino rūgšties in vivonėra jo izoelektriniame taške ir nepatenka į būseną, atitinkančią mažiausią tirpumą vandenyje. Visos aminorūgštys organizme yra joninės formos.
12.1.4. Analitiškai svarbios reakcijos α -amino rūgštys
α-aminorūgštys, kaip heterofunkciniai junginiai, patenka į reakcijas, būdingas tiek karboksilo, tiek amino grupėms. Kai kurias chemines aminorūgščių savybes lemia radikalo funkcinės grupės. Šiame skyriuje aptariamos reakcijos, kurios turi praktinę reikšmę aminorūgščių identifikavimui ir analizei.
Esterifikacija.Kai aminorūgštys reaguoja su alkoholiais esant rūgštiniam katalizatoriui (pavyzdžiui, vandenilio chlorido dujoms), esteriai gaunami hidrochloridų pavidalu su geru išeigumu. Norint išskirti laisvuosius esterius, reakcijos mišinys apdorojamas amoniako dujomis.
Aminorūgščių esteriai neturi dipolinės struktūros, todėl, skirtingai nei pirminės rūgštys, tirpsta organiniuose tirpikliuose ir yra lakūs. Taigi glicinas yra kristalinė medžiaga, kurios lydymosi temperatūra yra aukšta (292 ° C), o jo metilo esteris yra skystis, kurio virimo temperatūra yra 130 ° C. Aminorūgščių esterių analizė gali būti atliekama naudojant dujų ir skysčių chromatografiją.
Reakcija su formaldehidu. Praktinę reikšmę turi reakcija su formaldehidu, kuri yra kiekybinio aminorūgščių nustatymo metodu pagrindas. formolio titravimas(Sørenseno metodas).
Aminorūgščių amfoterinė prigimtis neleidžia tiesiogiai titruoti šarmu analizės tikslais. Dėl aminorūgščių sąveikos su formaldehidu susidaro gana stabilūs aminoalkoholiai (žr. 5.3) – N-hidroksimetilo dariniai, kurių laisva karboksilo grupė vėliau titruojama šarmu.
Kokybinės reakcijos. Aminorūgščių ir baltymų chemijos bruožas yra daugybės kokybinių (spalvinių) reakcijų, kurios anksčiau buvo cheminės analizės pagrindas, naudojimas. Šiais laikais, kai tyrimai atliekami taikant fizikinius ir cheminius metodus, α-aminorūgščių aptikimui, pavyzdžiui, chromatografinėje analizėje, ir toliau naudojama daug kokybinių reakcijų.
Chelacija. Su sunkiųjų metalų katijonais α-aminorūgštys, kaip bifunkciniai junginiai, sudaro vidines kompleksines druskas, pavyzdžiui, su šviežiai paruoštu vario (11) hidroksidu švelniomis sąlygomis gaunami gerai kristalizuojantys chelatai.
mėlynojo vario(11) druskos (vienas iš nespecifinių α-aminorūgščių nustatymo metodų).
Ninhidrino reakcija. Bendra kokybinė α-amino rūgščių reakcija yra reakcija su ninhidrinu. Reakcijos produktas turi mėlynai violetinę spalvą, kuri naudojama vizualiai aptikti aminorūgštis chromatogramose (ant popieriaus, plonu sluoksniu), taip pat spektrofotometriniam nustatymui aminorūgščių analizatoriuose (produktas sugeria šviesą 550-570 nm).
Deaminacija. Laboratorinėmis sąlygomis ši reakcija vykdoma azoto rūgštimi veikiant α-aminorūgštis (žr. 4.3). Tokiu atveju susidaro atitinkama α-hidroksi rūgštis ir išsiskiria azoto dujos, kurių tūris yra naudojamas sureagavusios aminorūgšties kiekiui nustatyti (Van-Slyke metodas).
Ksantoproteino reakcija. Ši reakcija naudojama aromatinėms ir heterociklinėms aminorūgštims – fenilalaninui, tirozinui, histidinui, triptofanui – aptikti. Pavyzdžiui, kai koncentruota azoto rūgštis veikia tiroziną, susidaro nitro darinys, nusidažo geltonai. Šarminėje aplinkoje spalva tampa oranžinė dėl fenolio hidroksilo grupės jonizacijos ir padidėjusio anijono indėlio į konjugaciją.
Taip pat yra keletas privačių reakcijų, kurios leidžia aptikti atskiras aminorūgštis.
Triptofanas aptiktas reaguojant su p-(dimetilamino)benzaldehidu sieros rūgštyje, pasirodžius raudonai violetinei spalvai (Ehrlich reakcija). Ši reakcija naudojama kiekybinei triptofano baltymų skilimo produktuose analizei.
Cisteinas aptiktas per kelias kokybines reakcijas, pagrįstas jame esančios merkapto grupės reaktyvumu. Pavyzdžiui, kai baltymų tirpalas su švino acetatu (CH3COO)2Pb kaitinamas šarminėje terpėje, susidaro juodos švino sulfido PbS nuosėdos, kurios rodo, kad baltymuose yra cisteino.
12.1.5. Biologiškai svarbios cheminės reakcijos
Organizme, veikiant įvairiems fermentams, atliekama nemažai svarbių cheminių aminorūgščių transformacijų. Tokios transformacijos apima transamininimą, dekarboksilinimą, pašalinimą, aldolio skilimą, oksidacinį deaminavimą ir tiolio grupių oksidaciją.
Transaminacija yra pagrindinis α-aminorūgščių biosintezės iš α-okso rūgščių būdas. Amino grupės donoras yra aminorūgštis, kurios ląstelėse yra pakankamu kiekiu arba pertekliumi, o jos akceptorius yra α-oksorūgštis. Šiuo atveju aminorūgštis paverčiama okso rūgštimi, o okso rūgštis - aminorūgštimi su atitinkama radikalų struktūra. Dėl to transamininimas yra grįžtamasis amino ir okso grupių mainų procesas. Tokios reakcijos pavyzdys yra l-glutamo rūgšties gamyba iš 2-oksoglutaro rūgšties. Aminorūgštis donorė gali būti, pavyzdžiui, l-asparto rūgštis.
α-aminorūgštyse yra elektronus sutraukianti amino grupė (tiksliau, protonuota amino grupė NH) α padėtyje prieš karboksilo grupę 3 +), ir todėl gali dekarboksilinti.
Pašalinimasbūdingas aminorūgštims, kuriose karboksilo grupės β padėtyje esantis šoninis radikalas turi elektronus sutraukiančią funkcinę grupę, pavyzdžiui, hidroksilo arba tiolio. Dėl jų pašalinimo susidaro tarpinės reaktyvios α-enamino rūgštys, kurios lengvai virsta tautomerinėmis imino rūgštimis (analogija su keto-enolio tautomerija). Dėl hidratacijos ties C=N jungtimi ir vėlesniu amoniako molekulės pašalinimu α-imino rūgštys paverčiamos α-okso rūgštimis.
Šis transformacijos tipas vadinamas šalinimas-hidratacija. Pavyzdys yra piruvo rūgšties gamyba iš serino.
Aldolo skilimas pasitaiko α-aminorūgščių, kurių β padėtyje yra hidroksilo grupė, atveju. Pavyzdžiui, serinas suskaidomas ir susidaro glicinas ir formaldehidas (pastarasis neišsiskiria laisvu pavidalu, o iš karto prisijungia prie kofermento).
Oksidacinis deaminavimas gali būti atliekamas dalyvaujant fermentams ir kofermentui NAD+ arba NADP+ (žr. 14.3). α-aminorūgštys gali būti paverstos α-oksorūgštimis ne tik transaminuojant, bet ir per oksidacinį deamininimą. Pavyzdžiui, α-oksoglutaro rūgštis susidaro iš l-glutamo rūgšties. Pirmajame reakcijos etape glutamo rūgštis dehidrogenuojama (oksiduojama) iki α-iminoglutaro rūgšties.
rūgštys. Antrame etape vyksta hidrolizė, dėl kurios susidaro α-oksoglutaro rūgštis ir amoniakas. Hidrolizės stadija vyksta nedalyvaujant fermentui.
α-okso rūgščių redukcinio amininimo reakcija vyksta priešinga kryptimi. α-oksoglutaro rūgštis, visada esanti ląstelėse (kaip angliavandenių apykaitos produktas), tokiu būdu paverčiama L-glutamo rūgštimi.
Tiolio grupių oksidacija yra cisteino ir cistino likučių tarpusavio konversijų pagrindas, ląstelėje suteikdamas daugybę redokso procesų. Cisteinas, kaip ir visi tioliai (žr. 4.1.2), lengvai oksiduojasi ir susidaro disulfidas – cistinas. Disulfidinė jungtis cistine lengvai redukuojama, kad susidarytų cisteinas.
Dėl tiolio grupės gebėjimo lengvai oksiduotis, cisteinas atlieka apsauginę funkciją, kai organizmas yra veikiamas medžiagų, turinčių didelį oksidacinį pajėgumą. Be to, tai buvo pirmasis vaistas, pasižymėjęs antiradiaciniu poveikiu. Cisteinas naudojamas farmacijos praktikoje kaip vaistų stabilizatorius.
Dėl cisteino pavertimo cistinu susidaro disulfidiniai ryšiai, pvz., redukuotas glutationas
(žr. 12.2.3).
12.2. Pirminė peptidų ir baltymų struktūra
Tradiciškai manoma, kad peptiduose yra iki 100 aminorūgščių liekanų molekulėje (tai atitinka iki 10 tūkst. molekulinę masę), o baltymuose – daugiau nei 100 aminorūgščių liekanų (molekulinė masė nuo 10 tūkst. iki kelių milijonų). .
Savo ruožtu peptidų grupėje įprasta išskirti oligopeptidai(mažos molekulinės masės peptidai), kurių grandinėje yra ne daugiau kaip 10 aminorūgščių liekanų ir polipeptidai, kurių grandinėje yra iki 100 aminorūgščių liekanų. Makromolekulės, kurių aminorūgščių liekanų skaičius artėja prie 100 arba šiek tiek viršija 100, neskiria polipeptidų ir baltymų; šie terminai dažnai vartojami kaip sinonimai.
Peptidas ir baltymo molekulė gali būti formaliai pavaizduota kaip α-aminorūgščių polikondensacijos produktas, kuris atsiranda, kai tarp monomerų vienetų susidaro peptidinė (amidinė) jungtis (12.2 schema).
Poliamido grandinės konstrukcija yra vienoda visai peptidų ir baltymų įvairovei. Ši grandinė turi nešakotą struktūrą ir susideda iš kintančių peptidinių (amidinių) grupių -CO-NH- ir fragmentų -CH(R)-.
Viename grandinės gale yra aminorūgštis su laisva NH grupe 2, vadinamas N-galu, kitas vadinamas C-galu,
12.2 schema.Peptidinės grandinės konstravimo principas
kuriame yra aminorūgštis su laisva COOH grupe. Peptidų ir baltymų grandinės rašomos iš N-galo.
12.2.1. Peptidų grupės struktūra
Peptidų (amidų) grupėje -CO-NH- anglies atomas yra sp2 hibridizacijos būsenoje. Vieniša azoto atomo elektronų pora susijungia su C=O dvigubos jungties π-elektronais. Elektroninės struktūros požiūriu peptidų grupė yra trijų centrų p,π konjuguota sistema (žr. 2.3.1), kurios elektronų tankis pasislenka link labiau elektroneigiamo deguonies atomo. C, O ir N atomai, sudarantys konjuguotą sistemą, yra toje pačioje plokštumoje. Elektronų tankio pasiskirstymas amido grupėje gali būti pavaizduotas naudojant ribines struktūras (I) ir (II) arba elektronų tankio poslinkį, atsirandantį atitinkamai dėl NH ir C=O grupių +M ir -M efektų. (III).
Dėl konjugacijos atsiranda tam tikras jungties ilgių išlyginimas. C=O dviguba jungtis pailgėja iki 0,124 nm, lyginant su įprastu 0,121 nm ilgiu, o C-N jungtis tampa trumpesnė - 0,132 nm, palyginti su 0,147 nm įprastu atveju (12.1 pav.). Plokščia konjuguota sistema peptidų grupėje sukelia sunkumų sukantis aplink C-N jungtį (sukimosi barjeras yra 63-84 kJ/mol). Taigi, elektroninė struktūra lemia gana griežtą butas peptidų grupės struktūra.
Kaip matyti iš fig. 12.1, aminorūgščių liekanų α-anglies atomai yra peptidinės grupės plokštumoje priešingose C-N jungties pusėse, t.y., palankesnėje trans padėtyje: aminorūgščių liekanų šoniniai radikalai R šiuo atveju bus labiausiai nutolę vienas nuo kito erdvėje.
Polipeptidinė grandinė turi stebėtinai vienodą struktūrą ir gali būti pavaizduota kaip viena kitos serija, esanti kampu.
Ryžiai. 12.1.Aminorūgščių liekanų peptidų grupės -CO-NH- ir α-anglies atomų plokščias išsidėstymas
viena su kita peptidų grupių plokštumos, sujungtos viena su kita per α-anglies atomus Cα-N ir Cα-Csp jungtimis 2 (12.2 pav.). Sukimasis aplink šias pavienes jungtis yra labai ribotas dėl sunkumų, susijusių su aminorūgščių liekanų šoninių radikalų išdėstymu. Taigi, elektroninė ir erdvinė peptidų grupės struktūra daugiausia lemia visos polipeptidinės grandinės struktūrą.
Ryžiai. 12.2.Peptidinių grupių plokštumų santykinė padėtis polipeptidinėje grandinėje
12.2.2. Sudėtis ir aminorūgščių seka
Esant vienodai konstruotai poliamido grandinei, peptidų ir baltymų specifiškumą lemia dvi svarbiausios charakteristikos – aminorūgščių sudėtis ir aminorūgščių seka.
Peptidų ir baltymų aminorūgščių sudėtis yra jų α-aminorūgščių prigimtis ir kiekybinis santykis.
Aminorūgščių sudėtis nustatoma analizuojant peptidų ir baltymų hidrolizatus, daugiausia chromatografiniais metodais. Šiuo metu tokia analizė atliekama naudojant aminorūgščių analizatorius.
Amido jungtys gali hidrolizuotis tiek rūgštinėje, tiek šarminėje aplinkoje (žr. 8.3.3). Peptidai ir baltymai hidrolizuojami, kad susidarytų trumpesnės grandinės – tai yra vadinamoji dalinė hidrolizė, arba aminorūgščių mišiniai (joninės formos) - visiška hidrolizė. Hidrolizė paprastai atliekama rūgščioje aplinkoje, nes daugelis aminorūgščių yra nestabilios šarminės hidrolizės sąlygomis. Reikėtų pažymėti, kad asparagino ir glutamino amido grupės taip pat yra hidrolizuojamos.
Pirminė peptidų ir baltymų struktūra yra aminorūgščių seka, ty α-aminorūgščių liekanų kaitos tvarka.
Pirminė struktūra nustatoma nuosekliai pašalinant aminorūgštis iš abiejų grandinės galų ir jas identifikuojant.
12.2.3. Peptidų struktūra ir nomenklatūra
Peptidų pavadinimai sudaromi nuosekliai išvardijant aminorūgščių liekanas, pradedant nuo N-galo, pridedant priesagą-il, išskyrus paskutinę C-galo aminorūgštį, kurios visas pavadinimas išsaugomas. Kitaip tariant, vardai
aminorūgštys, kurios dėl „savo“ COOH grupės susiformavo peptidiniam ryšiui, baigiasi peptido pavadinimu -il: alanilis, valilas ir kt. (asparto ir glutamo rūgšties likučiams atitinkamai vartojami pavadinimai „aspartilas“ ir „glutamilas“). Aminorūgščių pavadinimai ir simboliai rodo jų priklausymą l -eilutė, jei nenurodyta kitaip ( d arba dl).
Kartais sutrumpintuose užrašuose simboliai H (kaip amino grupės dalis) ir OH (kaip karboksilo grupės dalis) rodo galinių aminorūgščių funkcinių grupių nepakeistumą. Šis metodas yra patogus vaizduojant funkcinius peptidų darinius; pavyzdžiui, aukščiau minėto peptido amidas C-galinėje aminorūgštyje yra parašytas H-Asn-Gly-Phe-NH2.
Peptidai randami visuose organizmuose. Skirtingai nuo baltymų, jie turi heterogeniškesnę aminorūgščių sudėtį, ypač dažnai juose yra aminorūgščių d - eilė. Struktūriškai jie taip pat yra įvairesni: juose yra ciklinių fragmentų, šakotų grandinių ir kt.
Vienas iš labiausiai paplitusių tripeptidų atstovų yra glutationas– randama visų gyvūnų, augalų ir bakterijų organizme.
Cisteinas, esantis glutationo sudėtyje, leidžia glutationui egzistuoti tiek redukuota, tiek oksiduota forma.
Glutationas dalyvauja daugelyje redokso procesų. Jis veikia kaip baltymų apsauga, t.y. medžiaga, apsauganti baltymus su laisvomis SH tiolio grupėmis nuo oksidacijos, susidarant disulfidinėms jungtims -S-S-. Tai taikoma tiems baltymams, kuriems toks procesas yra nepageidautinas. Tokiais atvejais glutationas veikia kaip oksidatorius ir taip „apsaugo“ baltymą. Glutationo oksidacijos metu dėl disulfidinės jungties atsiranda dviejų tripeptidų fragmentų tarpmolekulinis kryžminis ryšys. Procesas yra grįžtamas.
12.3. Antrinė polipeptidų ir baltymų struktūra
Didelės molekulinės masės polipeptidai ir baltymai kartu su pirmine struktūra taip pat pasižymi aukštesniu organizuotumo lygiu, kuris yra vadinamas vidurinis, tretinis Ir ketvirtinis struktūros.
Antrinę struktūrą apibūdina pagrindinės polipeptidinės grandinės erdvinė orientacija, tretinę – visos baltymo molekulės trimatę architektūrą. Tiek antrinė, tiek tretinė struktūra yra susijusi su tvarkingu makromolekulinės grandinės išdėstymu erdvėje. Tretinė ir ketvirtinė baltymų struktūra aptariama biochemijos kurse.
Skaičiuojant buvo parodyta, kad viena iš palankiausių polipeptidinės grandinės konformacijų yra išsidėstymas erdvėje dešiniarankės spiralės, vadinamos spirale, forma. α-spiralė(12.3 pav., a).
α-spiralinės polipeptidinės grandinės erdvinį išsidėstymą galima įsivaizduoti įsivaizduojant, kad ji apgaubia tam tikrą
Ryžiai. 12.3.α-spiralinė polipeptidinės grandinės konformacija
cilindras (žr. 12.3 pav., b). Vidutiniškai viename spiralės posūkyje yra 3,6 aminorūgščių liekanų, spiralės žingsnis yra 0,54 nm, o skersmuo - 0,5 nm. Dviejų gretimų peptidų grupių plokštumos išsidėsčiusios 108° kampu, o aminorūgščių šoniniai radikalai – spiralės išorėje, t.y., nukreipti tarsi nuo cilindro paviršiaus.
Pagrindinį vaidmenį užtikrinant tokią grandinės konformaciją atlieka vandeniliniai ryšiai, kurie α-spirale susidaro tarp kiekvienos pirmos karbonilo deguonies atomo ir kiekvienos penktos aminorūgšties liekanos NH grupės vandenilio atomo.
Vandeniliniai ryšiai nukreipti beveik lygiagrečiai α-spiralės ašiai. Jie laiko grandinėlę susuktą.
Paprastai baltymų grandinės nėra visiškai spiralės, o tik iš dalies. Baltymai, tokie kaip mioglobinas ir hemoglobinas, turi gana ilgus α-spiralinius regionus, tokius kaip mioglobino grandinė
75% spiralizuota. Daugelyje kitų baltymų spiralinių regionų dalis grandinėje gali būti nedidelė.
Kitas antrinės polipeptidų ir baltymų struktūros tipas yra β struktūra, taip pat vadinama sulankstytas lapas, arba sulankstytas sluoksnis. Pailgintos polipeptidinės grandinės išsidėsčiusios sulankstytais lakštais, tarp šių grandinių peptidinių grupių susietos daugybe vandenilinių jungčių (12.4 pav.). Daugelyje baltymų yra ir α-spiralės, ir β lakštų struktūros.
Ryžiai. 12.4.Antrinė polipeptidinės grandinės struktūra sulankstyto lakšto pavidalu (β struktūra)
Bazinių aminorūgščių yra tik 20. Jų pavadinimai siejami su atsitiktiniais momentais. Visos aminorūgštys, kurios yra natūralių baltymų dalis, yra α-aminorūgštys. Tai reiškia, kad amino ir karboksilo grupės yra tame pačiame anglies atome.
1. aminoacto rūgštis (glicinas);
2. 
α-aminopropano rūgštis (alaninas);
3. 
α-aminopentano rūgštis (valinas);
4. 
α-aminoizokaproinė rūgštis (leucinas);
5. 
α-amino-β-metilvalerijono rūgštis (izoleucinas);
6. 
α-amino-β-hidroksipropano rūgštis (serinas);
7. 
α-amino-β-hidroksisviesto rūgštis (treoninas);
Sieros turintis:
8. 
α-amino-β-merkaptopropano rūgštis (cisteinas);
9. 
α-amino-γ-metiltiosviesto rūgštis (metioninas);
10. 
α-aminogintaro rūgštis (asparto rūgštis);
11. 
asparto rūgšties amidas (asparaginas);
12. 
α-aminoglutaro rūgštis (glutamo rūgštis);
13. 
α-aminoglutaro rūgšties amidas (gutaminas);
14. 
α, ε-diaminokaproinė rūgštis (leuzinas);
15. 
α-amino-δ-guanidivaleriono rūgštis
(argininas);
Ciklinis :
16. 
α-amino-β-fenilpropano rūgštis (fenilalaninas);
17. 
α-amino-β-para-hidroksifenilproaviko rūgštis (tirozinas);
18. 
α-amino-β-imidozolilpropano rūgštis (histedinas);
19. 
α-amino-β-indolilpropano rūgštis (triptofanas);
20. 
α-tetrahidropirolekarboksirūgštis (prolinas).
Visos natūralios aminorūgštys priklauso L-stereocheminei serijai, D serijai tik kaip išimtis bakterijose, kapsulių sudėtyje, siekiant apsaugoti bakterijas nuo fermentų poveikio.
3 paskaita.
Kiekviena aminorūgštis pasižymi savitomis fizinėmis ir cheminėmis savybėmis – izoelektriniu tašku, t.y. aplinkos pH, kuriame šios aminorūgšties tirpalas yra elektriškai neutralus. (q = 0).
Jei laikysime tokią rūgštį vandeninėje aplinkoje, tada disociacija vyksta tiek rūgštiniame, tiek baziniame tipe - bipoliniame jone.
Žinduolių kepenyse yra fermento D-aminorūgšties oksidazės, kuri selektyviai skaido su maistu gaunamas D-aminorūgštis. D-amino rūgščių yra kai kuriuose mikroorganizmų peptiduose. Be to, D-aminorūgštys yra daugelio antibiotikų dalis. Pavyzdžiui, D-valinas ir D-leucinas yra antibiotiko granitidino dalis, D-fenilalaninas yra granitidino-C dalis, peniciline yra neįprastas D-dimetilcisteino fragmentas.
Rasimizacijos procesas (D perėjimas į L) nevyksta fermentiškai, todėl vyksta labai lėtai. Tai yra žinduolių amžiaus nustatymo pagrindas.
Visos aminorūgštys turi amino ir karboksilo grupes ir turi aminų ir karboksirūgščių savybių. Be to, charakterizuojamos α-aminorūgštys ninhidrino reakcija(dažnai su baltymais). Su alkoholio ninhidrino tirpalu labai greitai atsiranda mėlynai violetinė spalva, o su propinu - geltona.
XIX amžiaus pabaigoje kilo ginčų dėl aminorūgščių jungties sudarymo; jei paimsite dvi aminorūgštis ir jas sujungsite, niekada negausite linijinės struktūros (dėl termodinamikos vyksta ciklizacija). XIX amžiuje nebuvo galimybės gauti polipeptido.
Jūs negausite linijinių molekulių. Termodinamikos požiūriu naudingiau atskirti 2H 2 O nei suformuoti tiesinę molekulę.
1888 m. chemikas Danilevskis pasiūlė, kad baltymai yra polipeptidai, linijinės molekulės, kurios susidaro veikiant vienos aminorūgšties karboksilo grupei su kitos aminorūgšties karboksilo grupe, pašalinant vandenį ir susidaro dipeptidas:
Susidaro amido jungtis (baltymams peptidinė jungtis), šias peptidines jungtis skiria tik vienas anglies atomas. Pagrįstas biureto reakcija Danilevskis padarė tokią išvadą. Tai baltymo tirpalo reakcija su vario sulfatu šarminėje terpėje, susidaro mėlynai violetinė spalva, susidaro chilato kompleksas su vario jonais dėl to, kad peptidinė jungtis baltymų molekulėse turi specifinę struktūrą. . Dėl keto-enolio tautomerijos jis yra pusiau dvigubas ir pusiau vienvietis. Būdinga reakcija su Cu(OH) 2:
Biureto reakcija būdinga biuretui (1 pav.), malonamidui (2 pav.) ir baltymams.
Siekdamas galutinai įrodyti, kad leukorėja yra polipeptidas 1901 m., Fischeris susintetino polipeptidą; nepriklausomai nuo jo, Hoffmannas taip pat susintetino polipeptidą:
Fišerio polipeptido sintezė:
Produktas sukėlė biureto reakciją, buvo blogai tirpus, neturėjo biologinio aktyvumo, buvo skaidomas protolitiniais fermentais, o fermentai yra specifiniai biokatalizatoriai, skaidantys natūralius baltymus, vadinasi, šio produkto struktūra tokia pati kaip ir natūralūs baltymai.
Šiuo metu yra susintetinta daugiau nei 2 tūkstančiai įvairių baltymų. Baltymų sintezėje pagrindinis dalykas yra amino grupės apsauga ir karboksilo grupės aktyvinimas, kad sintezė būtų nukreipta. Amino grupių apsauga atliekama acilinant, tam jos apdorojamos trichloracto rūgšties anhidridais ir įvedamos trifluoracilo grupės arba apdorojamos pagal Zeners (benzilo chlorokarbonato rūgštis).
Kiekvieno konkretaus polipeptido sintezei gali būti naudojami jo metodai, skirti susieti konkrečią sritį.
Apsauga pagal Zerves, suaktyvino Kurcijus, pašalinant apsaugą Bekmanas :
Kietosios fazės polipeptidų ir baltymų sintezė; specifinis polipeptidų sintezės bruožas yra daugybė panašių operacijų. Buvo sukurtas metodas Robertas Merifilodmas . Monomerai – tai sintezei naudojamos aminorūgštys, turinčios apsaugotą amino grupę ir aktyvuotas karboksilo grupes – sintonai. Merifieldas pasiūlė: pritvirtinti pirmąjį monomerą ant polimerinės dervos (netirpios nešiklio) ir visos tolesnės operacijos atliekamos su polipeptidu, augančiu ant polimero pagrindo; į dervą pakaitomis pridedamas kitas sintezatorius ir reagentas, kad būtų pašalinta galinė apsauginė grupė. Cheminiai etapai yra tarpinami su atitinkamais plovimais. Viso proceso metu polipeptidas lieka surištas su derva. Šį procesą galima nesunkiai automatizuoti užprogramuojant srautų per kolonėlę kaitą. Šiuo metu yra sukurti sintezatorių įrenginiai. Paskutiniame sintezės etape polipeptidas kovalentiškai surišamas su derva, pašalinamas nuo dervos ir pašalinama apsauginė grupė. Viena iš svarbiausių kietosios fazės sintezės problemų yra aminorūgščių racemizacija sintezės metu. Tai ypač pavojinga šioje sintezėje, nes Tarpinių rasizmo paleidimo etapų nėra. Šiuo metu nėra jokių atskyrimo būdų, tačiau yra sąlygos užtikrinti, kad būtų kuo mažiau ratifikuotų. Pats Merifieldas šiuo metodu gavo keletą polipeptidų: buvo gautas kraujagysles plečiantis hormonas bradikidinas, kraujospūdį didinantis hormonas angiotenzinas ir RNR hidrolizę katalizuojantis fermentas ribonukleazė.
Produktų išeiga taikant šį metodą nėra reikšmingai palyginama su anksčiau taikytais metodais. Automatizavimo pagalba šis metodas gali būti naudojamas pramoniniu mastu.
Kiekvienas polipeptidas turi N galą ir kitą C galą. Dalyvaujanti aminorūgštis pakeičia galą į dumblą
Glicil-valil-tirozil-histedinas-asparagil-prolinas. Norint nustatyti aminorūgštis polipeptide, būtina atlikti hidrolizę, kuri 24 valandas vykdoma 100 C temperatūroje su 6N druskos rūgštimi. Toliau analizuojami hidrolizės produktai – atskiriami jonų mainų chromatografija ant sulfato polistireno kolonėlės. Tada jis išplaunamas iš kolonėlės citratiniu buferiu. Eliuento kiekis lemia, kurios rūgštys, t.y. Pirmiausia bus išplaunamos rūgštinės rūgštys, o paskutinės – bazinės. Tokiu būdu galima nustatyti, kuriuo momentu kuri aminorūgštis praėjo, o kiekis nustatomas fotometriškai naudojant nindriną, šiuo metodu galima nustatyti 1 μg. Jei reikia nustatyti 1 ng, naudojamas fluoroskaninas, kuris reaguoja su α-aminorūgštimis, sudarydamas labai fluorescencinį junginį. Jie nustato, kokių ir kiek aminorūgščių yra, tačiau aminorūgščių sekos nustatyti negalima.
Fluoroslaninas:
Baltymai, jų struktūra ir biologinės funkcijos. Fermentai.
Visos cheminės medžiagos skirstomos į dvi grupes: organines ir neorganines.
Neorganinės medžiagos: vanduo, mineralinės druskos ir rūgštys.
Organinės medžiagos – tai yra ryšiai anglies, kurie kilę iš gyvų organizmų arba yra jų gyvybinės veiklos produktai.
Organinės medžiagos sudaro vidutiniškai 20-30% gyvų organizmų ląstelių masės.
Organinės medžiagos: baltymai, lipidai, angliavandeniai ir nukleino rūgštys.
Šių medžiagų molekulės turi labai didelę molekulinę masę, jų molekulėse yra tūkstančiai, dešimtys tūkstančių ar net milijonai atomų, todėl jos vadinamos makromolekulėmis. biopolimerai).
Biopolimerai susideda iš identiškų arba panašių vienetų - monomerai, kurios viena su kita nuosekliai sujungtos kovalentiniais ryšiais.
Pavyzdžiui, jei monomero tipą nurodote konkrečia raide A, tada polimeras gali būti pavaizduotas kaip labai ilgas monomero vienetų derinys: A-A-A-A-...-A. Jei derinate dviejų tipų monomerus A ir B, galite gauti, pavyzdžiui, labai didelį skirtingų polimerų rinkinį B B A B B A B B A B B... T.ob. monomerai yra polimerų statybinės medžiagos.
Dauguma lipidų susidaro iš glicerolio ir riebalų rūgščių, tačiau apie tai bus kalbama atskirai. Be makromolekulių susidarymo, mažos biologinės molekulės atlieka ir įvairias specialias funkcijas.
Priklauso nemažai organinių medžiagų biologiškai aktyvios medžiagos: hormonai, pigmentai, vitaminai ir kt. Jie įtakoja medžiagų apykaitos procesus ir energijos konversiją, atlieka organizmo gyvybinių procesų hormoninį reguliavimą.
Tarp organinių medžiagų voverės užima pirmąją vietą tiek pagal kiekį, tiek pagal svarbą. Gyvūnams jie sudaro apie 50% sausos ląstelės masės.
Voverės– tai didelės molekulinės azoto turintys biopolimerai, kurių monomerai yra aminorūgščių liekanos.
„Voverių“ pavadinimas kilo dėl daugelio jų gebėjimo kaitinant pabalti.
Baltymai turi didelę molekulinę masę: kiaušinių albuminas - 36 000, hemoglobinas - 152 000, miozinas - 500 000. Palyginimui: alkoholio molekulinė masė yra 46, acto rūgšties - 60, benzeno - 78.
Jei baltymai susideda tik iš aminorūgščių, jie vadinami paprastas (baltymai).
Jei baltymuose, be aminorūgščių, yra ir nebaltyminio komponento, jie vadinami kompleksas (baltymai). Nebaltyminis komponentas gali būti angliavandenis ( glikoproteinai), lipidai ( lipoproteinai), nukleorūgštys ( nukleoproteinai).
Baltymų aminorūgščių sudėtis
Kuo aukštesnis gyvų būtybių organizavimo lygis, tuo įvairesnė baltymų sudėtis. Žmogaus organizme yra apie 5 milijonai rūšių baltymų. Tačiau nepaisant šios įvairovės, baltymai paprastai gaminami tik iš 20 skirtingų aminorūgščių, o didžiulė baltymų įvairovė gaunama iš skirtingų šių aminorūgščių derinių.
M yra baltymų onomerai α-amino rūgštys.
Visi amino rūgščių yra:
1) karboksilo grupė (– UNS) – suteikia rūgštinių savybių,
2) amino grupė (– NH2) – suteikia pagrindines savybes,
3) radikalus arba R-grupė (likusi molekulės dalis). Skirtingos aminorūgštys turi skirtingus radikalus.
Struktūra radikalus Skirtingi aminorūgščių tipai turi skirtingas vertes. Atsižvelgiant į amino rūgščių sudėtyje esančių amino grupių ir karboksilo grupių skaičių, jie išskiriami: neutralios aminorūgštys turintis vieną karboksilo grupę ir vieną amino grupę; bazinės aminorūgštys turintys daugiau nei vieną amino grupę; rūgštinės aminorūgštys turintys daugiau nei vieną karboksilo grupę.
Amino rūgštys yra amfoteriniai junginiai, nes tirpale jie gali veikti ir kaip rūgštys, ir kaip bazės. Vandeniniuose tirpaluose aminorūgštys egzistuoja skirtingomis joninėmis formomis.
Priklausomai nuo to, ar aminorūgštys gali būti sintetinamos žmonių ir kitų gyvūnų organizme, jos išskiriamos:
neesminės aminorūgštys - gali būti sintetinamas;
nepakeičiamos amino rūgštys - negali būti sintetinamas.
Nepakeičiamos aminorūgštys turi būti tiekiamos organizmui su maistu. Nepakeičiamos aminorūgštys, kurių žmogaus organizmas nesintetina.
Pavyzdžiui, skirtingų rūšių gyvūnams ir įvairaus amžiaus žmonėms nepakeičiamų aminorūgščių rinkinys nėra vienodas argininas ir histidinas pakeičiamas suaugusiems ir nepakeičiamas vaikams.
Baltymai, kuriuose yra visos nepakeičiamos aminorūgštys, vadinami visavertis. Defektinis baltymai – baltymai, kuriuose nėra kai kurių nepakeičiamų rūgščių.
Nepakeičiamų aminorūgščių trūkumas sukelia tokias problemas kaip:
· medžiagų apykaitos liga(aminorūgštis organizmas pradeda vartoti iš jungiamojo audinio, raumenų, kraujo ir kepenų baltymų, nes normalios širdies ir smegenų – svarbiausių organų – veiklos palaikymas galiausiai veda į išsekimą),
· vaikystėje – augimo ir vystymosi sulėtėjimas,
· svorio metimas,
· sumažėjęs imunitetas ir depresija.
· Sportuojant labai trūksta nepakeičiamų aminorūgščių padidina traumų riziką ir mažina sportinius rezultatus.
Esminių rūgščių yra šiuose produktuose:
· Valinas– grūduose, grybuose, mėsoje, pieno produktuose, sojos pupelėse, žemės riešutuose.
· Izoleucinas– anakardžiuose ir migdoluose, vištienoje ir kiaušiniuose, žuvyje, kepenyse, mėsoje, rugiuose, lęšiuose, sojos pupelėse ir daugumoje sėklų.
· Leucinas– mėsoje ir žuvyje, riešutuose, lęšiuose, ruduosiuose ryžiuose ir daugumoje sėklų.
· Lizinas– žuvyje, mėsoje, piene ir pieno produktuose, kviečiuose ir riešutuose.
· Metioninas– piene, žuvyje, kiaušiniuose, mėsoje, ankštiniuose augaluose.
· Treoninas– kiaušiniuose ir pieno produktuose.
· Triptofanas– mėsoje, bananuose, datulėse, sezamo sėklose, žemės riešutuose, avižose.
· Fenilalaninas– jautienoje, vištienoje, žuvyje, kiaušiniuose, sojoje, piene ir varškėje.
Baltymų suvartojimas per dieną sudaro 1,5 g 1 kg svorio. Esant didesniam fiziniam krūviui, norma didėja. Dar visai neseniai buvo manoma, kad baltymų suvartojimo norma yra 150 g per dieną, šiandien oficialiai pripažinta norma yra 30–45 g.
Kas nutinka mėsai, kai ją pastatysite šiltoje, drėgnoje aplinkoje?
Jis pradeda pūti. Žmogaus organizme taip pat kaupiasi irimo produktai, kuriuos reikia neutralizuoti. Naudojant specialias reakcijas.
Vartojimas baltymų perteklius sukelia organizmo intoksikaciją – apsinuodijimą baltymų skilimo produktais. Yra legenda, kad senovės Kinijoje egzekucijos buvo naudojamos, kai nusikaltėlis buvo maitinamas tik virta mėsa. Po poros mėnesių inkstai nustojo susidoroti su baltymų skilimo produktų šalinimu, todėl organizmas apsinuodijo.
Vegetarai - nevalgyk mėsos.
Veganai– griežti vegetarai, jiems nepriimtinas smurtas prieš gyvūnus. Jie nevalgo mėsos, žuvies, pieno, sviesto, sūrio, kiaušinių, nenaudoja odos, vilnos ar kailio.
Augalai sintetina visų tipų aminorūgštis. Norint gauti visą būtinų amino rūgščių komplektą iš augalinio maisto, patartina derinti grūdus, ankštines kultūras, riešutus, daržoves ir vaisius.
Baltymų struktūra
Baltymų aminorūgščių liekanos viena su kita yra sujungtos peptidiniu ryšiu: tarp vienos aminorūgšties karboksilo grupės ir kitos amino grupės.
Kai dvi aminorūgštys sąveikauja, susidaro dipeptidas.
polipeptidai - struktūros, susidedančios iš 20-50 aminorūgščių liekanų. Viename peptido gale yra laisva amino grupė (vadinama N-galu), o kitame - laisva karboksilo grupė (vadinama C-galu).
Baltymai yra didelės molekulinės masės polipeptidai, kuriuose yra daugiau nei 50 aminorūgščių liekanų.
Baltymų struktūrinio organizavimo lygiai
Yra žinomi keturi baltymų struktūrinio organizavimo lygiai: pirminės struktūros, antrinis, tretinis ir ketvirtinis.
Pirminis
Tai aminorūgščių seka polipeptidinėje grandinėje. Nustatyta pagal kokybinę ir kiekybinę aminorūgščių sudėtį.
Vieną aminorūgštį pakeitus kita polipeptidinėje grandinėje, pasikeičia baltymo savybės ir funkcijos. Pavyzdžiui, hemoglobino β-subvieneto šeštosios glutamino aminorūgšties pakeitimas valinu lemia tai, kad hemoglobino molekulė kaip visuma negali atlikti savo pagrindinės funkcijos - deguonies pernešimo; Tokiais atvejais žmogus suserga liga – pjautuvine anemija.
Antrinės
Tai yra erdvinis polipeptidinės grandinės išdėstymas.
Dažniausiai polipeptidinė grandinė yra visiškai arba iš dalies susukta į spiralę. Aminorūgščių radikalai yra spiralės išorėje, o amino ir karboksilo grupės yra spiralės viduje. Posūkio stabilizavimas vyksta dėl vandenilinių ryšių, atsirandančių tarp karboksilo ir amino grupių. Vandenilio ryšiai yra daug silpnesni nei peptidiniai ryšiai.
Tretinis
Dėl polipeptidinės spiralės gebėjimo susisukti į rutulį ( rutuliukas), dėl disulfidinių jungčių. Tretinės struktūros palaikymą užtikrina disulfidiniai ryšiai, hidrofobinės sąveikos ir joninės jungtys.
Šiuo atveju baltymas susisuka taip, kad hidrofobinės šoninės grandinės būtų panardintos giliai į molekulę ir apsaugotų ją nuo sąveikos su vandeniu, o hidrofilinės šoninės grandinės išsidėsčiusios išorėje.
Dauguma baltymų turi tretinę struktūrą. Kiekviena baltymų rūšis pasižymi savo rutulio forma su lenkimais ir kilpomis.
4) Kvarteras
Susidaro, kai susijungia keli rutuliukai. Subvienetus molekulėje laiko joninė, hidrofobinė ir elektrostatinė sąveika. Pavyzdžiui, hemoglobino molekulė susideda iš keturių mioglobino baltymų molekulių liekanų.
Baltymų savybės
Baltymų savybes lemia jų aminorūgščių sudėtis ir erdvinė struktūra.
Pagal gebėjimą ištirpti vandenyje baltymai skirstomi į rutuliškas(tirpių) ir fibrilinis(netirpus).
Kas atsitinka, kai verdate kiaušinius su baltymais?
Denatūravimas yra natūralios baltymo struktūros ardymo procesas, kurį lydi baltymo molekulės išsiskleidimas nepažeidžiant pirminės struktūros.
Denatūraciją gali sukelti karštis, ultravioletinė spinduliuotė, sunkieji metalai ir jų druskos, pH pokyčiai, radiacija, dehidratacija.
Denatūracijos priežastis – tam tikrą baltymo struktūrą stabilizuojančių ryšių nutrūkimas. Iš pradžių nutrūksta silpniausi ryšiai, o griežtėjant sąlygoms nutrūksta dar stipresni. Todėl pirmiausia prarandama ketvirtinė, paskui tretinė ir antrinė struktūra. Pasikeitus erdvinei konfigūracijai, pasikeičia baltymo savybės ir dėl to baltymas negali atlikti jam būdingų biologinių funkcijų.
Dažniausiai denatūracija yra negrįžtama, tačiau kartais galima ir renatūracija – baltymo struktūros atstatymo procesas po denatūracijos (šiuo atveju tai buvo grįžtamasis denatūravimas).
Jei baltymo erdvinės konfigūracijos atkurti neįmanoma, tada vadinama denatūracija negrįžtamas.
Sunaikinimas– negrįžtamas pirminės struktūros sunaikinimo procesas.
Baltymų funkcijos
| Funkcija | Pavyzdžiai ir paaiškinimai |
| Statyba | Baltymai dalyvauja formuojant ląstelines ir tarpląstelines struktūras: jie yra ląstelių membranų (lipoproteinai, glikoproteinai), plaukų (keratinas), sausgyslių (kolagenas) ir kt. |
| Transportas | Kraujo baltymai hemoglobino prijungia deguonį ir perneša jį iš plaučių į visus audinius ir organus, o iš jų anglies dvideginį perneša į plaučius; Ląstelių membranų sudėtis apima specialius baltymus, kurie užtikrina aktyvų ir griežtai selektyvų tam tikrų medžiagų ir jonų perdavimą iš ląstelės į išorinę aplinką ir atgal. |
| Reguliavimo | Baltyminiai hormonai dalyvauja reguliuojant medžiagų apykaitos procesus. Pavyzdžiui, hormonas insulinas reguliuoja gliukozės kiekį kraujyje, skatina glikogeno sintezę, didina riebalų susidarymą iš angliavandenių. |
| Apsauginis | Reaguojant į svetimų baltymų ar mikroorganizmų prasiskverbimą į organizmą ( antigenai) susidaro specialūs baltymai – antikūnai, galintys juos surišti ir neutralizuoti. Fibrinas, susidaręs iš fibrinogeno, padeda sustabdyti kraujavimą. |
| Variklis | Susitraukiantys baltymai aktinas Ir miozinas užtikrina daugialąsčių gyvūnų raumenų susitraukimą. |
| Signalas | Baltymų molekulės yra įterptos į ląstelės paviršiaus membraną ( receptoriai), galintys keisti savo tretinę struktūrą, reaguodami į aplinkos veiksnius, taip priimti signalus iš išorinės aplinkos ir perduoti komandas į ląstelę. |
| Sandėliavimas | Gyvūnų kūne baltymai, kaip taisyklė, nėra saugomi, išskyrus kiaušinių albuminą ir pieno kazeiną. Tačiau baltymų dėka kai kurios medžiagos gali kauptis organizme, pavyzdžiui, irstant hemoglobinui, geležis iš organizmo nepasišalina, o kaupiasi, sudarydama kompleksą su baltymu feritinu. |
| Energija | 1 g baltymų suskaidžius į galutinius produktus, išsiskiria 17,6 kJ. Pirmiausia baltymai skyla į aminorūgštis, o vėliau į galutinius produktus – vandenį, anglies dioksidą ir amoniaką. Tačiau baltymai kaip energijos šaltinis naudojami tik tada, kai išnaudojami kiti šaltiniai (angliavandeniai ir riebalai). |
| Katalizinis | Viena iš svarbiausių baltymų funkcijų. Su baltymais - fermentai, kurios pagreitina ląstelėse vykstančias biochemines reakcijas. |
| Antifrizo funkcija | Kai kurių gyvų organizmų kraujo plazmoje yra baltymų, kurie neleidžia jai užšalti esant žemai temperatūrai. |
| | | kita paskaita ==> | |
Biologinės chemijos dalykas ir uždaviniai. Biochemija kaip molekulinis lygmuo
tyrinėja gyvosios medžiagos struktūrinę organizaciją, anabolizmą ir katabolizmą.
Biochemijos svarba ruošiant gydytoją.
Biologinė chemija (biochemija) yra mokslas, tiriantis gyvų organizmų cheminę sudėtį, medžiagų ir energijos transformacijas, kurios yra jų gyvybinės veiklos pagrindas. Šių virsmų visuma sudaro biologinį metabolizmą, kuris yra tos materijos judėjimo formos, kurią vadiname gyvybe, pagrindas.
Gyvi organizmai turi neįprastų savybių, kurių nėra kaupiant negyvąsias molekules. Tai apima šias savybes: 1.1 Sudėtingumas ir aukštas organizuotumo lygis. Gyviems organizmams atstovauja milijonai skirtingų rūšių. 1.2 Bet kuri kūno dalis turi specialią paskirtį ir atlieka griežtai apibrėžtą funkciją. Tai taikoma net atskiriems cheminiams junginiams (lipidams, baltymams ir kt.). 1.3 Gebėjimas išgauti, transformuoti ir panaudoti savo aplinkos energiją – organinių maistinių medžiagų arba saulės spinduliuotės energijos pavidalu. Metabolizmas susideda iš daugelio individualių cheminių reakcijų, vykstančių gyvame organizme ir glaudžiai susijusių su vienas kitą. Eksperimentiniai biocheminiai duomenys rodo maistinių medžiagų įsisavinimo ir asimiliacijos proceso tarpusavio ryšį ir neatskiriamumą. asimiliacija ir jų skilimo bei išskyrimo procesas – disimiliacija. Atskirų reakcijų, vykstančių organizme maistinių medžiagų asimiliacijos ir disimiliacijos metu, konjugacija ir tarpusavio ryšys taip pat pasireiškia energijos virsmų, vykstančių per visą organizmo gyvenimą, konjugacija.
1.4 Gebėjimas tiksliai atgaminti save. Biochemijos tikslas – suprasti, kaip biomolekulių tarpusavio sąveika sukelia aukščiau aprašytus gyvos būklės bruožus.
Biochemija skirstoma į: 3.1 Statinę, kuri tiria gyvųjų medžiagų cheminę sudėtį; 3.2 Dinaminis, tiriantis medžiagų apykaitos procesus organizme; 3.3 Funkcinis, tiriantis procesus, pagrindžiančius tam tikras gyvenimo apraiškas. Pirmoji dalis paprastai vadinama organine chemija ir pristatoma specialiame kurse, antroji ir trečioji dalys yra pati biochemija.
Biologinė chemija tiria molekulinius procesus, kuriais grindžiamas organizmų vystymasis ir funkcionavimas. Biochemija naudoja „molekulinių“ mokslų metodus – chemiją, fizikinę chemiją, molekulinę fiziką, o šiuo požiūriu pati biochemija yra molekulinis mokslas.
Tačiau pagrindiniai galutiniai biochemijos uždaviniai yra biologijos srityje: ji tiria biologinius, o ne cheminės medžiagos judėjimo dėsnius. Kita vertus, biochemikų atrasti gamtos „molekuliniai išradimai“ pritaikomi nebiologinėse žinių ir pramonės šakose (molekulinėje bionikoje, biotechnologijoje). Tokiais atvejais biochemija veikia kaip metodas, o tyrimų ir plėtros objektas yra problemos, kurios peržengia biologijos ribas. Biochemijos, kaip biologinio tyrimo molekulinio lygmens, vieta. Tyrimų lygiai yra biologinių sistemų struktūrinio organizavimo lygių atspindys, sudarantis hierarchinę seką nuo paprasčiausių sistemų (organizmo molekulių, molekulinio lygmens) iki itin sudėtingos sausumos biologinės sistemos (biosferos lygmuo). Tikrieji ryšiai tarp biologijos šakų yra daug sudėtingesni, nei galima įsivaizduoti naudojant tokias paprastas diagramas. Visų pirma, kiekvienas paprastesnis gyvųjų sistemų organizavimo lygis (ir atitinkamai jų tyrimo lygis) yra sudėtingesnių lygių dalis. Pats pirmasis lygmuo – molekulinis – yra unikalus ta prasme, kad yra neatsiejama visų kitų biologijos lygių sistemų dalis. Atitinkamai išskiriamos tokios biochemijos šakos kaip, pavyzdžiui, molekulinė genetika ir biocheminė ekologija. Aukščiausias lygis – biosfera – apima visus kitus lygius.
Biocheminių tyrimų svarba.
Iš biologinės chemijos apibrėžimo išplaukia, kad tai yra gyvų būtybių chemija. Gyva sistema nuo negyvos sistemos skiriasi savo metabolizmu ir energija (metabolizmu).
Dėl medžiagų apykaitos (medžiagų apykaitos) į mūsų organizmo biologinę vidinę aplinką patenka daug medžiagų apykaitos produktų (metabolitų), kurių kiekis sveiko žmogaus organizme šiek tiek skiriasi ir siekia homeostazė vidinės organizmo terpės (kraujas, serumas, smegenų skystis, šlapimas, virškinimo sultys ir kt.).
Beveik bet kuri liga prasideda nuo vienos ląstelės metabolizmo reakcijos pažeidimo (sutrikimo), o vėliau išplinta į audinius, organus ir visą organizmą. Dėl medžiagų apykaitos sutrikimų žmogaus organizmo biologiniuose skysčiuose sutrinka homeostazė, kartu keičiasi biocheminiai parametrai.
Didžiulė klinikinių ir biocheminių metodų svarba biologiniams skysčiams tirti yra didelė medicinoje ir yra svarbi medicinos laborantų rengimui. Pakanka prisiminti, kad vien žmogaus kraujyje šiuolaikiniais biocheminių tyrimų metodais galima nustatyti apie 1000 medžiagų apykaitos parametrų.
Žmogaus kūno biologinių terpių biocheminiai rodikliai plačiai naudojami:
1. diagnozuoti ligą, ypač diferencinę diagnozę;
2. gydymo metodo parinkimas;
3. paskirto gydymo teisingumo stebėjimas;
4. biocheminių tyrimų rezultatai yra vienas iš patologinio proceso išgydymo kriterijų;
5. patikra (ligos nustatymas ikiklinikinėje stadijoje);
6.stebėjimas (ligos eigos ir gydymo rezultato stebėjimas);
7. prognozė (informacija apie galimą ligos baigtį).
Spartus biochemijos augimas lėmė jos suskirstymą į skirtingas šakas: klinikinę biochemiją, molekulinę biochemiją, sporto biochemiją ir žmogaus biochemiją.
Įvaldydami discipliną „Biochemijos pagrindai su klinikinių ir biocheminių tyrimų metodais“ susiduriame su medicininės biochemijos problemos susidedantis iš studijų:
1. biomolekulių, sudarančių kūno audinius, struktūra ir funkcijos.
2. mechanizmai:
· plastikinių ir biologiškai aktyvių medžiagų patekimas į vidinę organizmo aplinką;
· gaunamų monomerų pavertimas biopolimerais, būdingais tam tikram organizmui;
· energijos išleidimas, kaupimas ir panaudojimas ląstelėje;
· galutinių medžiagų skilimo produktų susidarymas ir pašalinimas organizme;
· paveldimų organizmo savybių dauginimasis ir perdavimas;
· visų išvardytų procesų reguliavimas.
Pagrindinis mūsų kurso dėmesys bus skiriamas klinikinių ir biocheminių tyrimų metodų, susidedančių iš etapų, studijoms.
2 Amino rūgštys, sudarančios baltymus, jų struktūra ir savybės. Biologinis
aminorūgščių vaidmuo. Peptidai.
Baltymai yra polimero molekulės, kuriose aminorūgštys tarnauja kaip monomerai. Žmogaus baltymuose randama tik 20-AA.
A. Aminorūgščių struktūra ir savybės
1. Bendrosios aminorūgščių, sudarančių baltymus, struktūros ypatybės
Bendras AA struktūrinis bruožas yra amino ir karboksilo grupių, sujungtų su tuo pačiu anglies atomu, buvimas. R - aminorūgšties radikalas - paprasčiausiu atveju jį vaizduoja vandenilio atomas (glicinas), bet gali turėti sudėtingesnę struktūrą.
Vandeniniuose tirpaluose, kurių pH yra neutralus, AA yra bipolinių jonų pavidalu.
Skirtingai nuo 19 kitų - AA, prolinas yra imino rūgštis, kurios radikalas yra prijungtas ir prie anglies atomo, ir su aminogrupe, todėl molekulė įgauna ciklinę struktūrą.
19 iš 20 AA turi asimetrinį anglies atomą α padėtyje, su kuriuo susietos 4 skirtingos pakaitų grupės. Dėl to šių AA gamtoje galima rasti dviem skirtingomis izomerinėmis formomis – L ir D. Išimtis yra glicinas, kuris neturi asimetrinio α-anglies atomo, nes jo radikalą vaizduoja tik vandenilio atomas. Baltymuose yra tik aminorūgščių L-izomerai.
Grynieji L- arba D-stereoizomerai per ilgą laiką gali spontaniškai ir nefermentiškai virsti ekvimoliniu L- ir D-izomerų mišiniu. Šis procesas vadinamas racemizavimu. Kiekvienos L-aminorūgšties racemizacija tam tikroje temperatūroje vyksta tam tikru greičiu. Pagal šią aplinkybę galima nustatyti žmonių ir gyvūnų amžių. Taigi kietame danties emalyje yra baltymo dentino, kuriame L-aspartatas žmogaus kūno temperatūroje virsta D-izomeru 0,01% per metus greičiu. Dantų formavimosi laikotarpiu dentine yra tik L-izomeras, todėl tiriamojo amžių galima apskaičiuoti pagal D-aspartato kiekį.
Visos 20 žmogaus organizme esančių AA skiriasi prie α-anglies atomo prisijungusių radikalų struktūra, dydžiu ir fizikinėmis bei cheminėmis savybėmis.
2. Aminorūgščių klasifikavimas pagal radikalų cheminę struktūrą
Pagal cheminę struktūrą AA gali būti skirstoma į alifatinius, aromatinius ir heterociklinius.
Alifatiniuose radikaluose gali būti funkcinių grupių, kurios suteikia jiems specifinių savybių: karboksilo (-COOH), amino (-NH2), tiolio (-SH), amido (-CO-NH2), hidroksilo (-OH) ir guanidino. 
grupės.
Aminorūgščių pavadinimus galima sudaryti naudojant pakaitinę nomenklatūrą, tačiau dažniausiai naudojami trivialūs pavadinimai.
3. Aminorūgščių klasifikavimas pagal jų radikalų tirpumą vandenyje
AK su nepoliniuR: radikalai, turintys alifatines angliavandenilių grandines (ala, val, leu, izo, pro ir met radikalai) ir aromatinius žiedus (fen ir tri radikalai).
AK su poliais neįkrautasR: Šie radikalai geriau tirpsta vandenyje nei hidrofobiniai radikalai, nes juose yra polinių funkcinių grupių, kurios sudaro vandenilinius ryšius su vandeniu. Tai apima ser, tre ir tyr, turinčius hidroksilo grupes, asn ir gln, turinčius amido grupių, ir cis su tiolio grupe.
Cisteine ir tirozine yra atitinkamai tiolio ir hidroksilo grupių, galinčių disociuoti ir sudaryti H +, tačiau esant maždaug 7,0 pH, palaikomos ląstelėse, šios grupės praktiškai nesiskiria.
AK su poliniu neigiamu krūviuR: O Tai apima asn ir gln aminorūgštis, kurių radikale yra papildoma karboksilo grupė, kuri disocijuojasi esant maždaug 7,0 pH, sudarydama COO- ir H+. Todėl šių aminorūgščių radikalai yra anijonai. Jonizuotos glutamo ir asparto rūgščių formos vadinamos atitinkamai glutamatu ir aspartatu.
AK su poliariniu teigiamai įkrautuR:
α-aminorūgštys gali būti kovalentiškai sujungtos viena su kita naudojant peptidinius ryšius. Peptidinis ryšys susidaro tarp vienos aminorūgšties α-karboksilo grupės ir kitos aminorūgšties α-amino grupės, t.y. yra amido jungtis. Tokiu atveju vandens molekulė yra atskirta.
1. Peptido struktūra. Aminorūgščių skaičius peptiduose gali labai skirtis. Peptidai, kuriuose yra iki 10 aminorūgščių, vadinami oligopeptidai. Dažnai tokių molekulių pavadinime nurodomas į oligopeptidą įtrauktų aminorūgščių skaičius: tripeptidas, pentapeptidas, okgapeptidas ir kt.
Peptidai, kuriuose yra daugiau nei 10 aminorūgščių, vadinami "polipeptidai" o polipeptidai, susidedantys iš daugiau nei 50 aminorūgščių liekanų, paprastai vadinami baltymais. Tačiau šie pavadinimai yra savavališki, nes terminas „baltymas“ dažnai vartojamas apibūdinti polipeptidą, kuriame yra mažiau nei 50 aminorūgščių liekanų. Pavyzdžiui, hormonas gliukagonas, susidedantis iš 29 aminorūgščių, vadinamas baltyminiu hormonu.
Aminorūgščių monomerai, sudarantys baltymus, vadinami „aminorūgščių likučiai“. Aminorūgščių liekana, turinti laisvą amino grupę, vadinama N-galu ir parašyta kairėje, o ta, kuri turi laisvą α-karboksilo grupę, vadinama C-galu ir parašyta dešinėje. Peptidai rašomi ir skaitomi iš N galo. Pasikartojančių atomų grandinė polipeptidinėje grandinėje vadinama -NH-CH-CO- "peptidų stuburas".
Pavadinant polipeptidą, prie sutrumpinto aminorūgščių liekanų pavadinimo pridedama priesaga -yl, išskyrus C-galinę aminorūgštį. Pavyzdžiui, tetrapeptidas Ser-Gly-Pro-Ala skaitomas kaip serilglicilprolilalalaninas.
Peptidinė jungtis, kurią sudaro prolino imino grupė, skiriasi nuo kitų peptidinių jungčių, nes peptidinės grupės azoto atomas yra prijungtas ne prie vandenilio, o su radikalu.
Peptidai skiriasi aminorūgščių sudėtimi, skaičiumi ir aminorūgščių jungties tvarka
3 Pirminė baltymų struktūra. Peptidinis ryšys, jo charakteristikos (stiprumas, daugialypiškumas, koplanariškumas, cis-, trans-izomerizmas). Pirminės struktūros svarba normaliam baltymų funkcionavimui (hemoglobino S pavyzdžiu).
Pirminė struktūra- sąvoka, žyminti aminorūgščių likučių seką baltyme. Peptidinė jungtis - pagrindinis jungties tipas, lemiantis pirminę struktūrą. Taip pat yra disulfidinių jungčių buvimas tarp dviejų cisteino liekanų vienoje polipeptidinėje grandinėje, kai susidaro cistinas ta pati jungtis (disulfidinis tiltas) gali atsirasti ir tarp cisteino liekanų, priklausančių skirtingoms polipeptidų grandinėms baltymo molekulėje, kopolimero susidarymui.
Aminorūgščių liekanos baltymų peptidinėje grandinėje nesikeičia atsitiktinai, o yra išsidėsčiusios tam tikra tvarka. Linijinė aminorūgščių liekanų seka polipeptidinėje grandinėje vadinama „pirminė baltymo struktūra“.
Kiekvieno atskiro baltymo pirminė struktūra yra užkoduota DNR dalyje, vadinamoje genu. Baltymų sintezės procese informacija, randama gene, pirmiausia transkribuojama į mRNR, o vėliau, naudojant mRNR kaip šabloną, ribosomoje surenkama pirminė baltymo struktūra.
Kiekvienas iš 50 000 atskirų baltymų žmogaus kūne turi pirminę struktūrą, būdingą tam baltymui. Visos tam tikro baltymo molekulės turi vienodą aminorūgščių likučių kaitą baltyme, o tai pirmiausia išskiria šį atskirą baltymą nuo bet kurio kito.